Doç. Dr. Ayşe TOSUN biyo71@gmail.com KM 337 BİYOKİMYAYA GİRİŞ Doç. Dr. Ayşe TOSUN biyo71@gmail.com

. 2-BİYOMOLEKÜLLER Atom Element Kimyasal tepkime Molekül

İyonik Bağ Kovalent Bağ Apolar Kovalent Bağ Polar Kovalent Bağlar Sodyum ve klor atomları arasında iyonik bağ oluşumu Kovalent Bağ Apolar Kovalent Bağ Polar Kovalent Bağlar elektronlar bir atomdan diğerine aktarıldığı zaman meydana gelen bağlara verilen addır

Aynı cins ametal atomları arasında kovalent bağlı bileşikler oluşur Aynı cins ametal atomları arasında kovalent bağlı bileşikler oluşur. Örneğin; Cl2, H2, O2 gibi moleküller apolar kovalent bağlıdır.

Polar Kovalent Bağ Farklı cins ametal atomların yapmış oldukları kutuplu bağlardır. Elektronlar iki atom arasında eşit olarak paylaşılmadığından kutuplaşma oluşur . Aametallerden biri ortaklaşa kullanıldığından dolayı molekülün bir ucu pozitif (+), diğer ucu negatif (-) yüklenir. HCl, HF, CO2, NO, CO, OF2, CO2, H2O gibi moleküller polar kovalent bağa örnek verilebilir. İki atomun elektron çekme yetenekleri arasındaki farkın büyüklüğü arttıkça kimyasal bağ daha polar hale gelmektedir.

YAŞAMIN BÜTÜN OLAYLARINI KONTROL EDEN ENZİMATİK TEPKİMELERDE BU KUVVETLER ÇOK ÖNEMLİ ROL OYNAR Metalik bağ metal ve alaşımlarda bulunan bağlardır Metalik bağa metallerde, örneğin çinkoda rastlanır

Van Der Waals Bağı Pozitif olarak yüklenmiş molekülün bir kısmı ve negatif olarak yüklenmiş ikinci molekülün bir kısmı arasındaki kısa süreli zayıf çekim kuvvetidir. Molekülde elektronların yoğun olduğu taraf kısmen negatif, diğer taraf da kısmen pozitif yükle yüklenir. Pozitif ve negatif yüklü kısımları arasındaki kuvvetlerin etkisi ile moleküller arasında oluşan bağlara van der waals bağları denilmektedir. Oda koşullarında gaz halindeki bazı apolar moleküller soğutulduğunda ve yüksek basınç uygulandığında molekülleri birbirine yaklaşır. ve ikincil bir bağ olan van der waals bağları oluşur. Moleküler maddelerin molekül büyüklüğü arttıkça hem zayıf olan bu bağın kuvveti artmakta, hem de kaynama ve erime noktaları yükselmektedir.

Hidrojen Bağı Hidrojenin elektron ilgisi büyük atomlarla oluşturduğu bileşiklerde, molekülleri bir arada tutan kuvvete hidrojen bağı denir. H atomunun kovalent olarak bağlandığı yüksek elektronegatiflikteki atom, bağ elektronlarını kendine doğru çeker ve bir hidrojen bağı oluşturur. Biyokimyasal sistemlerin yapıları kısmen hidrojen bağı etkileşmelerinin sonucu olarak belirlenir.

BİYOMOLEKÜLLERİN YAPISI VE FONKSİYONLARI Canlı Organizmalarda Bulunan Elementler

Canlı organizmanın kimyasal yapısını öğrenecek, Organizmanın hangi elementleri içerdiğini bilecek, Atomun yapısını tanıyacak, Kimyasal bağları sınıflayabilecek, İyonik bağları, Kovalent bağları, Hidrojen bağlarını, Van der Waals bağlarını tanıyacak, Biyomoleküllerin yapısını öğrenecek, Organik moleküllerin fonksiyonel gruplarını tanıyacaksınız.

