Enzimler.

Enzimler

Enzimler – Genel Özellikler
Bütün enzimler protein yapısında biyolojik katalizörlerdir. Hücrelerin canlılığı için gerekli reaksiyonlar için vazgeçilmezlerdir. Gıda bozunmasında önemli rolleri vardır. Yiyecek ve içecek endüstrisinde üretim aşamalarında kullanılırlar. (ayrıca tekstil, deri ve ilaç endüstrisinde de yaygındırlar) Bir maddeyi ürüne dönüştürmede spesifik seçiciliğe sahiptirler. Reaksiyon hızını arttırırlar Sadece küçük bir miktarda gereklidirler pH, T, konsantrasyon gibi çevresel faktörleri ayarlayarak kontrol edilebilirler.….. Doğaldırlar ve toksik değildirler

Enzimler yapılarında bir veya daha fazla aktif bölgeye sahiptirler. Bu bölgeler belirli substratlar için spesifiktirler. Reaksiyonu katalizleyerek belirli bir ürüne dönüştürürler. E E-S E-S# E + P Change in environment

Lactose Sucrose

Enzimlerin yapısal özellikleri
Kofaktör Apoprotein (apoenzim) Holoenzim Kofaktör, ya Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+ gibi bir veya daha fazla inorganik iyon ya da koenzim denen kompleks bir moleküldür

Enzimlerin kimyasal reaksiyon hızını arttırma nedenleri substratlarına spesifik olarak bağlanarak, substratın ürüne dönüşmesi için gerekli reaksiyonda aktivasyon enerjisini (Ea) düşürmesinden kaynaklanır. Diğer katalizörlerle kıyaslandığında reaksiyon hızını kat, katalizlenmemiş reaksiyonlara oranla ise kat arttırır. A C No enzyme A C E EA Ea Free energy Enzyme E-S E + S Ea E + P Progress of reaction

Enzim katalizi 1 Katalizör olarak bir enzimin fonksiyonu, aktivasyon enerjisini düşürmek suretiyle bir reaksiyonun hızını artırmaktır

Enzim katalizi 2 Enzimle katalizlenen bir reaksiyonun ayırt edici özelliği, enzim üzerinde aktif merkez denen bir cep sınırları içinde meydana gelmesidir.

Enzimlerin adlandırılmaları
Birçok enzim, substratlarının adına veya aktivitelerini tanımlayan bir kelime veya sözcük grubuna “az” soneki ekleyerek adlandırılır. Üreaz, amilaz, arjinaz, proteaz ve lipaz, substratı tanımlayan; DNA polimeraz, laktat dehidrojenaz ve adenilat siklaz, tepkimeyi tanımlayan adlandırmalardır.

Enzimlerin Adlandırılması ve Sınıflandırılması
İlk saptananlara gelişi güzel adlar (pityalin, tripsin, kimotripsin) verilmekteydi. Bu da karmaşaya neden oluyordu. Daha sonraları, Enzimin etkilediği madde adından veya katalizlediği reaksiyon çeşidinden ya da etkilediği bağ adından alınması ve daima –az (-ase) eki ile sonlanması kuralı benimsenmiştir (lipaz, proteaz, peptidaz v.s) 1961 yılında Uluslararası Biyokimya Birliğinin enzim komisyonu yeni enzimlerin sınıflandırılması ve adlandırılmasında belirli kurallar getirmiştir. Buna göre;

Enzimin adı iki kısımdan meydana gelir. Birinci kısım substratın adını ikinci kısım ise katalizlediği reaksiyon çeşidini açıklar ve -az (-ase) son eki ile biter. Ancak bu sistemde -az (-ase) son ekinin eklenmesi kuralı kaldırılmıştır. Enzimi tanımlayacak ek bilgi varsa ve gerekliyse enzim adından sonra parantez içerisinde yazılır. Enzimler 6 esas sınıfa ayrılmıştır. Her sınıf ayrıca alt sınıflara ve alt sınıflar da gruplara ayrılmıştır. Her enzime sistematik bir kod numarası verilmiştir. Kod numaraları birbirinden ayrılmış 4 sayıdan oluşmaktadır. Bu sayılardan birincisi enzimin girdiği esas sınıfı, ikincisi alt sınıfını, üçüncüsü grubunu, dördüncü sayı ise enzimin o gruptaki kendine özgü olan sıra numarasını belirler.

