PEPTİDLER Prof. Dr. Kader KÖSE.

Slides:



Advertisements
Benzer bir sunumlar
Amino Asitler.
Advertisements

AMİNO ASİTLERİN YAPISAL VE İŞLEVSEL ÖZELLİKLERİ II
PROTEİNLER.
Proteinler Peptit bağı ve özellikleri Polipeptitler ve özellikleri
LİPİD METABOLİZMASI BBP108 Bitki Biyokimyası 9.Hafta
Aminler.
Proteinler küçük veya büyük moleküller olabilir
AMİNO ASİTLER ve BİYOSENTEZİ
Lipidlerin sınıflandırılması ve yağ asitleri
Amino Asitlerin Asit-Baz Kimyası
Asit ve Baz Metabolizması
Amino Asitlerin Asit-Baz Kimyası
Doç.Dr. Mustafa ALTINIŞIK ADÜTF Biyokimya AD 2009
Doç. Dr. Ufuk Çakatay Doç. Dr. Hakan Ekmekçi
AMİNO ASİDLER ve PROTEİNLER
Proteinler.
Doç.Dr. Mustafa ALTINIŞIK ADÜTF Biyokimya AD 2009
AMİNO ASİTLERİN YAPISAL VE İŞLEVSEL ÖZELLİKLERİ I
YAĞLAR ( Lipidler) Nedir? Lipitlerdir.
AMİNO ASİTLER Prof. Dr. Kader KÖSE
Organik kimya, polimerler ve biyokimya.
BÖLÜM 3 PROTEİNLER Molekül yapısı Fonksiyonları Primer yapı Bağlar
BİYOKİMYAYA GİRİŞ VE BİYOMOLEKÜLLER
AMİNO ASİTLER, PEPTİTLER VE PROTEİNLER
PROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI Prof. Dr. Kader KÖSE
BESİN MADDELERİ.
PROTEİNLERDE YAPI VE FONKSİYON
AMİNO ASİTLERİN ÖZELLİKLERİ
BİYOKİMYA I (2. DERS).
Biyokimyaya Giriş ve Biyomoleküller
PROTEİNLER VE AMİNOASİTLER
PROTEİNLER Öğr.Gör.Sibel Bayıl.
PROTEİNLER Proteinler tüm hayati olayların gerçek temeli olarak çok büyük fizyolojik öneme sahip olan gıda maddeleri bileşenlerinin bir grubudur. Proteinler.
AMİNOASİTLERİN ÖZEL ÜRÜNLERE DÖNÜŞÜMÜ
PROTEİN KATABOLİZMASI
AMİNO ASİTLER ?Can you give me some examples of what chemicals you think youve used, or how you think chemistry may have impacted your life?
Biyolojik Makromoleküller
PROTE İ NLER Proteinler tüm hayati olayların gerçek temeli olarak çok büyük fizyolojik öneme sahip olan gıda maddeleri bile ş enlerinin bir grubudur.
BAĞ DOKUSU YAPISI VE FONKSİYONU Yrd. Doç. Dr. Mustafa BİLGİ
PROTEİNLER.
PROTEİNLERDEKİ AMİNO ASİT BİLEŞİMİNİN BELİRLENMESİ
Amino asidlerin metabolizması. Transaminasyon.
PROTEİNLERİN YAPILARINDAKİ BAĞLAR:
EKSTRASELÜLER MATRİKS (ECM)= HÜCRELER ARASI MATRİKS
PROTEİNLER.
Muhammet Karahasan Protein Nedir ? Amino asitlerin belirli türde, belirli sayıda ve belirli diziliş sırasında karakteristik düz zincirde birbirlerine.
PROTEİNLER
Karbonhidratlar II Disakkaridler ve Polisakkaridler
YAĞLAR Yağlar, CHO’ lar gibi karbon , hidrojen ve oksijen atomlarından oluşur. Ancak hidrojenin oksijene oranı yağda özellikle çok yüksektir. CHO için.
Amino Asitler ve Proteinler
Amino Asitler ve Proteinler
Amino asit ve Peptid Yapısı
AMİNO ASİTLERİN YAPISAL VE İŞLEVSEL ÖZELLİKLERİ I
PEPTİDLER.
PROTEİNLER 2.
α-Amino asitlerin genel yapısı
Polar Asidik Yan Zincirliler
CANLILARIN TEMEL BİLEŞENLERİ
Amino Asitler ve Proteinler
Amino asitlerin karbon iskeletlerinin yıkılması sonucu şu 7 ara ürün ortaya çıkabilir:
CANLI VE BİYOKİMYA Prof. Dr. Zeliha Büyükbingöl.
Hazırlayan: Prof. Dr. Bilgehan Doğru
Protein Metabolizması 2 -Üre Siklusu-
Lipid Peroksidasyonu Prof. Dr. Bilgehan Doğru.
Prof.Dr.Asuman Sunguroğlu
Amino Asitler, Peptitler ve Proteinler
Lipitler.
Peptid Bağının Özellikleri:
CANLI VE BİYOKİMYA Prof. Dr. Zeliha Büyükbingöl.
CANLI VE BİYOKİMYA Prof. Dr. Zeliha Büyükbingöl.
Sunum transkripti:

PEPTİDLER Prof. Dr. Kader KÖSE

• Lineer amino asit polimerleri PEPTİDLER • Amino asitlerin -amino ve -karboksil gruplarının peptid bağları ile birbirlerine bağlanmasıyla oluşurlar • Lineer amino asit polimerleri Peptid Bağı O ‖ - C – N -  H Amid Bağı (kovalent bağ)

Peptid Bağı Oluşumu R1 R2 Karboksil grup Amino Peptid Bağı

Glisilalanin (Gly-Ala) Peptid Bağı Oluşumu H3N+ – CH – COO- H GLİSİN (Gly) ALANİN (Ala) CH3 H2O kondenzasyon reaksiyonu H3N+ – CH – H – CH – COO- CH3 O ‖ C _ N  Peptid Bağı Glisilalanin (Gly-Ala)

DİPEPTİD: GLİSİLALANİN Glisin Alanin N-terminal C-terminal Peptid bağı su Amid grubu düzlemi Glisilalanin

Peptidlerin Sınıflandırılması polipeptid n-1 n pentapeptid 4 5 tetrapeptid 3 tripeptid 2 dipeptid 1 Peptid Bağ sayısı AA sayısı PEPTİDLER, peptid bağı sayısına göre değil, AA sayısına göre sınıflandırılırlar

Peptidlerin Sınıflandırılması OLİGOPEPTİD: Birkaç AA(AA sayısı  10)   POLİPEPTİD:Birçok AA(AA sayısı 10 - 12)    PROTEİN: AA sayısı  40 (mol.Ağ: ~5000)   Proteinler bir ya da daha çok polipeptid zincirinden oluşabilirler

Peptidlerin Özellikleri Amino-terminal N-terminal (sol) Karboksi-terminal C-terminal (sağ) O C – NH - CH -COO- CH3 HCOH CH2 H3N+CH – C – NH – CH - (CH3)2 CH Tripeptid: Fenilalanil – lösil - treonin (Phe-Leu-Thr) Rezidü (amino asit artığı): Peptid/protein yapısına katılan amino asit Adlandırma: N-terminal(1) C-terminal(n)

Peptidlerin Özellikleri Amino-terminal N-terminal Karboksi-terminal C-terminal Tetrapeptid: Alanil-tirozil-Aspartil-Glisin (Ala-Tyr-Asp-Gly)

Peptidlerin İyonizasyon Davranışları Fizyolojik pH’da, • Peptid (amid) bağı: yüksüz • Peptidler: yüklü Peptid bağını oluşturan amino ve karboksil grupları, peptidlerin asit-baz özelliklerine katkıda bulunamazlar  Peptidlerin asit-baz özelliği: -Amino ve karboksi terminaller -İyonize yan zincirlerin sayısı ve cinsi

