Proteinler Peptit bağı ve özellikleri Polipeptitler ve özellikleri Proteinlerin yapıları Proteinlerin denaturasyonu Sınıflandırılması Globuler proteinler (hemoglobin ve miyoglobin) Fibröz proteinler (kollogen ve keratin)
Peptit Bağı
Peptit bağının özellikleri Peptit bağı sınırlı bir konfügrasyona sahiptir.
Trans form 8 kj daha kararlı
Polipeptitlerin özellikleri Polipeptit içerisindeki aa rezidü denir
Polipeptitlerin özellikleri Polipeptit içerisindeki aa rezidü denir
Polipeptitlerin özellikleri Amino grubu ile başlar karboksil grubu ile sona bulur Kartal Latrak
Polipeptitlerin özellikleri Düzenli tekrarlanan birimlerden oluşmuştur
Polipeptitlerin özellikleri Çok büyük polipeptitlerin MA Dalton olarak verilir
Polipeptitlerin özellikleri Bazı proteinler disülfür bağları içerirler
Proteinlerin sekonder yapısı Hidrojen bağlarının etkili olduğu yapılanmadır Alfa Sarmal Beta kırmalı Kollogen sarmal
Alfa sarmal yapı Sarmal şekilde R-grupları sarmalın dışına doğrudur Sarmalı hidrojen bağları stabilize eder Prolin, grup halinde apolar ve yüklü gruplar sarmalı destabilize eder
Beta kırmalı tabaka Tabaka şeklinde R-grupları tabakanın dışına doğru Hidrojen bağları stabilize eder Prolin, grup halinde apolar ve yüklü gruplar sarmalı destabilize eder Amino asitler genel olarak küçük r gruplarına sahip olmalıdır ( gly ve Ala) İpekte bu reziduler çok yüksek...
Paralel ve AntiparalelBeta kırmalı tabaka
Proteinlerin Katlanması E. coli de 100 rezidü içeren bir proteinin yapımı 37 oC de yaklaşık 5 s gerçekleşir Her rezidünün yaklaşık 10 farklı konformasyona sahip olacağı düşünüldüğünde, 100 rezidü içeren bir protein için bu sayı 10 100 farklı konformasyon anlamına gelir. Ayrıca protein doğal aktif yapısını bulana kadar yapısında bulunan her tek bağ etrafında tüm olası konformasyonları deneyerek rasgele kendiliğinden katlandığını düşünelim Eğer her konformasyon mümkün olan en kısa sürede denenseydi ( 10-13 s molekülün titreşimi için geçen süre) tüm olası konformasyonların denenmesi 1077 yıl alırdı
Yanlış katlanmalar Prion proteinin yanlış katlanmasısonucu ortaya çıkan bir hastalık
Tersiyer Yapı Sekonder yapının aksine birbirinden uzak bölgelerin etkileşmesi ile meydana gelen yapılanmadır. Hidrofobik etkileşme son derece önemlidir.
Tersiyer yapıyı stabilize eden güçler
Beta dönüşler Gly ve Pro rezidüleri bulunan bölgelerde gerçekleşir.
Kuaterner yapı
Proteinlerin Denaturasyonu Isı, ekstrem pH, alkol ve aseton gibi organik çözücüler, üre ve detarjanlar denatüre edici faktörlerdir. Dönüşümlü ve dönüşümsüz olarak gerçekleşebilir Denaturasyonun dar bir aralıkta aniden gerçekleşmesi katlanmanın kooperatif bir süreç olduğunu gösterir
Denaturasyonun dar bir aralıkta aniden gerçekleşmesi katlanmanın kooperatif bir süreç olduğunu gösterir
Proteinlerin sınıflandırılması Bileşimlerine göre Basit Albüminler Globulinler Glutelinler Prolaminler Skleroproteinler Histonlar Bileşik Nükleoproteinler Fosfoproteinler Glıkoproteinler Kromoproteinler Lipoproteinler Konformasyonlarına göre Globuler Sıkı bir yumak şeklinde Suda çözülür hareket kabiliyetleri çok yüksek Dinamik fonksiyonlardan sorumlu Fibröz Lifimsi yapıda Suda çözülmez ve hareket kabiliyetleri yoktur Pasif görev üstlenmişler
Globuler Proteinler ve Fonksiyonları Miyoglobin Hemoglobin Enzimler
Porfirin halkasının 50 izomeri var ancak biyolojik yapılarda sadece IX izomeri biyolojik sistemlerde mevcut Hem grubunda Fe 4 azotla kompleks yapmış 2 boş koordinasyon var Fe+2 ferro hemoglobin, Fe+3 ise ferri hemoglobin
Miyoglobin Yapısı detaylı aydınlatılan ilk protein Sıkı sarılmış bir molekül (45x35x25) Yaklaşık yapısının %75helix ve prolin reziduleri ile sonlanmış Genel olarak, hidrofilik bölgeler molekülün dış tarafında, hidrofobikler ise iç kısımda lokalize olmuştur. Molekülün iç tarafında yer alan his son derece önemlidir. Hem grubu molekülün merkezinde bulunan hidrofobik cepte lokalize olmuştur. proksimal his hem grubu kompleks yaparken distal his hem grubuna çok yakın bir bölgede lokalize olmuştur
Miyoglobine oksijen bağlanması Fe+2 5. Koordinasyonu proksimal his 6. koordinasyonla ise O2 bağlar Proteinler niçin çok büyüktür
CO zehirlenmesi
CO hem grubuna, oksijene göre daha güçlü bağlanır ( 25 ooo kat)
CO miyoglobine, oksijene göre daha güçlü bağlanır ( 2oo kat)
Hemoglobin Eritrositlerde bulunarak dokulara oksijen taşınması Kuaterner yapıya sahiptir İki alfa ve iki beta olmak üzere 4 altbirimden oluşmuştur.
Altbirimlerin Etkileşmesi
Orak hücreli hemoglobin