Canlı hücrelerin bilinen kimyasal yapı taşları Organik maddeler a)   Karbonhidratlar b) Proteinler, amino asitler ve peptitler c)   Enzimler d) Lipidler e)   Nükleotidler ve nükleik asitler f)    Vitaminler İnorganik maddeler a)   Mineraller b) Su

Karbohidratlar, insan diyetinin en önemli kısmını oluştururlar. Karbonhidratların (CH2O)n olan genel formülün- de n sayısı 3 ile 10 arasında değişmektedir.

D-glukoz D-fruktoz Aldehid grubu Keton grubu Sekonder alkol grubu Primer alkol grubu D-glukoz D-fruktoz

MONOSAKKARİTLER Karbon sayılarına göre Fonksiyonel gruplarına göre Trioz (gliseraldehid 3-fosfat) Tetroz (eritroz 4-fosfat) Pentoz (riboz, ksiloz, ribüloz) Heksoz (glukoz, fruktoz, galaktoz) Heptoz (sedoheptüloz 7-fosfat) Ketozlar Fruktoz Ribüloz Ksilüloz Aldozlar Glukoz Galaktoz Riboz

Kimyasal formülleri aynı olan monosakkaridler (glukoz, fruktoz, galaktoz, mannoz) izomerler olarak tanımlanmaktadır. D-galaktoz D-mannoz D-fruktoz D-glukoz

Karbon atomuna dört farklı grup veya atomun bağlanması ile asimetrik karbon atomu ortaya çıkmaktadır. En basit monosakkarid olan üç karbonlu gliser- aldehidde bir asimetrik karbon bulunmaktadır. L-gliseraldehid D-gliseraldehid Hidroksil grubu (-OH) sağda ise bileşik D-şeker, solda ise L-şekerdir. D-şekerler doğada yaygın olarak bulunmaktadır.

Dört asimetrik karbon atomu (2C, 3C, 4C, 5C) olan aldoheksozun 16 steroizomeri vardır. D-galaktoz L-galaktoz D-Glukoz, D-mannoz ve D-galaktoz biyolojik sis- temlerde yaygın olarak görülmektedir. Aynı karbon atomuna sahip ketoeksozlarda daha az sayıda asimetrik karbon bulunduğu için stero- izomerlerin sayısı daha azdır.

Birbirinin ayna görüntüsüne sahip spesifik izo- merler, enantiomerler olarak isimlendirilir. Bir D-şekerin enantiomeri daima bir L-şekerdir.

Spesifik bir karbon atomu çevresinde yapısal farklılık gösteren iki monosakkarid, birbirlerinin epimerleridir. C2 epimerler C4 epimerler D-mannoz D-glukoz D-galaktoz

Fisher gösterimi Haworth gösterimi -D-glukopiranoz -D-glukofuranoz

şekilde bulunmaktadır. D-glukoz, ikisi halka yapısında olmak üzere üç şekilde bulunmaktadır. Halka yapısında oluşan yeni asimetrik karbon atomuna bağlı -OH grubu sağda ise -D-glukoz, solda ise -D-glukoz meydana gelmektedir. -D-glukoz (% 36) D-glukoz (% 0.02) -D-glukoz (% 64)

Monosakkaritlerde halkalı yapı oluşmakla fazladan bir asimetrik karbon atomu ortaya çıkmış olmaktadır. Bu asimetrik karbon atomları, anomerik karbon diye adlandırılırlar. Anomeric carbon

Polarize ışık düzlemini sağa çeviren şekerler (+, dekstrarotator), sola çevirenler ise (-, levo- rotator) olarak tanımlanmaktadır. D-glukoz suda çözündüğünde polarize ışık düzleminin optik rotasyonu 112,2 değerinden 52.7 değerine yavaş yavaş değişmektedir. Polarize ışık düzleminin optik rotasyonunun değişmesine yol açan bu olay mutarotasyon olarak tanımlanmaktadır.

