Proteinler Peptit bağı ve özellikleri Polipeptitler ve özellikleri

... konulu sunumlar: "Proteinler Peptit bağı ve özellikleri Polipeptitler ve özellikleri"— Sunum transkripti:

1 Proteinler Peptit bağı ve özellikleri Polipeptitler ve özellikleri
Proteinlerin yapıları Proteinlerin denaturasyonu Sınıflandırılması Globuler proteinler (hemoglobin ve miyoglobin) Fibröz proteinler (kollogen ve keratin)

2

3 Peptit Bağı

4 Peptit bağının özellikleri
Peptit bağı sınırlı bir konfügrasyona sahiptir.

5 Trans form 8 kj daha kararlı

6 Polipeptitlerin özellikleri
Polipeptit içerisindeki aa rezidü denir

7 Polipeptitlerin özellikleri
Polipeptit içerisindeki aa rezidü denir

8 Polipeptitlerin özellikleri
Amino grubu ile başlar karboksil grubu ile sona bulur Kartal Latrak

9 Polipeptitlerin özellikleri
Düzenli tekrarlanan birimlerden oluşmuştur

10 Polipeptitlerin özellikleri
Çok büyük polipeptitlerin MA Dalton olarak verilir

11 Polipeptitlerin özellikleri
Bazı proteinler disülfür bağları içerirler

12

13 Proteinlerin sekonder yapısı
Hidrojen bağlarının etkili olduğu yapılanmadır Alfa Sarmal Beta kırmalı Kollogen sarmal

14 Alfa sarmal yapı Sarmal şekilde R-grupları sarmalın dışına doğrudur
Sarmalı hidrojen bağları stabilize eder Prolin, grup halinde apolar ve yüklü gruplar sarmalı destabilize eder

15 Beta kırmalı tabaka Tabaka şeklinde R-grupları tabakanın dışına doğru
Hidrojen bağları stabilize eder Prolin, grup halinde apolar ve yüklü gruplar sarmalı destabilize eder Amino asitler genel olarak küçük r gruplarına sahip olmalıdır ( gly ve Ala) İpekte bu reziduler çok yüksek...

16 Paralel ve AntiparalelBeta kırmalı tabaka

17 Proteinlerin Katlanması
E. coli de 100 rezidü içeren bir proteinin yapımı 37 oC de yaklaşık 5 s gerçekleşir Her rezidünün yaklaşık 10 farklı konformasyona sahip olacağı düşünüldüğünde, 100 rezidü içeren bir protein için bu sayı farklı konformasyon anlamına gelir. Ayrıca protein doğal aktif yapısını bulana kadar yapısında bulunan her tek bağ etrafında tüm olası konformasyonları deneyerek rasgele kendiliğinden katlandığını düşünelim Eğer her konformasyon mümkün olan en kısa sürede denenseydi ( s molekülün titreşimi için geçen süre) tüm olası konformasyonların denenmesi yıl alırdı

18 Yanlış katlanmalar Prion proteinin yanlış katlanmasısonucu ortaya çıkan bir hastalık

19 Tersiyer Yapı Sekonder yapının aksine birbirinden uzak bölgelerin etkileşmesi ile meydana gelen yapılanmadır. Hidrofobik etkileşme son derece önemlidir.

20

21

22 Tersiyer yapıyı stabilize eden güçler

23 Beta dönüşler Gly ve Pro rezidüleri bulunan bölgelerde gerçekleşir.

24

25 Kuaterner yapı

26

27 Proteinlerin Denaturasyonu
Isı, ekstrem pH, alkol ve aseton gibi organik çözücüler, üre ve detarjanlar denatüre edici faktörlerdir. Dönüşümlü ve dönüşümsüz olarak gerçekleşebilir Denaturasyonun dar bir aralıkta aniden gerçekleşmesi katlanmanın kooperatif bir süreç olduğunu gösterir

28 Denaturasyonun dar bir aralıkta aniden gerçekleşmesi katlanmanın kooperatif bir süreç olduğunu gösterir

29

30 Proteinlerin sınıflandırılması
Bileşimlerine göre Basit Albüminler Globulinler Glutelinler Prolaminler Skleroproteinler Histonlar Bileşik Nükleoproteinler Fosfoproteinler Glıkoproteinler Kromoproteinler Lipoproteinler Konformasyonlarına göre Globuler Sıkı bir yumak şeklinde Suda çözülür hareket kabiliyetleri çok yüksek Dinamik fonksiyonlardan sorumlu Fibröz Lifimsi yapıda Suda çözülmez ve hareket kabiliyetleri yoktur Pasif görev üstlenmişler

31 Globuler Proteinler ve Fonksiyonları
Miyoglobin Hemoglobin Enzimler

32 Porfirin halkasının 50 izomeri var ancak biyolojik yapılarda sadece IX izomeri biyolojik sistemlerde mevcut Hem grubunda Fe 4 azotla kompleks yapmış 2 boş koordinasyon var Fe+2 ferro hemoglobin, Fe+3 ise ferri hemoglobin

33 Miyoglobin Yapısı detaylı aydınlatılan ilk protein
Sıkı sarılmış bir molekül (45x35x25) Yaklaşık yapısının %75helix ve prolin reziduleri ile sonlanmış Genel olarak, hidrofilik bölgeler molekülün dış tarafında, hidrofobikler ise iç kısımda lokalize olmuştur. Molekülün iç tarafında yer alan his son derece önemlidir. Hem grubu molekülün merkezinde bulunan hidrofobik cepte lokalize olmuştur. proksimal his hem grubu kompleks yaparken distal his hem grubuna çok yakın bir bölgede lokalize olmuştur

34 Miyoglobine oksijen bağlanması
Fe+2 5. Koordinasyonu proksimal his 6. koordinasyonla ise O2 bağlar Proteinler niçin çok büyüktür

35 CO zehirlenmesi

36 CO hem grubuna, oksijene göre daha güçlü bağlanır ( 25 ooo kat)

37 CO miyoglobine, oksijene göre daha güçlü bağlanır ( 2oo kat)

38 Hemoglobin Eritrositlerde bulunarak dokulara oksijen taşınması
Kuaterner yapıya sahiptir İki alfa ve iki beta olmak üzere 4 altbirimden oluşmuştur.

39 Altbirimlerin Etkileşmesi

40

41

42 Orak hücreli hemoglobin

43