EC İzositrat dehidrogenaz (L-İzositrat NADP oksidoredüktaz) L-İzositrat + NADP  α-Ketogluterat + CO2 + NADPH Enzimin kendine özgü sıra numarası Grup Alt sınıf Esas sınıf (Oksidoredüktaz) Enzimatik kod (EC) ENZİM ÇEŞİTLERİ 1 Oksidoredüktazlar 2. Transferazlar 3. Hidrolazlar 4. Liyazlar 5. İzomerazlar 6. Ligazlar

Enzimlerin sınıflandırılmaları
Enzimler kimyasal reaksiyon mekanizmalarına göre altı sınıfa ayrılırlar. 1. Oksidoredüktazlar 2. Transferazlar 3. Hidrolazlar 4. Liyazlar 5. İzomerazlar 6. Ligazlar

1. Oksidoredüktazlar Substratların oksidasyon veya redüksiyonunu katalizlerler Gıdalarda oluşan bazı önemli reaksiyonlar: Lipid oksidasyonu – lipoksijenaz (yağ asitlerine oksijen ekler) kahverengileşme – polifenol oksidaz (yyeceklerde fenolleri oksitler) Örnek: Laktat dehidrojenaz, Katalaz 2. Transferazlar Fonksiyonel grupların bir molekülden diğerine transferini katalize ederler Yiyeceklerde önemli değildir. Örnek: Aspartat transaminaz, Alanin transaminaz, Heksokinaz, Kreatin kinaz

3. Hidrolazlar Substratların (suyun yardımıyla) hidrolizini katalizler. Gıda kalitesi ve gıda işlenmesinde kullanılan en önemli enzimlerdendir. Bazı önemli gıda reaksiyon örnekleri: Yapı, protein modifikasyonu – proteazlar (peptid bağını ayırır) Yapı, karbohidrat modifikasyonu – örn., amilazlar (gliosidik bağı ayırır) ve pektinazlar (belirli gruplar/bağlar üzerinde etkilidir.) Hidrolitik bozunma(ekşime), yağ kristalizasyon modifkasyonu – lipazlar (ester bağlarını ayırır) Örnek: lipaz, Kolesterol esteraz, Alkalen fosfataz, -Amilaz, Tripsin

4. Liyazlar Oksidasyon veya hidrolizden başka yollarla bağları yıkar veya oluştururlar Gıdalarda önemli değildir Örnek: Pirüvat dekarboksilaz, Sitrat sentaz, Adenilat siklaz 5. İzomerazlar Molekül içi yeniden düzenlenmeleri katalizler Gıdada önemli bir örneği: Tatlılık (Glu  Fru) – glukoz izomeraz (aldozu ketoza dönüştürür) Örnek: Triozfosfat izomeraz, Glukoz-6-fosfat izomeraz 6. Ligazlar Enerjice zengin bir bağın hidrolizi ile iki molekülün birbirine bağlanmasını katalize ederler Örnek: DNA ligaz

Enzim kinetikleri Bir enzimatik reaksiyonun hızı, enzimin etkinliği veya enzimin aktivitesi ile ilişkilidir. Etkinliği veya aktivitesi fazla olan bir enzim, belirli bir sürede daha fazla substrat molekülünü ürün haline dönüştürür. En çok kullanılan enzim aktivitesi birimi, IU’dir. 1 IU enzim aktivitesi, optimal koşullarda, 1 dakikada 1mol substratı değiştiren enzim etkinliğini ifade eder

Enzimatik bir reaksiyonun hızını etkileyen faktörler
Enzim konsantrasyonu, Substrat konsantrasyonu, pH, Sıcaklık, İnhibitörler Zaman, ışık ve diğer fiziksel faktörler, iyonların doğası ve konsantrasyonu, hormonlar ve diğer biyokimyasal faktörler,

Enzim aktivitesini etkileyen faktörler 1. Enzim ve substrat konsantrasyonu Substrat konsantrasyonu sabit tutulduğunda enzim reaksiyonu enzim miktarı ile orantılıdır (enzim iki katına çıkarıldığında reaksiyon hızı iki kat artar). Burada substrattan daha fazla enzim olmaya ve hız düşmeye başlar.