Genel olarak, n sayıda asimetrik karbon atomu içeren bir molekülün 2n sayıda stereoizomeri vardır. Halkalı yapıda 1. karbon atomlarının da asimetrik olması sonucu bir aldoheksozun toplam 5 asimetrik karbon atomu ve dolayısıyla 2n = 25 = 32 stereoizomeri vardır.

Monosakkaritlerin birbirlerinden yalnızca anomerik karbondaki konfigürasyon bakımından farklı - ve - formları anomerler diye adlandırılırlar. D-Glukozun - ve - formları, polarize ışığın düzlemini aynı yöne fakat farklı derecelerde çevirirler. Örneğin -D-Glukoz 112o sağa (+) çevirir; -D-Glukoz ise 19o sağa (+) çevirir.

DİSAKKARİDLER Bir monosakkaridin, bir diğer monosakkaridin hidroksil grubuna glikozidik bağ ile bağlanması sonucu disakkaridler oluşur. Fizyolojik önem taşıyan disakkaridler arasında maltoz ve sellobioz (glukoz+glukoz), laktoz (glukoz+galaktoz) ve sakkaroz (glukoz+fruktoz) bulunmaktadır.

GLİKOZİDLER Bir monosakkaridin anomerik karbon atomunun hidroksil grubu ile bir monosakkarid veya bir başka bileşik (aglikon) glikozidleri oluşturur.

Nişastanın hidrolizi sonucu oluşan maltoz, iki D- (Malt şekeri ) Nişastanın hidrolizi sonucu oluşan maltoz, iki D- glukozun a-glikozidik bağ ile bağlanması sonucu meydana gelmektedir. a(1,4) glukozidik bağ

Maltoz, oldukça tatlıdır ve suda kolaylıkla çözünür. Maltoz, doğada serbest halde bulunmaz; bir polisakkarit olan nişastanın yapısında yer alır. Nişastanın enzimatik hidrolizinin başlıca ürünüdür. Maltoz, oldukça tatlıdır ve suda kolaylıkla çözünür.

Laktoz (Süt şekeri ) Laktoz, bir galaktoz molekülü ile bir glukoz molekülünün Gal(14)Glc biçiminde kondensasyonu ile oluşmuş molekül yapısına sahip disakkarittir.

Laktoz, önemli miktarda yalnızca sütte bulunur. Sütte bulunan çeşitli mikroorganizmalar, laktozu laktik asite çevirebilirler. Bu da sütün ekşimesine ve kaynatıldığında kesilmesine neden olur. Laktoz, ancak ağız yoluyla verildiği zaman vücut tarafından kullanılabilir. Ağızdan alınan laktoz, sindirim kanalında laktaz enzimi etkisiyle parçalanır.

Laktaz noksanlığında, bağırsaklarda sindirilip emilemeyen laktoz, bakteriyel fermantasyon ile, asetik asit, laktik asit, propiyonik asit gibi kısa zincirli metabolitlere ve H2, CO2, CH4 gibi gazlara çevrilir; ayrıca laktoz ve laktik asidin oluşturduğu ozmotik etki ile diyare (ishal) ortaya çıkar.

Doğada en yaygın disakkarid olan sakkarozun monosakkaridleri D-glukoz ve D-fruktozdur. a(1,2) glukozidik bağ

Sakkaroz, doğada başlıca şeker kamışı ve şeker pancarından elde edilir; meyve ve sebzelerin çoğunda da serbest olarak bulunur; oldukça tatlı bir maddedir.

Sukrozun hidrolizi sonucunda çoğu kez eşit miktarlarda glukoz ve fruktoz karışımı oluşur. Bu karışım invert şeker olarak adlandırılır.

Disakkaritler sulu asit ile kaynatma suretiyle ve enzimatik olarak hidroliz edildiklerinde kendilerini oluşturan monosakkaritler ortaya çıkar.