Peptidlerde N- ve C-terminal gruplar, aynı -karbon atomu üzerinde bulunmadıkları için: • C-terminal COO- grupları, türedikleri amino asidin karboksil grubuna göre, daha zayıf asittir (pK  ) • N-terminal +NH3 grupları, türedikleri amino asidin amino grubuna göre, daha güçlü asittir (pK  )

Noniyonize yan zincir taşıyan peptidlerin İyonizasyon şekilleri Anyonik form (-1)  10 İzoelektrik form ( 0 ) pI Katyonik form (+1)  3 İyonizasyon Alanilalanin pH H3N+ – CH – CH3 - CH –COOH O ‖ C _ N  H - CH – COO- HN2 – CH –

İyonize yan zincir taşıyan peptidlerin İyonizasyonu CH – COOH CH2SH O – C – N – H CH3 O H3N+CH – C – N – CH COOH (CH2)2 +NH3 (CH2)4 – C – N – CH Alanil - glutamil - lizil - sistein 7.4 - 3 10 +2  3 Net yük pH

Peptid bağının çift bağ karakteri O C H N - + O C H N Rezonans yapıları Kısmi çift bağ karakterine sahip olan peptid bağı düzlemseldir C a N O H C a N O H OH Peptid bağı ve -C atomları aynı düzlemde bulunur

Peptid bağının düzlemsel karakteri Protein yapısının düzenlenmesi Peptid bağları nedeniyle, polipeptid zincirin 2/3’ ü sabit bir düzlem içinde tutulur  Yarı-katı (sert) yapı  Protein yapısının düzenlenmesi

Peptid bağının düzlemsel karakteri Peptid bağının kısmi çift bağ karakteri Bağ açıları ve uzunluklar

Komşu -C atomları arasındaki Düzlemsel (hareketsiz) peptid bağının etrafındaki atom grupları cis/trans izomerizm gösterirler, a C C N C a O H a C C N C a O H Trans (Tercih edilen konfigürasyon) Cis (x-pro sıralanışı) Komşu -C atomları arasındaki uzaklık: 0.3 nm

Alfa - Karbon Etrafında Rotasyon Peptid bağı düzlemi hareketsiz olmasına rağmen,  - karbon etrafındaki rotasyon polipeptid zincirine esneklik kazandırır -karbon Amid düzlemi Protein iskeleti boyunca rotastonu sağlayan bağlar

Peptidlerin Kimyasal Reaksiyonları • Asit / Baz Hidrolizi 6 M HCl 110°C, 24 h Peptid/Protein Serbest Amino Asitler AA1 AA2 Peptid bağı hidrolizi, proteinlerin AA dizisinin belirlenmesi için gerekli bir basamaktır

Peptidlerin Kimyasal Reaksiyonları • Enzim Hidrolizi: Proteazlar -Endoproteazlar Tripsin, Kimotripsin, pepsin -Ekzoproteazlar Aminopeptidaz, Karboksipeptidaz -Papain (in vitro şartlar)

Fizyolojik Olarak Aktif Peptidler AA sayısı AA Dizisi Karnozin dipeptid Histidil-ß-alanin Anserin Metilhistidil-ß-alanin Glutatyon (GSH) tripeptid -Glutamil-sisteinil-glisin Bradikinin nanopeptid Kallidin (Lizil-bradikinin) dekapeptid Kas yapısı Plazma proteinlerinin hidrolizi ile açığa çıkarlar -Düz kasları gevşetir -Antienflamatuvar

-Glutamil – sisteinil - glisin GLUTATYON -Glutamil – sisteinil - glisin GSH

PEPTİD YAPILI HORMONLAR AA Sayısı TRH Tripeptid 3 AA Enkefalinler Pentapeptid 5 AA Glukagon Polipeptid 29 AA ACTH 39 AA İnsülin A zinciri: 21 AA B zinciri: 30 AA

