Amino Asitler ve Proteinler

Slides:



Advertisements
Benzer bir sunumlar
Proteinlerin üç boyutlu yapısı
Advertisements

Her bir kimyasal element, atom çekirdeği içerisindeki proton sayıları veya atom numarası (Z) ile karakterize edilir. Verilen bir elementin tüm atomlarında.
ZAYIF ETKİLEŞİMLER Neşe ŞAHİN.
PROTEİNLER.
Proteinler Peptit bağı ve özellikleri Polipeptitler ve özellikleri
Proteinler küçük veya büyük moleküller olabilir
AMİNO ASİTLER ve BİYOSENTEZİ
FEN BİLGİSİ ÖĞRETMENLİĞİ(İ.Ö)
Moleküller arasındaki çekim kuvvetleri genel olarak zayıf etkileşimlerdir. Bu etkileşimler, molekül yapılı maddeler ile asal gazların fiziksel hâllerini.
Amino Asitlerin Asit-Baz Kimyası
Asit ve Baz Metabolizması
Amino Asitlerin Asit-Baz Kimyası
ORGANİK KİMYA VE BİYOKİMYAYA GİRİŞ, LABORATUVAR ARAÇ-GEREÇLERİ II
Doç. Dr. Ufuk Çakatay Doç. Dr. Hakan Ekmekçi
Kimyasal Bağlar.
AMİNO ASİDLER ve PROTEİNLER
Lipitlerin sudaki davranışları
AMİNO ASİTLERİN YAPISAL VE İŞLEVSEL ÖZELLİKLERİ I
YAĞLAR ( Lipidler) Nedir? Lipitlerdir.
AMİNO ASİTLER Prof. Dr. Kader KÖSE
9. SINIF KİMYA 24 MART-04 NİSAN.
BÖLÜM 3 PROTEİNLER Molekül yapısı Fonksiyonları Primer yapı Bağlar
KİMYASAL BAĞLAR.
Polimerlerin Fiziksel Özelliklerine
BİYOKİMYAYA GİRİŞ VE BİYOMOLEKÜLLER
KİMYA KİMYASAL BAĞLAR.
9. SINIF KİMYA MART.
9. SINIF KİMYA MART.
PROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI Prof. Dr. Kader KÖSE
KİMYASAL BAĞLAR İyonik Bağlı Bileşiklerde Kristal Yapı İyonik bağlı bileşiklerde iyonlar birbirini en kuvvetli şekilde çekecek bir düzen içinde.
KİMYASAL BAĞLAR.
PROTEİNLERDE YAPI VE FONKSİYON
PEPTİDLER Prof. Dr. Kader KÖSE.
Amino asit-Peptid ve Proteinler 1
KİMYASAL BAĞLAR.
ZAYIF ETKİLEŞİMLER.
Konu başlıkları Oluşumu
KİMYASAL  BAĞLAR.
KİMYASAL BAĞLAR VE HÜCRESEL REAKSİYONLAR
Biyokimyaya Giriş ve Biyomoleküller
PROTEİNLER Öğr.Gör.Sibel Bayıl.
AMİNO ASİTLER ?Can you give me some examples of what chemicals you think youve used, or how you think chemistry may have impacted your life?
Biyolojik Makromoleküller
PROTE İ NLER Proteinler tüm hayati olayların gerçek temeli olarak çok büyük fizyolojik öneme sahip olan gıda maddeleri bile ş enlerinin bir grubudur.
PROTEİNLER.
PROTEİNLERDEKİ AMİNO ASİT BİLEŞİMİNİN BELİRLENMESİ
PROTEİNLERİN YAPILARINDAKİ BAĞLAR:
PROTEİNLER.
Kaynak: Fen ve Mühendislik Bölümleri için KİMYA Raymand CHANG
PROTEİNLER
Su Molekülünün Özellikleri
ZAYIF ÇEKİM KUVVETLERİ
Amino Asitler ve Proteinler
B-309 BİYOKİMYA I DERSİ III.HAFTA.
MEDİKAL KİMYA Atom ve Molekül
AMİNO ASİTLERİN YAPISAL VE İŞLEVSEL ÖZELLİKLERİ I
α-Amino asitlerin genel yapısı
Bağlar Molekül içi bağlar Moleküller arası bağlar Kovalent bağ
PROTEİN SENTEZİ.
MADDENİN YAPISI VE ATOM
Proteinlerin yapısı.
Amino Asitler ve Proteinler
Kimyasal Bağlar.
CANLI VE BİYOKİMYA Prof. Dr. Zeliha Büyükbingöl.
Protein Metabolizması
Amino Asitler, Peptitler ve Proteinler
ECH 112 Bölüm 1 Doç. Dr. Yasemin G. İŞGÖR
Peptid Bağının Özellikleri:
CANLI VE BİYOKİMYA Prof. Dr. Zeliha Büyükbingöl.
CANLI VE BİYOKİMYA Prof. Dr. Zeliha Büyükbingöl.
Sunum transkripti:

Amino Asitler ve Proteinler Ankara Üniversitesi Veteriner Fakültesi Biyokimya Anabilim Dalı Dr. Tevhide SEL

Zwitter iyon - Amfoter bileşik Hem negatif hem de pozitif yük bulunan iyonlara Alman bilimadamlarınca bu ad verilmiştir (Zwitter iyon). +H3N – CH2 – COO- pI =izoelektrik nokta pH a. a , pI da zwitter iyon şeklindedir.

a.a. Asit ve baz özellikleri a.a amfoter bileşiklerdir Hem asit (proton verir) hem de baz (proton alır) gibi davranırlar.

