Sunum yükleniyor. Lütfen bekleyiniz

Sunum yükleniyor. Lütfen bekleyiniz

Enzimlerin Genel Özellikleri Dr. G. Eskandari. Amaç  Enzimler hakkında bilgi sahibi olmak.

Benzer bir sunumlar


... konulu sunumlar: "Enzimlerin Genel Özellikleri Dr. G. Eskandari. Amaç  Enzimler hakkında bilgi sahibi olmak."— Sunum transkripti:

1 Enzimlerin Genel Özellikleri Dr. G. Eskandari

2 Amaç  Enzimler hakkında bilgi sahibi olmak

3 Öğrenim hedefleri Dönem I öğrencileri bu dersin sonunda 1.Enzimin biyolojik sistemlerde nasıl bir işlevi olduğunu tanımlayabilecek, 2.Enzim yapısını tanımlayabilecek, 3.Enzim substrat birleşmesinin nasıl gerçekleştiğini açıklayabilecek, 4.Enzim sınıflamasını sayabilecek, 5.Hangi sınıf enzimin hangi tip reaksiyonu gerçekleştirdiğini açıklayabilecek, 6.Enzim isimlendirmesinin nasıl yapıldığının farkında olabilecektir.

4 Yaşam için iki temel koşul var Yaşayan varlık;  Kendi kopyasını yapabilmeli  Kimyasal tepkimeleri katalizleyebilmeli (yeterli-seçici)

5 Enzimler  Biyolojik reaksiyonları katalizler ve hızlandırır  Hemen hepsi protein yapısında  Substratlarına spesifikler  Aktif bölgeleri var  Metabolik yolları düzenleyerek kontrol ederler  Reaksiyon sonunda değişmezler

6 Enzimler biyolojik reaksiyonları katalizler ve hızlandırırlar  Kimyasal reaksiyonların başlaması ve hızlanmasını sağlayan maddelere katalizör denir  Enzimler; çok az miktarları ve üstün katalitik güçleri ile biyolojik sistemlerdeki kimyasal reaksiyonları hızlandıran katalizörler  Reaksiyonları kat hızlandırırlar

7 EnzimTurnover sayısı (sn -1 ) Karbonik anhidraz Katalaz Asetil kolinesteraz Trioz fosfat izomeraz4 400  -amilaz300 Laktat dehidrogenaz200 Kimotripsin100 Aldolaz11 Lizozim0.5 Fruktoz 2,6-bifosfataz0.1

8  A → B tepkimesi için enerji değişimlerini gösteren tepkime koordinat diagramı  Hem ileri hem de geri tepkimeler için başlangıç noktası zemin durumu olarak adlandırılır  Tepkimenin dengesi A ve B’nin zemin durumunun serbest enerjilerindeki farklılığı yansıtır A B

9  B’nin zemin durumu serbest enerjisi A’nınkinden daha düşüktür, böylece bu tepkime için standart serbest enerji değişimi(∆G) negatiftir ve denge A → B yönünü tercih eder  Ancak tercih edilen denge A → B tepkimesinin istenen hızda gerçekleşeceği anlamına gelmez A B

10  Reaksiyonların önünde bir enerji engeli var  Aktivasyon Enerjisi: Belli ısıda, 1 mol maddenin bütün moleküllerini enerji bariyerinin geçiş durumuna getirebilmek için gerekli kalori cinsinden enerji miktarı  Eğer moleküller enerji bariyerini aşarlarsa ürüne dönüşürler, aşamazlarsa geriye dönerler A B

11  Enzimler; reaksiyonun hızını artırmak için bu enerji engelini azaltırlar  Tepkimenin dengesi yani yönü herhangi bir katalizörden etkilenmezken hızı katalizörlerden etkilenir

12 Enzimler protein yapıda  Katalitik etkili bazı RNA molekülleri (Ribozimler) dışında bütün enzimler protein  Katalitik aktiviteleri, doğal protein konformasyonuna bağlı  Enzimler denatüre olursa veya alt birimlerine ayrılırsa katalitik aktiviteleri kaybolur “enzimlerin primer, sekonder, tersiyer ve quarterner yapısı katalitik aktivite için esas”

13 Substrat spesifikliği  Enzim-katalizörlüğündeki reaksiyonlar ürün ve substrat spesifitesi gösterir  Substrat özgünlüğü, substrat bağlama bölgesindeki amino asidlerin yapısı, yükleri, polarite ya da hidrofobisiteleriyle belirlenir  Spesifite, enzimden enzime değişebilir  Bazı enzimler mutlak spesifite gösterirler Glukokinaz, ATP’den fosfatı sadece glukoza transfer eder, diğer hekzoslarla reaksiyona girmez