Sakkaroz 200oC’ye kadar ısıtılırsa su kaybeder ve kahverengi amorf bir kütle halini alır. Buna karamel denir. Sakkaroz, ancak ağız yoluyla verildiği zaman vücut tarafından kullanılabilir. Sakkaroz ve glukoz, besinlerimizdeki en önemli şekerlerdir.

Sellobioz Sellobioz, iki glukoz molekülünün Glc(14)Glc biçiminde kondensasyonu ile oluşmuş molekül yapısına sahip disakkarittir.

POLİSAKKARİDLER Aynı monosakkaridler homopolisakkaridleri, fark- lı monosakkaridler ise heteropolisakkaridleri oluşturmaktadır. Bitki ve mantarlarda bulunan nişasta ve seluloz ile hayvanlardaki glikojen, glukoz homopolisakkarididir. Böceklerin kabuklarında yer alan kitin, N-asetil- D-glukozamin homopolisakkarididir.

Polisakkaritler, birbirlerinden zincirleri boyunca tekrarlayan monosakkarit ünitelerinin benzerliği, bu üniteleri bağlayan bağların tipi ve dallanma derecesi bakımından farklıdırlar.

Depo homopolisakkaritler, organizmada yakıt olarak kullanılan monosakkaritlerin depo formları olarak işlev gören polisakkaritlerdir. Doğadaki en önemli depo homopolisakkaritler, bitki hücrelerinde nişasta, hayvan hücrelerinde glikojendir.

Homopolisakkaritler, tek tip monomerik ünite içeren polisakkaritlerdir. Bunların bazıları, yakıt olarak kullanılan monosakkaritlerin depo formları olarak işlev görürler ve depo homopolisakkaritler olarak adlandırılırlar. Bazıları ise bitki hücre duvarlarında ve hayvan dış kabuklarında yapısal elemanlar olarak işlev görürler ve yapısal homopolisakkaritler olarak adlandırılırlar.

Nişasta, bitki hücrelerindeki depo homopolisakkarittir; amiloz ve amilopektin olmak üzere iki tip glukoz polimeri içerir.

Amiloz, (14) bağları vasıtasıyla birbirine bağlanmış glukoz ünitelerinin dallanmamış uzun zincirlerinden oluşmuş bir glukoz polimeridir; zincirde birkaç bin glukoz kalıntısı bulunabilir ve bir ucu indirgeyicidir.

Glikojen, karbonhidratların polisakkaritler gubundan doğal organik bileşiktir. Her glikojen molekülü, birbirine bağlı yüzlerce glikoz molekülünden oluşan karmaşık bir yapıdadır. Glikojen, bir nevi glikoz külçesidir.Enzimler tarafından çok hızlı yapılıp parçalanan glikojen, bakteriler, mantarlar ve birçok hayvanda enerji depolanmasına yarar. Omurgalılarda insülin hormonu karaciğerde ve kaslarda glikojen oluşumunu hızlandırır, glükagon ve adrenalin (epinefrin) hormonlarıysa, glikojenin yıkımına ve glikoz açığa çıkmasına neden olur. Hayvanlardaki glikozun fazlasının depo şeklidir. Suda çok az çözünür ve iyotla kahverengini alır. Glikojen genellikler karaciğer ve kas hücrelerinde depolanır. Bakteriler ve mantarlarda da glikoz glikojen şeklinde depo edilmektedir.

Yapısal homopolisakkaritler, bitki hücre duvarlarında ve hayvan dış kabuklarında yapısal elemanlar olarak işlev gören polisakkaritlerdir. Bitkilerin hücre duvarlarında sellüloz, eklem bacaklıların sert dış iskeletlerinde kitin önemlidir.

Selüloz Bitki hücre duvarı polisakkaridi olan selüloz yapısında < 3 000 glukoz bulunmaktadır. SELÜLOZ

Sellülozun insanlar için besinsel değeri yoktur. Sellüloz, fibröz, çok sert, suda çözünmeyen bir maddedir; bitkilerin hücre duvarlarında, özellikle yaprak sapları, ağaç gövdeleri ve bitki dokularının odun kısımlarında bulunur. Sellüloz, odun kütlesinin çoğunu oluşturur; pamuk, hemen hemen saf sellülozdur. Sellülozun insanlar için besinsel değeri yoktur.