Dipeptid: Aspartam (Suni tatlandırıcı) SENTETİK PEPTİDLER Dipeptid: Aspartam (Suni tatlandırıcı) (amino asitlerin D-enantiomeri) H 3 N-CH-C-NH-CH-C-OCH O CH 2 COO - CH2 + Aspartil-fenilalanin metil ester (Asp – Phe - OCH3) Polipeptid: Farmakolojik preparatlar - Antibiyotikler - Antitümör ajanlar - Bazı hormonlar(İnsülin)

PROTEİNLER

Organizmada en yüksek oranda bulunan PROTEİNLER Organizmada en yüksek oranda bulunan makromoleküller % 70 su % 15 protein % 15 diğer Total hücre ağırlığı Amino asitlerin lineer polimerleri Farklı Cins Sayı sıralanma (n tane) 20 St AA PROTEİN

Evrendeki total atom sayısı Standart AAlerin peptid bağı aracılığıyla lineer dizilişi Birbirinden farklı cok sayıda peptid zincirleri Dipeptid: AA1 AA2 20 x 20 400 farklı molekül 8000 farklı molekül Tripeptid: AA1 AA2 AA3 20 x 20 x 20 Protein (100 AA) Evrendeki total atom sayısı

PROTEİNLER Sınırsız sayıda farklı protein yapıları lineer polimerler: H2N ( )nCOOH Amino asitler . Sınırsız sayıda farklı protein yapıları AA sekansı: 20n AA sayısı: n

Biyolojik fonksiyonlar, 3 boyutlu yapıya bağlıdır PROTEİNLER H2N ( )nCOOH (lineer polimer) (polipeptid zincir) Her proteinin spesifik bir fonksiyonu vardır Biyolojik fonksiyonlar, 3 boyutlu yapıya bağlıdır 3 boyutlu yapı, lineer polimerlerin çok farklı şekillerde katlanması ve kıvrılmasıyla oluşur

3 boyutlu protein yapıları Kompleks Molekül ağırlığı büyük Birden çok polipeptid zincir içerebilir Nitrojen miktarı (amino asitlerin NH2 grupları) sabit (Proteinin%17’si)

glutamat dehidrojenaz (GDH) Bazı Protein Yapıları Protein Molekül Ağ AA sayısı Zincir sayısı İnsülin 5700 51 2 Miyoglobin 16 890 153 1 Albümin 66 000 550 glutamat dehidrojenaz (GDH) 1 000 000 8300 40

Protein yapısına katılan AAlerin Ortalama Molekül Ağırlığı AAlerin ortalama mol ağ : 128 Peptid bağı için su çıkışı : 18 Protein - AA mol ağ: 110 H2O mw:18 protein AA sayısı = protein mol Ağırlığı 110

Sınıflandırmada kullanılan Proteinlerin Sınıflandırılması Sınıflandırmada kullanılan özellikler -Şekil -Yapı -Çözünürlük -Biyolojik fonksiyon

Proteinlerin Şekli Proteinler, eksen oranları(uzunluğun genişliğe oranı)’na göre,2 grubu ayrılırlar: •Globuler proteinler: Eksen oranı 10 ; genelde: 3-4 • Fibröz Proteinler:Eksen oranı 10

Sıkıca katlanmış helezon şeklinde polipeptid zincirlerden oluşur Globüler proteinler: Sıkıca katlanmış helezon şeklinde polipeptid zincirlerden oluşur Örnek: Albumin, Miyoglobin (Proteinlerin büyük kısmı, bu gruptadır)

Fibröz Proteinler: •Spiral veya heliks şeklinde kıvrılmış,(kovalent ve H bağlarıyla çapraz bağlanmış) zincirlerden oluşurlar • Bitkilerde bulunmazlar. Örnek: Bağ dokusu proteinleri: Kollajen, Elastin, Keratin Miyozin: Kas proteini Fibrinojen:pıhtılaşma proteini

Kollajen:Birbirine sarılmış 3 polipeptid zinciri (üçlü heliks)’nden oluşur Memelilerde total proteinin %30’unu teşkil eder Gly,Ala,Pro,Lys’den zengindir A B C Proteolitik enzimlere karşı dirençlidir