Kimyasal Kinetik S 1st Order Reaction v = k [S] P

Sabit enzim konsantrasyonunda substrat konsantrasyonunun artışı reaksiyon hızında lineer olmayan bir artışla sonuçlanır. Bu olay Enzim-Substrat kompleksinin oluşumuyla açıklanır. E + S ↔ E-S ↔E + P Bu reaksiyon eğrisi bir çok enzim için geçerlidir ve enzim aktivitesi ve substratla bağlanması ile ilgili çok faydalı bilgiler sağlar. Vmax enzimin maksimum hızı (test edilen şartlarda) – daha yüksek daha hızlı Km (½ Vmax olarak tanımlanır) enzimin substrata olan ilgisini belirler Vmax/Km = katalitik etkinlik (daha yüksek sayı daha etkin olduğunu belirtr) k1 k2 k-1

düşük [S] da [E] ve [S] hızı belirler yüksek [S]da [E] hızı belirler

2. Sıcaklık Enzim reaksiyonları belirli bir sıcaklık artışına kadar artar ancak daha yüksek sıcaklıklarda denatüre olduklarından düşmeye başlar Farklı enzimlerin farklı optimum çalışma sıcaklığı vardır (maksimum aktiviteye çıktğı sıcaklık) Bu bilgi istenmeyen enzimlerin aktivitesinin sonlandırılması için gerekli olabilir

3. pH Bütün enzimlerin en iyi performans gösterdikleri belirli bir enzim aralığı bulunur 4.5-8 arasında en etkin Bazıları (örn. Pepsin) çok düşük ve çok yüksek pH larda da etkin olabilir Her enzimin maksimum aktivite gösterdiği bir pH değeri vardır ki bu pH değerine enzimin optimal pH değeri denir. Aşırı pH enzimi denatüre ederek veya aktif bölgede yük dengesini değiştirerek aktivitesini etkiler Bu sebeple istenmeyen enzimleri içeren yiyeceklerin pH kontrolü önemlidir.

4. Su Aktivitesi Su enzimi çeşitli yollarla etkileyebilir SP reaksiyonu için kritik olabilir (örn. hidroliz) Substrat veya ürünün çözülmesinde kritik olabilir. Enzim yapısının esnekliğinde önemli olabilir. Yiyeceklerde su aktivitesi enzim aktivitesini etkileyebilir. Enzyme 1 Enzyme 2 Activity aw 1

5. İnhibitörler Geri dönüşümlü (reversible)inhibisyon Enzim aktivitesini yavaşlatmak veya inhibe etmek için kimyasal bileşikler kullanılabilir. 1. Kompetitif (Yarışmalı) inhibitörler Substratla aktif bölge için yarışırlar Enzim aynı anda sadece S (substart) veya I (inhibitör)e bağlanır 2. Non-Kompetitif (Yarışmasız) inhibitörler Enzime aktif bölge dışında bir bölgeden bağlanır Enzim aynı anda hem S hem de I’ e bağlanır 3. Un-Kompetitif (Ankompetitif) inhibitörler Sadece E-S kompleksine bağlanırlar (ara ürün durumunda) Enzim önce S daha sonra I’e bağlanır Bu bağlanmalar tersinir veya tersinmez olabilir Geri dönüşümsüz (irreversible) inhibisyon

Geri Dönüşümsüz(İrreversible) Enzim İnhibisyonları
Bir geri dönüşümsüz (irreversible) inhibitörün, enzim üzerinde bulunan ve aktivite için esas olan bir fonksiyonel grubu yıkması veya onunla irreversible olarak birleşmesi sonucu meydana gelir.

Zamanın enzimatik reaksiyonların hızı üzerine etkisi
Bir enzim tarafından katalizlenen bir reaksiyonun hızı, zamanla azalır. Bunun sebebi, reaksiyon ürünlerinin kendi aralarında birleşerek aksi yönde bir reaksiyon meydana getirmeleri, enzimin zamanla inaktive olması, reaksiyonu önleyen maddelerin oluşması substratın tükenmesidir.