İnülin, (12) bağları vasıtasıyla birbirine bağlanmış fruktoz ünitelerinin dallanmamış uzun zincirlerinden oluşmuş bir fruktoz polimeridir. İnulin, doğada çeşitli bitkilerin köklerinde, enginar, soğan, sarımsak gibi bitkilerin yumrularında bol miktarda bulunur; besinsel değeri yoktur.

Glikoproteinler, %50’den daha fazla karbohidrat içerebilen, fakat genelde protein içeriği baskın olan bileşiklerdir. Glikoproteinlerde karbohidrat kısmı proteindeki serin veya treonin amino asidine O-glikozit bağ ile veya asparajine N-glikozit bağ ile bağlanmıştır.

Amino asitler • Proteinlerin temel yapıtasıdır. • Proteinlerin üç boyutlu yapısını belirler. • proteinler 20 farklı a.a. ten meydana gelir. • Proteinlerin içerisinde farklı sayıda ve dizide bulunan amino asitler farklı yapıda ve fonksiyonda binlerce çesit protein olusumuna neden olur. Amino asitler, yapılarında amino -NH2 ve karboksilik asit -COOH gruplarını içeren moleküllerdir ve canlılarda çok değişik fonksiyonlara sahiptirler. Genelde biz onları sadece proteinlerin monomerleri olarak biliriz ama doğada bulunan 300 amino asidin yalnızca 20'si proteinlerde bulunur.

*Protein yapısına giren amino asitler: Standart (primer, normal) *Standart olmayan amino asitler: - Modifiye amino asitler -Protein yapısına girmeyenler

Amino Asitler, sulu çözeltilerinde İyonize AAler, ortam pH’sına göre iyonize olurlar İyonize AAler, ortam pH’sına göre • Asidik • Bazik • Nötral özellik kazanırlar

Aminoasitlerin kovalent bağlarla uç uca eklenmesiyle oluşturdukları kısa polimer zincirler "peptid", uzun polimer zincirler ise "polipeptid" veya "protein" olarak adlandırılırlar. Hücre içerisinde ribozomlar, RNA moleküllerini kalıp olarak kullanarak aminositleri uç uca ekleyerek proteinleri sentezlerler. Polipeptidin ana zinciri, her amino asit için aynı olan grupların birleşimidir. Yan zincir veya R grubu ise, α-karbonuna bağlıdır ve 20 amino asitin her birinde farklıdır. Bu farklılık, proteinin kendine özgü oldukça değişik yapıları ve aktiviteleri kazandırır. Tüm amino asit yan zincirleri bir arada düşünüldüğünde, artı veya eksi yüklüden hidrofobiğe kadar oldukça fazla çeşitli yapısal özellikler gösterirler. Ayrıca bu yan zincirler, oldukça farklı çeşitlilikte kovalent ve nonkovalent bağların yapısına katılabilirler.

Standart amino asitlerin sınıflandırılması Apolar, alifatik R gruplu amino asitler Genellikle apolar, aromatik R gruplu amino asitler Polar, fakat yüksüz R gruplu amino asitler Negatif yüklü R gruplu amino asitler Pozitif yüklü R gruplu amino asitler

Apolar, alifatik R gruplu amino asitler Apolar aminoasitler, yan zincirlerinde hidrofobik özellik gösteren radikal grup bulundururlar. Elektrostatik bağlar yapamayan amino asitlerdir. Yan zincirlerinde, genellikle oksijen veya azot yoktur. Van der Waals kuvvetleri ve hidrofobik etkileşimler sayesinde bir arada tutunurlar. R grubu gittikçe büyüdüğünden, AAler daha çok hidrofobik özellik kazanır Hidrofobik A.A. ler protein yapısı içerisinde, su ile temas etmeyecekleri bir ortamda bulunurlar