Düşük pH da, proton konsantrasyonu [H+] yüksektir Düşük pH da, proton konsantrasyonu [H+] yüksektir. Hem amino hem de korboksil grupları protonlanır (- NH3+, -COOH) Yüksek pH da, proton konsantrasyonu düşüktür. Hem amino hem de korboksil grupları proton verir. (- NH2, -COO- ) Nötral pH da, amino grubu protonlanır ve karboksil grubu ise proton verir. (- NH3+, -COO- )

Glisini farklı pH da gösterelim H2N – CH2 - COOH pH=1: pH=7: pH=12:

H2N – CH2 - COOH pH=1: +H3N – CH2 - COOH pH=7: pH=12:

H2N – CH2 - COOH pH=7: +H3N – CH2 – COO- pH=12: pH=1: +H3N – CH2 - COOH pH=7: +H3N – CH2 – COO- pH=12:

H2N – CH2 - COOH pH=7: +H3N – CH2 – COO- pH=12: H2N – CH2 – COO- pH=1: +H3N – CH2 - COOH pH=7: +H3N – CH2 – COO- pH=12: H2N – CH2 – COO-

Peptit bağ

Peptit bağ Kovalent bağdır Proteinleri denatüre eden şartlarda kırılmaz, ancak çok yüksek sıcaklıkta, uzun süre güçlü asit ve bazlarla işlem yapıldığında ya da enzimlerle kırılabilir

Peptit bağ Genellikle trans şeklindedir Polar ama yüksüzdür. Bağ yapısındaki –CO ve –NH grupları yüksüzdür(proton alıp-vermez) ancak polar olduğundan H bağı oluşumuna katılır (örn. -Helix, β-tabaka)

Peptit bağ Parsiyel çift bağ özelliğindedir Bağ etrafında rotasyon yapmaz,ancak ana karbonla amino ve karboksil grubunun yaptığı bağda rotasyon olabilir Çok sayıda a.a bağlanmasıyla oluşan dallanmamış zincire polipeptid denir

Peptit bağ Polipeptid yazarken serbest amino uç sola(N-terminal), karboksil uç sağa(C-terminal)yazılır Peptid bağa katılan gruplar proton alıp-vermez, polipeptidde yüklü gruplar N-terminal, C-terminal ve R-gruplarıdır.

Peptid bağ Peptid (< 50 amino asid) protein (> 50 amino asid)

Proteinlerin yapısı Primer yapı…… aa dizisi Sekonderyapı… -Helix Tersiyer yapı…. polipeptid zincir Kuaternar yapı.. birden fazla alt ünite

Primer yapı Bir proteindeki lineer a.a dizisine denir Proteinin üç boyutlu yapısını oluşturmak için gerekli bilgiyi taşır

Sekonder yapı(-helix, - yapısı) H bağları etkili-zayıf ama çok sayıda Polipeptid zincirinin uzun ekseni boyunca oluşturduğu yapıyla ilişkilidir. Özellikle fibröz proteinlerde belirgindir.

-helix, Her karbonil oksijen diğer sarmal dönüşteki N-H hidrojenle H bağı yapar N bağlı H ile 4 a.a sonraki karbonil grubunun O arasında H bağı oluşur, 1-4, 2-5, 3-6 a.a NH2 ve CO grupları arasında H bağı oluşur. Her sarmalde 3,6 a.a yer alır. R grupları sarmal yapının dışında kalır.

Örn. Saç ve derideki alfa-keratin, Hb büyük bölümü Prolin, valin, izolösin ve aromatik a.a birbirleriyle etkileşime girebildiklerinden heliks yapıyı bozarlar, bu nedenle heliks yapıda daha az yer alırlar.

- tabakalı (paralel, antiparalel Her karbonil oksijen komşu peptid N-H hidrojenle H bağı yapar, 2-5 polipeptid zinciri birbirine komşu yerleşir aralarında H bağı vardır. aynı zincir üzerine katlanabilir

Antiparalel - yapısı Komşu polipeptid zincirler ters yönde uzanır

Paralel - yapısı Komşu polipeptid zincirler aynı yönde uzanır

-kıvrım,alt alta dizilen antiparalel B-tabakaları birbirine bağlayan yapılardır Genellikle 4 a.a oluşur Tekrarlamayan sekonder yapılar, rastgele kıvrımlardır.

Tersiyer yapı Proteinin 3 boyutlu yapısıdır Birbirinden oldukça uzakta olan bulunan a.a arasında etkileşim kurulur. -helix ve -tabaka yapıları içerir A.a yan zincirleri proteinin nasıl katlanacağını belirler Biyolojik aktivite kazanır

Globuler proteinlerin yapısında yer alır. Yapıda kovalent ve kovalent olmayan etkileşimler/ bağlar vardır. H-bağı,NH, SH, OH ile COO-, C=O arasında kurulur, nonkovalent

Elektrostatik (iyonik) etkileşim, negatif ve pozitif yüklü gruplar arasında kurulur, nonkovalent Van der Waals etkileşimleri, birbirine çok yakın gruplar arasında olan çekim kuvvetleridir, nonkovalenttir Disülfid bağı, kovalenttir, -SH grupları arasında –S-S- köprüleri kurulur

Kuarterner yapı tersiyer yapıyı tamamlayan alt üniteler bir araya gelir. Birden fazla polipeptid zincirden oluşur Oligomerik proteinler denir, her bir zincire alt birim veya monomer

Alt birimler aynı yada farklı olabilirler Alt birimler nonkovalent bağ ile bağlanır Örn. Hb, bazı enzimler