İzoenzimler (izozimler)
Belli bir enzimin katalitik aktivitesi aynı, fakat elektriksel alanda göç, doku dağılımı, ısı, inhibitör ve aktivatörlere yanıtları farklı olan formlarına o enzimin izoenzimleri denir. Kreatin kinaz (CK)

Koenzimler bazı enzimlerin aktiviteleri için gerekli olan ve kofaktörlerin kompleks molekül yapısında olanlarıdır Koenzimler, fonksiyonlarına göre genellikle üç grupta incelenebilirler: 1) Hidrojen ve elektron transfer eden koenzimler. 2) Fonksiyonel grup transfer eden koenzimler. 3) Liyaz, izomeraz ve ligazların koenzimleri.

Hidrojen ve elektron transfer eden koenzimler
NAD+ - NADH (Nikotinamid Adenin Dinükleotit) NADP+ - NADPH (Nikotinamid Adenin Dinükleotit Fosfat ) FAD - FADH2 (Flavin Adenin Dinükleotit ) FMN - FMNH2 (Flavin Mono Nükleotit) Koenzim Q Demir porfirinler Demir-kükürt proteinleri -Lipoik asit

Fonksiyonel grup transfer eden koenzimler
Piridoksal-5-fosfat (PLP) Tiamin pirofosfat (TPP) Koenzim A (CoASH) Biotin (vitamin H) Tetrahidrofolat (H4 folat) Koenzim B12 (5'-deoksiadenozil kobalamin)

Liyaz, izomeraz ve ligazların koenzimleri
Hidrojen ve elektron transfer eden koenzimler ile fonksiyonel grup transfer eden koenzimlerin bazıları liyaz, izomeraz ve ligazların koenzimleri olarak da görev görürler; bazı hallerde ara ürün, koenzim olarak işlev görür.

Tiaminpirofosfat (TTP)
1. α-keto asitlerin oksidatif dekarboksilasyonu, 2. α-ketollerin oluşumu veya yıkımı, 3. Pentoz fosfat metabolik yolunda işe karışan transketolaz reaksiyonlarıdır.

Nikotinamid Adenin Dinükleotit(NAD) ve Nikotinamid Adenin Dinükleotit Fosfat (NADP)
Çok sayıda oksidoredüktaz’ın koenzimi olarak iş görürler. Bu koenzimler dehidrojenaz enzimlerin protein kısmına nispeten zayıf bir şekilde bağlanmaktadırlar ve substrat moleküllerinden hidrojen atomlarının H uzaklaştırılmasında elektron tutucu olarak rol oynarlar.

Flavin Adenin Dinükleotit (FAD)
Flavoenzimler ya da flavoproteinler olarak bilinen oksidasyon-redüksiyon enzimlerinin prostetik grubu olarak görev yaparlar. Bu enzimler aynı zamanda pirüvat, yağ asitleri ve amino asitlerin oksidatif yıkımında ve aynı zamanda elektron taşınma sürecinde fonksiyonellerdir.

Koenzim A Açil ve asetil grupların transferinde önemli role sahiptir. Bu bakımdan karbonhidrat ve yağların ara metabolizmasında önemli bir fonksiyonu üstlenmiş olduğu gibi organizmada çok sayıda maddenin sentezinde de görev almaktadır.

Pridoksal Fosfat Amino asitlerin veya amino gruplarının şekil değiştirmesi veya transferi ile ilgili bir çok enzimatik reaksiyonda görev alırlar. Amino asitlerin dekarboksilasyonunda, triptofanın nikotinik aside çevrilmesinde, amino asitlerden H2O’nun ve H2S’nin ayrılmasında işlev görür.

Kanda bulunan enzimlerin kaynakları
Plazmaya özgü enzimler: fibrinojen gibi... Sekresyon enzimleri: -Amilaz gibi... Sellüler enzimler: transaminazlar gibi...

Serum enzim düzeyini etkileyen faktörler
Enzimlerin hücrelerden serbest kalma hızı Enzim üretiminde değişiklikler Enzimlerin dolaşımdan uzaklaştırılma hızı Enzim aktivitesini artıran nonspesifik nedenler

Enzimatik tanı alanları
kalp ve akciğer hastalıkları karaciğer hastalıkları kas hastalıkları kemik hastalıkları pankreas hastalıkları maligniteler genetik hastalıklar hematolojik hastalıklar zehirlenmeler

Zehirlenmelerin tanısında yararlı enzimler
Organik fosfor bileşikleri ile zehirlenme durumlarında serum kolinesteraz (ChE) düzeyi düşük bulunur