Proteinlerin Yapısı Proteinler yapılarına göre, 3 grupta toplanırlar • Basit proteinler • Konjuge proteinler • Türev proteinler

Basit proteinler Hidroliz edildiklerinde sadece L-- amino asitleri veren,saf proteinler Ör: Albümin Türev proteinler Isıtma, hidroliz, asidifikasyon, vb işlemlerle modifiye olan proteinler Ör: bazı pepton ve peptidler

L--amino asitlerin yanı sıra,başka Konjuge proteinler L--amino asitlerin yanı sıra,başka kimyasal grupları (prostetik grup)da içerirler •Glikoproteinler: protein + COH grup Karbohidrat(oligosakkarit) ünitelerini içerirler Örnek: membran proteinleri plazma proteinleri(globulinler), •Nükleoproteinler: protein+nükleik asit (histonlar) (DNA,RNA)

Konjuge proteinler Protein:Apo(lipo)protein (Apo A,B,C...) •Lipoproteinler: protein + lipid Protein:Apo(lipo)protein (Apo A,B,C...) Lipid:Kolesterol,fosfolipid, gliserid Örnek:Plazma Lp.leri ( HDL,LDL,VLDL) •Fosfoproteinler: Fosfatlarla ester yapmış AAleri içeren proteinler örnek: Kazein-süt Vitellin-yumurta sarısı)

Konjuge proteinler •Hemoproteinler:protein+hem (ferroporfirin) Ör:hemoglobin,miyoglobin,katalaz •Metalloproteinler: protein + metal Cu- seruloplazmin Fe-transferrin, ferritin Ca-kalmodulin Zn-karbonik anhidraz

 Proteinler Çözünürlük Proteinlerin Çözünürlüğü Fibröz Globüler  Globüler  Albüminler Su ve tuz çözeltileri Globulinler Su: sınırlı çözünürlük Dilüe tuz çözeltileri  Doymuş tuz çözeltileri: (Salting-out) Histonlar Su ve tuz çözeltileri 

Proteinlerin Biyolojik Fonksiyonu Enzimler: Metabolizmayı düzenleyen ve etkileyen globuler proteinler( geniş bir protein sınıfı) Biyokimyasal reaksiyonları katalizlerler Substrat spesifiteleri vardır. .... az şeklinde adlandırılır Eksiklikleri pek çok metabolik hastalıkla sonuçlanır

Proteinlerin Biyolojik Fonksiyonu Düzenleyici proteinler: Fizyolojik aktivitenin düzenlenmesinden sorumludurlar Ör:Hormonlar (insülin eksiklliği  diabet) G-proteinler  Hücre içi haberleşme Yapısal proteinler:Kas, bağ dokusu proteinleri, membran proteinleri Ör: Kollajen (tendon and ligamentlerde) keratin (saç ve tırnakta)

Proteinlerin Biyolojik Fonksiyonu Transport proteinleri: Plazmada ve membranlarda spesifik maddelerin veya iyonların taşıyıcısıdırlar Ör:Hb-O2, miyoglobin-O2 Lipoprotein-lipid, Transferrin-Fe Seruloplazmin-Cu, vb Besin ve Depo proteinler: Ovalbumin, laktalbumin, kazein, ferritin

Proteinlerin Biyolojik Fonksiyonu Kontraktil proteinler: Kasılmayı ve hareketi sağlayan proteinler Ör:Miyozin - kalın filament Aktin - İnce filament Tübilin - membran iskeleti 1) These examples were obtained by Bonnie Burger’s “Introduction to Protein Structure”

Savunma proteinleri: Proteinlerin Biyolojik Fonksiyonu Reseptörler:Hücre içi haberleşmede rol oynarlar Ör:adrenalin için ß-adrenerjik reseptor Savunma proteinleri: Ör:İmmünoglobülinler: Patojenlere karşı organizmayı korurlar Fibrinojen: (Pıhtılaşma mekanizması)