Genellikle apolar, aromatik R gruplu amino asitler

Polar, fakat yüksüz R gruplu amino asitler Polar yüksüz aminoasitler, nötral pH'da yüksüzdürler. Bu gruptaki amino asitlerin yan zincirleri zayıf asit ve bazlardır. Fizyolojik pH’da tamamen yüklü değildirler, ancak kısmi artı (+) ve eksi (-) yükler içerirler. Bu sebeple, su da dahil olmak üzere, diğer moleküllerle H-bağı yapabilirler. Genelde oldukça reaktif amino asitlerdir.

Negatif yüklü R gruplu amino asitler negatif yüklüdürler ve asidik özellik gösterirler

Pozitif yüklü R gruplu amino asitler Polar bazik aminoasitler, yan zincirlerinde proton alıcı moleküller taşırlar.

Standart Amino Asitlerin Kimyasal Tepkimeleri • Amino asitlerin amino grupları ile verdikleri tepkimeler • Amino asitlerin karboksil grupları ile verdikleri tepkimeler • Amino asitlerin amino ve karboksil gruplarının birlikte verdikleri tepkimeler • Amino asitlerin R grupları ile verdikleri tepkimeler (renk tepkimeleri) • Amino asitlerin tüm gruplarının katılımı ile verdikleri tepkime

Proteinler, amino asidlerin “lineer” polimerleridir Protoplazmanın yapısal bilesenidirler. Enzim olarak görev yaparlar. Besin maddelerinde bulunan proteinler, hücresel proteinlerin sentezi için gerekli yapıtasları olan a. asitlerin kaynagını olustururlar. Organik ve inorganik bir çok maddenin tasınmasında rol oynarlar. Bazı proteinler veya peptitler hormon olarak iş görmektedir Karmasık proteinler seklinde düzenlenerek antikorları olustururlar. Nükleik asitlerle birlikte virüsleri olustururlar.

Bir yada daha fazla amino asitin kendi aralarında asit-amid bağı (peptid bağı) ile birleşmesinden meydana gelmiş yapılara pepdit adı verilir. Pepdit bağları ile birleşen aminoasitler proteinleri oluşturur.

Proteinler, peptid bağı ile bağlanmış amino asid polimerleridir Proteinlerde, en çok dört yapı düzeyi vardır Proteinler, şekillerine göre lifsel ve globüler olabilirler Proteinlerin çok çeşitli biyolojik fonksiyonları vardır

1 - Katalizör Proteinler : Biyolojik sistemlerde hemen hemen tüm kimyasal reaksiyonlar enzim denen spesifik makromoleküllerle katalizlenirler. Bu reaksiyonların bazıları CO2’in hidrasyonundaki gibi oldukça basittir, diğer bazıları ise, kromozom replikasyonundaki gibi oldukça karmaşıktır. Enzimler çok büyük bir katalitik güç oluştururlar ve reaksiyonların hızını en az bir milyon kez arttırırlar. Yaklaşık 1000 kadar enzim karakterize edilmiş ve bunlardan bazıları kristalize edilmiştir. Pepsin, tripsin, kimotripsin, lipaz, amilaz ve ribonükleaz mide-bağırsak kanalının sindirim enzimleri olarak sırasıyla proteinleri, yağları, şekerleri ve nükleik asitleri parçalama yeteneğindedirler. Bilinen enzimlerin tümü proteindir. Böylece proteinler biyolojik sistemlerde kimyasal dönüşümlerin gerçekleşmesinde yekpare rol oynarlar. Hücre proteinlerinin en büyük kısmını enzimler oluşturur. Bunlar hücrede kısmen eriyebilir şekilde kısmen de yapıya bağlı halde bulunurlar. Memeli hayvan karaciğerinde bilinen enzimlerin sayısı o kadar fazladır ki hücre proteininin hemen hemen tümünü temsil ederler. Tek hücreli E.coli’de 2500 kadar enzim bulunduğu sanılmaktadır.