Enzimler – Önemli Gıda Enzimleri
HİDROLAZLAR Hepsinde ortak olan su yardımıyla bağların kırılmasıdır 1. Glikosid hidrolazları A) Nişastayı (glikosididk bağları) hidroliz eden enzimler -amilaz Nişastada yer alan -1-4 glikosidik bağları hidrolizler Sonuçta dekstrinler, maltoz ve maltotriozlar oluşur -amilaz Nişastanın indirgeyici olmayan ucundan -1-4 glikosidik bağlarını hidrolizler Maltoz oluşumu ile sonuçlanır Glukoamilaz Nişastadaki -1-4 ve -1-6 glikosidik bağları hidrolizler Glukoza kadar hidroliz sürer Pullulunaz Nişastadaki -1-6 glikosidik bağlarını hidrolizler Bu enzimler gıdalarda doğal olarak veya gıdalara eklenen mikroorganizmalarda bulunur.

Glikosid hidrolazların gıdalardaki önemi Mısır şurubu üretimi Enzim kokteyli kullanılarak nişasta bir glukoz şurubuna (dekstroz) dönüştürülebilir. -amilaz ile başlayan amiloz ve amilopektine kırılma daha küçük birimlere kadar devam eder Daha sonra glukoamilaz kullanılarak glukoza kadar parçalanır Eğer maltoz isteniyorsa -amilaz ve pullulanaz kullanılmalıdır

Fırınlama (Baking) -amilazlar nişsta granüllerini dekstrinize etmede önemlidir ve dekstrinler daha sonra -amilaz tarafından maltoza hidrolizlenir  bu şekilde mayanın CO2’e (ekmeğin kabarmasını sağlayan) dönüştüreceği fermente edilebilir şekerleri oluşturur Pişirmede amilazların jelatinize nişasta üzerine daha ileri bir etkisi vardır  ekmeğin kalitesi ve yapısında önemli rol oynar Pişirilecek ürünlere eklenen amilazlar “staling”i minimize ederler Bazı unlara (kurak iklimlerde yetişen) -amilaz ilave edilmelidir

 Bira (Brewing) Arpa maltında yüksek miktarda amilaz bulunur ( daha fazla ilave etmeye gerek yok) Ezme süresince (arpa maltı ve su 50C de ezilir) amilazlar nişastayı hidroliz ederek maltoz verirler, maya bunu kullanarak CO2 ve etanol üretir.

B) Invertaz Sukrozda glukoz ve fruktoz arasındaki glikosidik bağı hidroliz eden enzim İnvert şeker oluşumyla sonuçlanır (free glu and fru) Sukrozdan daha tatlı olduğu ve daha az kristallenme özelliğinden dolayı endüstriyel olarak önemli Yumuşak şekerleme dolgusu olarak kullanılır C) Laktaz Laktozda galaktoz ve glukoz arasındaki glikosidik bğı hidroliz eder Şekerin çözünürlülüğünü ve tatlılığı arttırır Süt ürünleri endüstrisinde, dondurma yapımında kristalizasyonu ve serbest laktoz içeren ürünleri engellemek için kullanılır.

2. Pektinazlar Meyve ve sebzelerde yaygın olarak bulunur, pektik maddelerin bozunmasından sorumludurlar Pektin metil esteraz Pektinin metil ester bağlarını hidroliz eder Limon suyunda bulutlanma kaybına sebep olur (büyük problem) Kolloidal pektini kolloidal olmayan pektine dönüştürür Berraklık gerektiğinde bu enzimi ekleriz (örn., elma suyu) PME 90C for 1 min

3. Proteazlar Proteinlerdeki peptid bağlarını hdroliz eden enzimler A) Papain Papaya’da bulunur Geniş pH (3-11) ve sıcaklıkta kararlı Bu sebeple çok sayıda gıda uygulamaları için popüler 1. Etin yumuşatılmasında kullanılır Enzim kasta bağ dokusu proteinlerini (kolajen) hidroliz ederek kası yumuşatır Kasın sıvılaşmasını önlemek için az miktarda kullanılmalıdır Diğer yumuşatıcı enzimler: ficin (“incir”den), bromelain (“ananas”tan) ve mikrobiyal proteazlar

