Amino Asitler, Peptitler ve Proteinler

Slides:



Advertisements
Benzer bir sunumlar
Proteinlerin üç boyutlu yapısı
Advertisements

Elektronların Dağılımı ve Kimyasal Özellikleri
Amino Asitler.
Sınıflandırma Özellikleri ve Kimyasal Tepkimler
Maddelerin gözle görülmeyen (bölünmeyen) en parçasına atom denir
PROTEİNLER.
Proteinler Peptit bağı ve özellikleri Polipeptitler ve özellikleri
Aminler.
Biyokimyaya Giriş Yrd. Doç. Dr. Ahmet GENÇ Adıyaman Üniversitesi
AMİNO ASİTLER ve BİYOSENTEZİ
ELEMENT VE BILESIKLER a) Elementler :
MADDE VE ATOM.
MADDENİN YAPISI VE ATOM
Doç.Dr. Mustafa ALTINIŞIK ADÜTF Biyokimya AD 2009
Doç. Dr. Ufuk Çakatay Doç. Dr. Hakan Ekmekçi
AMİNO ASİDLER ve PROTEİNLER
Proteinler.
AMİNO ASİTLERİN YAPISAL VE İŞLEVSEL ÖZELLİKLERİ I
YAĞLAR ( Lipidler) Nedir? Lipitlerdir.
AMİNO ASİTLER Prof. Dr. Kader KÖSE
BÖLÜM 3 PROTEİNLER Molekül yapısı Fonksiyonları Primer yapı Bağlar
BİYOKİMYAYA GİRİŞ VE BİYOMOLEKÜLLER
Kimyasal bağlar Aynı ya da farklı cins atomları bir arada tutan kuvvetlere kimyasal bağlar denir. Pek çok madde farklı element atomlarının birleşmesiyle.
PROTEİNLERİN SİNDİRİM VE EMİLİMLERİ
AMİNLER Amonyakta hidrojen yerine bir alkil grubunun geçmesiyle oluşan bileşiğe denir. CH3 N H .. METİL AMİN CH3 N H .. H N .. AMONYAK Dİ METİL AMİN BİRİNCİL.
PROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI Prof. Dr. Kader KÖSE
BESİN MADDELERİ.
MADDENİN YAPISI VE ÖZELLİKLERİ
KİMYASAL BAĞLAR İyonik Bağlı Bileşiklerde Kristal Yapı İyonik bağlı bileşiklerde iyonlar birbirini en kuvvetli şekilde çekecek bir düzen içinde.
PROTEİNLERDE YAPI VE FONKSİYON
KİMYASAL BAĞLAR
NÜKLEİK ASİTLER.
BİYOKİMYA I (2. DERS).
Farklı elementlere ait atomların belirli oranlarda bir araya gelerek bağ yapmasıyla oluşan yeni ve saf maddeye bileşik denir.
Yrd.Doç.Dr. Mustafa ALTINIŞIK ADÜ Tıp Fakültesi Biyokimya AD
PROTEİNLER.
SU: YAPISI VE ÖZELLİKLERİ
Bileşikler ve Formülleri
KİMYASAL BAĞLAR VE HÜCRESEL REAKSİYONLAR
Biyokimyaya Giriş ve Biyomoleküller
YAPICI VE ONARICI BESİN ÖGELERİ: PROTEİNLER
Biyokimya Yunanca “canlı” anlamındaki “bios” sözcüğünden köken alır
BİYOLOJİ ADI: SOYADI: NO: SINIF: KONU:YAĞLAR,YAĞ ASİTLERİ
PROTEİNLER Öğr.Gör.Sibel Bayıl.
AMİNO ASİTLER ?Can you give me some examples of what chemicals you think youve used, or how you think chemistry may have impacted your life?
Biyolojik Makromoleküller
HÜCRE.
PROTEİNLER.
NÜKLEİK ASİTLER Nükleik asitler ilk olarak hücre çekirdeğinde bulundukları için nükleik asit olarak adlandırılmışlardır. Daha sonraki araştırmalarda hücrenin.
PROTEİNLER
Amino Asitler ve Proteinler
Amino Asitler ve Proteinler
MEDİKAL KİMYA Atom ve Molekül
Amino asit ve Peptid Yapısı
AMİNO ASİTLERİN YAPISAL VE İŞLEVSEL ÖZELLİKLERİ I
α-Amino asitlerin genel yapısı
SU: YAPISI VE ÖZELLİKLERİ
B. Yağlar (Lipitler) Hayvanlarda lipit moleküllerinin diğer moleküllerden farklı olarak depolandığı yağ doku vardır. Bu nedenle canlıların aldığı farklı.
MADDENİN YAPISI VE ATOM
CANLILARIN TEMEL BİLEŞENLERİ
Her şey atom ve moleküllerden oluşur
Proteinlerin yapısı.
Amino Asitler ve Proteinler
DNA (Deoksiribo Nükleik Asit) DNA, deoksiribonükleik asit denilen çok karmaşık bir kimyasal maddenin kısa yazılımıdır. Deoksiribo (D), nükleik (N),
CANLI VE BİYOKİMYA Prof. Dr. Zeliha Büyükbingöl.
ATOM ve YAPISI Maddelerin gözle görülmeyen (bölünmeyen) en parçasına atom denir. Atom kendinden başka hiçbir fiziksel ya da kimyasal metotlarla kendinden.
Protein Katlanması ve Bozunması
Sahip Olmak “Have/Has”
CANLI VE BİYOKİMYA Prof. Dr. Zeliha Büyükbingöl.
CANLI VE BİYOKİMYA Prof. Dr. Zeliha Büyükbingöl.
Sunum transkripti:

Amino Asitler, Peptitler ve Proteinler 111504 Biyoteknoloji ve Biyokimya Ders Notları Ders 3 Dr. Açelya Yılmazer Aktuna © 2009 W. H. Freeman and Company

Proteinler: Biyolojik Süreçlerin En Önemli Oyuncusu Kataliz: enolaz (glikoliz) DNA polimeraz (DNA replikasyonu) Taşıma: hemoglobin (kanda O2 taşınması) laktoz permeaz (hücre zarından laktoz taşınması) Yapı: kollajen (bağ doku) keratin (saç, tırnak, tüy, boynuz) Hareket: miyoszin (kas dokusu) aktin (kas dokusu, hücre motilitesi)

Amino Asitler: Proteinlerin Yapı Taşı Bir aa’in diğerine bağlandığında suyun bileşenlerinin kaybını ifade eder Proteinler her amino asit kalıntısının komşusuna özgül bir kovalent bağ ile bağlandığı amino asit polimerleridir. Aa’lerin özellikleri bir çok biyolojik sürecin gerçekleşmesine olanak sağlar: Polimerize olabilmeleri Asit-baz özelliği göstermeleri Çeşitli fiziksel özellikler Çeşitli kimyasal özellikler

Amino Asitler-ortak özellikler 20 aa Hepsi α-aa Yapı, boyut ve elektrik yükleri farklılık gösterir Suda çözünmesini R grupları belirler. Nadir görülen aa’ler de vardır. FIGURE 3-2 General structure of an amino acid. This structure is common to all but one of the α-amino acids. (Proline, a cyclic amino acid, is the exception.) The R group, or side chain (red), attached to the α carbon (blue) is different in each amino acid.

Amino Asitler- özellikler & kurallar aa: 3 harfli kısaltmalar ve tek harfli semboller Alanin: Ala, A Glisin hariç tüm aa’lerde α-karbonu 4 farklı gruba bağlanır. => α-karbonu kiral merkezdir. Glisindeki R grubu H’dir. Bu dört farklı grup benzersiz iki boşluksal dizilim gösterebilir. Bu nedenle aa’lerin iki muhtemel stereoizomerleri bulunur. (ayna görüntüler, enantiomer) Bu mutlak düzenleniş için 2 tür adlandırma sistemi vardır. Bir R grubundaki ilave karbonlara alpha-beta gama-zeta.... Semboller verilir. Organik molekülün bir ucundan başlanarak numaralandırılır.

AA Sınıflandırılması Apolar, alifatik R grupları Aromatik R grupları R gruplarına göre 5 ana grup Polarite, ya da biyolojik pH’da suda çözünme Apolar, alifatik R grupları Aromatik R grupları Polar, yüksüz R grupları Poizitif yüklü R grupları Negatif yüklü R grupları

Nadir bulunan aa’ler Protein yapısına ribozomlarda eklenmezler. Protein sentezinden sonra sık bulunan aa modifikasyonu sayesinde protien yapısına katılır. Serbest metabilitler halinde de bulunabilirler. Tersinir modifikasyonlarla türetilir. Ör: fosforilleme

Asit yapılı iç tuz yapısı Baz yapılı iç tuz yapısı Aa İyonlaşması Asidik pH Nötral pH Bazik pH Yüksüz aa Yüksüz aa biçimi sulu çözeltilerde belirgin miktarda gözlenmez. Amino ve karboksil gruplarından dolayı iyonlaşıp, asit ya da baz gibi davrabilir. Aa tamamen protonlandığında, asit yapılı iç tuz yapısını alır. Bu asidik pHta gözlenir. pH yükseldikçe önce karboksil proton kaybeder ve net yük 0 olur. Burda iç tuz yapısınu oluşturur. Daha yüksek bazik pH’da ise amino grubu nötr hali alır ve baz yapılı iç tuz yapısı elde edilir. Asit yapılı iç tuz yapısı Zwitterionic (iç tuz yapısı) Baz yapılı iç tuz yapısı

Peptitlerin oluşumu İki aa molekülü peptit bağı ile bağlanarak dipeptit oluşturur. Değişken bir amit bağı Bir aa’in α-karboksil grubundan suyun elementlerinin uzaklaştırılması (dehidrasyon), ve diper aa’in α-amino grubunun çıkarılması ile gerçekleşir.

Peptitler: farklı işlevler Peptit/protin moleküler kütleleri ile işlevleri arasında bir ilişki yoktur. Çok düşük derişimlerde bile etkilerini gösterirler. Hormonlar ve feromonlar: insulin (think sugar) oxytocin (think childbirth) Neuropeptitler substance P (pain mediator) Antibiyotikler: polymyxin B (for Gram - bacteria) bacitracin (for Gram + bacteria) Toksinler amanitin (mushrooms) conotoxin (cone snails) chlorotoxin (scorpions)

Proteinler Tek bir polipeptit zinciri ya da kovalent olmayan etkileşimlerle bağlanmış iki/daha fazla polipeptitetn oluşur (çok alt birimli) Oligomerik: en az iki polipeptit aynı ise Protomerler: aynı olan alt birimlere denir. Örnek: hemoglobin