2 - Taşıyıcı ve Depolayıcı Proteinler : Bazı küçük moleküller ve iyonlar spesifik proteinlerle taşınırlar. Örneğin, hemoglobin eritrositlerde 02 i kaslara taşır. Demir kan plazmasında transferrin ile taşınır ve karaciğerde farklı bir protein olan ferritin ile kompleks oluşturarak depolanır. Yumurtada ovalbumin, sütte kazein, mısırda  zein ve bağday tohumunda gliadin amino asit deposu fonksiyonu gören besinsel proteinlerdir.

3 - Koordineli Hareketten Sorumlu Proteinler : Kasın en büyük kurucusu proteindir. Kas kasılması aktin ve miyozin denen iki cins protein flamentinin birbiri üzerinde kaymasıyla birliktedir. Mikroskopik bakıda, kromozomların mitoz safhasındaki hareketleri ve spermlerin kamçıları ile hareketleri de proteinlerin kasılma hareketiyle meydana gelirler. Kirpiklerin ve flagella’ların hareketi dyneinadlı protein ile mümkündür.

4 - Mekanik Destek Sağlayıcı Proteinler : Deri ve kemiğin yüksek taşıma gücü yapısında bulunan fibröz bir protein olan kollagen ile ilgilidir. Deri bu sayede gergin durur ve kemikler bu sayede uyumlu bir bağlantı sağlarlar. Fibronektin ve integrinler hücre dışı matriks proteinleri olarak hücrelerin matrikse bağlanmalarına aracılık ederler.

Büyüme ve Farklılaşmanın Kontrolünden SoRumlu Proteinler (REgülatör Proteinler) : Genetik bilginin bir sıra dahilinde kontrol edilmesi hücrelerin düzenli büyümesi ve farklılaşması için zorunludur. Bakteride repressör proteinler (E.coli'de catabolit-gen aktivatör protein, CAP vb) önemli kontrol elemanlarıdır. Bunlar hücre DNA’sının spesifik segmentleridir. Yüksek organizmalarda büyüme ve farklılaşma büyüme faktörü proteinler tarafından kontrol edilir. Örneğin sinir büyüme faktörü sinir ağının oluşumunu yönetir.

PRİMER (BİRİNCİL) YAPI Polipeptit zincir veya zincirlerindeki amino asitlerin diziliş sırası Amino asitler arasındaki peptit bağlarıyla kurulur.

SEKONDER (İKİNCİL) YAPI Polipeptidin belli bir şekle kıvrılmış hali H bağları tarafından kurulur.

Random walk: Gelişigüzel sarmal

Sekonder yapısını kazanmış protein daha da kıvrılıp katlanırsa TERSİYER (ÜÇÜNCÜL) YAPISINI kazanır.

TERSİYER (ÜÇÜNCÜL YAPI) Polipeptidin daha da kıvrılıp katlanmış hali Amino asit yan zincirleri arasındaki H bağları İyonik bağlar Hidrofobik etkileşimler Disülfit bağları van der Waals etkileşimleri tarafından kurulur.

Birden fazla polipeptit zincirinden oluşan proteinlerde daha da ileri bir yapısal oluşum vardır: KUATERNER (DÖRDÜNCÜL) YAPI

Bazı proteinler kovalent veya kovalent olmayan bağlarla bir arada tutulan 1’den fazla sayıda polipeptit zinciri içerirler. Örneğin hemoglobin (kovalent olmayan bağlarla bir arada tutulan 4 polipeptit zinciri içerir):

KUATERNER (DÖRDÜNCÜL) YAPI Birden fazla polipeptit zinciri içeren (oligomerik) proteinlerde zincirler arası etkileşim Alt birimlerin R yan zincirleri arasındaki H bağları İyonik bağlar Hidrofobik etkileşimler Disülfit bağları van der Waals etkileşimleri tarafından kurulur.