2. Papain ayrıca birada oluşan bulanıklığı gidermek için de kullanılır Bira şişesi veya kutusu 10C nin altında tutulduğunda bulanıklık oluşur Nedeni: Biradaki tanenler, proteinler/peptidlerin etkileşmesi Bu, soğuğa karşı duyarlı önleyicilerle engellenebilir. Soğuma sırasında oluşan agregatları önlemek için protein/polipeptidleri hidroliz etmek üzere fermentasyon boyunca Proteaz (çoğunlukla papain kullanılır) eklenir

B) Sindirim Proteazları Tripsin ve Kimotripsin Hayvan pankreasında bulunur Bağırsaklardan bir kontaminasyon söz konusu olduğunda et ürünlerinde kalite problemi oluşturabilir  etin aşırı yumuşaması Genellikle yiyecek, içecek ve farmösetik endüstrilerinde protein hidrolizatları yapmak için kullanılır. Aktif pH 7-9 Pepsin Oldukça asidik ortamda aktif (pH 1.8) Bu, geniş anlamda kullanımını sınırlar Peynir yapımında, soğuğa karşı kullanımlarda ve protein hidrolizatları yapımında kullanılır

Kimozin (rennin) İyi kalite peynir yapımı için gereklidir Buzağıların şireninden (4. mide) elde edilir Doğal yollarla elde edilmesi çok pahalı ve insancıl değil (öldürülen buzağı sayısı!!). Bu sebeple son zamanlarda bakterilerden genetik modifikasyonla elde ediliyor Çok özel bir aktiviteye sahip к-kazein’de sadece bir bağı hidroliz eder; к-kazein, süt kazein protein kompleksini (к-, -, -kazein) oluşturan proteinlerden biridir Hidroliz sonucu kazein kompleksi (misel) kırılır ve kesilme başlar, ki bu peynir yapımındaki ilk adımdır. Diğer proteazların çoğu, kimozine benzer şekilde kesilmeyi başlatabilirler ancak kazeini hidrolizlemeye devam ederek daha acımsı peptidler üretirler ve giderek kesilmeyi bozarlar

C) Mikrobiyal proteazlar Bazı mantar ve bakteriyel proteazlar gıda endüstrisinde kullanılırlar Mantar (Fungal) proteazlar Çoğu, kimozine eşdeğer peynir kesilmesi oluşturma yeteneğine sahiptirler Aspergillus oryzae’dan elde edilen proteaz kokteyli kısmen ekmek proteinlerini (gluten) kırarak süreyi kısaltırlar ve ürünü daha dayanıklı yaparlar Bazıları fermente süt ürünlerinin fermentasyon hızını arttırmak ve ürünün tat ve yapısını güzelleştirmek için kullanılırlar Fungal proteazlar eti yumuşatma için de kullanılırlar Bakteriyel proteazlar Bacillus subtilisin’den Subtilisin kullanımı yaygındır, özellikle papainle birlikte biranın soğukta bulanmasını engellemek için kullanılır.

4. Lipazlar Yağ asitleri ve gliserol arasındaki ester bağlarını hidroliz eden enzimlerdir Su-yağ ara yüzeyinde çalışırlar İki sınıfa ayrılırlar a) 1,3-lipazlar: SN1 ve SN3 teki ester bağlarını hidroliz ederler b) 2-lipazlar SN2 deki ester bağını hidroliz ederler

Lipazların gıda kalitesi üzerine önemli etkileri vardır A) Hidrolitik parçalanmaya sebep olur KÖTÜ Et ürünlerinde serbest yağ asidi serbest kalır ve proteinlerle etkileşerek onların bozulmalarına neden olur. Özellikle dondurulmuş et ürünlerinde ortaya çıkar Sütte inaktif olmazlar; salınan kısa zincirli yağ asitleri uçucudurlar ve oksidasyona sebep olurlar İYİ Fermente ürünlerde kullanılırlar Peynirin ve kuru-sosislerin olgunlaşmasında önemlidirler Süt yağından ayrıştırılan kısa yağ asitleri karakteristik tadı ve kokusu olan ürünler( özellikle C:8) üretirler

B) Lipidlerin özelliklerini değiştirmek için kullanılırlar Margarin endüstrisinde, farklı tatlar ve erime noktaları oluşturmak için lipid kristal yapısının değiştirilmesi önemli uygulamalardandır Emülsifiyer olarak kullanılmak üzere mono ve digliseridlerin üretiminde kullanılırlar Suda çözünüp lipid substrat üzerinde etkin olan bu enzimler için özel bir reaksiyon sistemi kullanılmalıdır Enzim yağda su emülsiyonunda su damlasında yer alır ve su damlasını çevreleyen yağ üzerinde etkin olur

Mısır şurubu IZOMERAZLAR Aynı molekül içinde yeni düzenlenmeleri katalizleyen enzimlerdir Glukoz izomeraz Gıda endüstrisinde en önemli enzimlerden biri Glukozun fruktoza izomerik dönüşümünü katalizler (aldozdan ketoza dönüştürür) Mısır şurubundan daha tatlı bir ürün oluşturur Tatlılık glu = 70; fru = 170; sukroz = 100 Elde edilen ürün: yüksek fruktoz mısır şurubu Mısır şurubundan yapılır (bu da, nişastanın amilaz ile sindirimi sonucu elde edilir) Enzimler reaksiyonun yapıldığı büyük kolonlarda immobilize edilirler- yeniden kullanılabilirler Glu izomeraz pH 7 50-60C 42% (HFCS) 52%

OKSİDOREDÜKTAZLAR Substratın oksidasyonu veya redüksiyonunu katalizleyen enzimlerdir A) Lipoksijenaz Bitkilerde (özellikle baklagillerde-legume) yaygın olarak bulunur ve hayvan dokularından da izole edilmiştir (örn. Balık derisinde) cis, cis penta-1,4-dien birimi içeren yağ asitlerinin oksidasyonu için özeldir, bu durumda substrat olabilecek doğal bulunan üç yağ asidi bulunur Linoleik asit (2 çift bağ) Linolenik asit (3 çift bağ) Araşidonik asit (4 çift bağ)

Gıdalarda lipoksijenazların önemi İstenen Enzim buğday ve soya unlarının beyazlatılmasında rol oynar Hamurda glutenin S-S bağlarının oluşumunu sağlar böylece kimyasal oksitleyici ilave etmek gerekmez İstenmeyen Lipid oksidasyonu ve ürünlerinin reaksiyonları Hiperoksid ürünlerinin parçalanması hoş olmayan koku ve tat oluşumu ile sonuçlanır Oksidasyon ürünleri (serbest radikaller veya hiperoksit) proteinlere bağlanır ve/veya okside ederek gida yapısını bozabilir Lipid oksidasyonu aynı zamanda esansiyel poliunsature yağ asitlerinin (PUFA) besin değerlerini kaybetmelerine neden olabilir Vitaminler oksidasyon ürünleriyle oksitlenebilir Klorofil ve karotenlerin renkleri açılabilir Antioksidanlar kullanılarak kötü etkilerinden daha uzun süre korumak mümkündür

B) Polifenol oksidaz (PPO) Bitkilerde (meyve ve sebzelerde), hayvanlarda (insanlar dahil), böceklerde ve mikroplarda bulunurlar Fenolik bileşiklerin (mono ve/veya difenoller) oksidasyonunu katalizler,O2 varlığında quinonları oluşturur ki, bunlar da melanin pigmentlerine polimerleşir (istenen veya istenmeyen) Aktivitenin inhibisyonu: O2 uzaklaştırılması pH < 4.5 (limon suyu) Askorbik asit (vit-C)(tekrar, limon suyu) Bi-sulfitler EDTA Polymerleşme  Melaninler Elma, muz, mantar, karides, gibi yiyeceklerin istenmeyen kararması Tropikal meyvelerin 50% kadarının ekonomik kaybı PPO aktivitesinden kaynaklanır Çay, kahve, kakao, kuru üzüm, kuru erik, tütün, insan derisi, benler gibi istenen kahverengileşmeler

Enzimler.

Benzer bir sunumlar

... konulu sunumlar: "Enzimler."— Sunum transkripti:

Benzer bir sunumlar

Proje hakkında

Geri bildirim

Giriş

Sosyal ağ üzerinden giriş yapmak:

Enzimler.

Benzer bir sunumlar

... konulu sunumlar: "Enzimler."— Sunum transkripti:

Benzer bir sunumlar

Proje hakkında

Geri bildirim