14 Bazı enzimler de grup spesifitesi gösterir Alkol dehidrogenazlar, alkollerin oksidasyonunu kataliz edern(Etanol, Metanol) Hekzokinaz, ATP’den fosfatı hekzoslara transfer edern(Glukoz, Fruktoz, Galaktoz) Tripsin birçok protein ve peptidde, peptid bağlarını parçalar

15 Aktif bölgesi var  Primer yapıda farklı sıralardaki aminoasitler katlanma, bükülme ve kırılmalar sonucu bir araya gelerek aktif bölgeyi yapar  Aktif bölge hem polar hem de nonpolar aa’ler içerebilir (en çok Lizin, Histidin, Aspartat, Glutamat, Serin, Sistein görülür)

16 Aktif bölgenin iki önemli fonksiyonu var; substrat bağlama ve katalitik fonksiyon

17 Enzim-Substrat bağlanması

18 unlaştırma (induced fit) modeli; Bugün enzimlerin esnek yapıda oldukları, serbest ve substrat bağlı yapılarının farklı olduğu gösterilmiştir.

19 Enzim-substrat bağlanması  Substratın enzime bağlanması ile enzimde konformasyonel değişiklik olur  Enzim substratla bağlandıktan sonra spesifik katalitik gruplar katalizi ger ç ekleştirir  Bu anlamda en iyi bilinen mekanizmalar asid- baz katalizi, kovalent kataliz ve metal iyon katalizi

20 Metabolik yolların düzenlenmesinde kontrol edilirler  Aktiviteleri uyarılara ya da metabolik gereksinime göre ayarlanabilen enzimlere regülatuvar enzimler denir  Bu enzimler üzerinden yer aldıkları metabolik yolak düzenlenebilir  Bazı enzimler kademeli birçok reaksiyonu kataliz edebilir (Multi enzim sistemi) (ör. yağ asidi sentaz enzim kompleksi)

21 Bazı enzimler kofaktörlere gereksinim duyar  Enzimler kolaylıkla, asit-baz reaksiyonlarına katılarak, geçici bağlar oluşturarak bir çok reaksiyonu katalizleyebilirler  Ancak oksidasyon-redüksiyon reaksiyonları ve çoğu grup transferi reaksiyonlarını kofaktör denen bazı küçük moleküller aracılığıyla katalize edebilirler

22 Kofaktörler Cu +2, Fe +3, Zn +2, Mg +2 gibi metal iyonları olabileceği gibi koenzim olarak bilinen organik moleküller de olabilir.  Bazı kofaktörler bir enzim ile geçici olarak ilişki kurar ve kosubstrat olarak işlev görür  Bazı kofaktörler ise enzime sıklıkla kovalent bağla olmak üzere sıkıca bağlıdır ve bunlara prostetik grup denir

23  Holoenzim: Apoenzim + Kofaktör –Katalitik olarak aktif, enzim-kofaktör kompleksi  Holoenzimin kofaktörünün ayrılması ile oluşan enzimatik olarak inaktif protein apoenzim olarak adlandırılır  Koenzim ve Metal iyonları ısıya dayanıklı oldukları halde apoenzim ısı ile denatüre olur

24 Metal iyonu kofaktörler  Genellikle enzime veya koenzime bağlanırlar  Bir katalitik merkez oluşturarak substrat ile enzimi birbirine bağlarlar  Metallere gereksinim duyan enzimlere metalloenzimler denir

25

26 Koenzimler  Substratın özgül işlevsel gruplarının taşıyıcısı olarak görev yaparlar  Katıldıkları reaksiyon sırasında değişirler  Prostetik gruplar o enzimatik reaksiyon dizisinin bir evresinde, kosubstratlar ise farklı bir enzimatik reaksiyonla rejenere olur  Koenzimler çoğunlukla diyette küçük miktarlarda bulunan vitaminlerden türer  Organizma tarafından üretilemedikleri için esansiyeller

27

28 Enzimlerde Sınıflama ve İsimlendirme

29 Klasik isimlendirme Birçok enzim, aktivitesini tarif eden deyim, kelime ya da substrat adına (–az) eki eklenerek isimlendirilir Üreaz; Üre hidrolizi DNA Polimeraz; DNA oluşturmak üzere nükleotidlerin polimerleşmesi Bazı enzimler ise işlevi ve substratından bağımsız olarak isimlendirilmiş Pepsin Tripsin

30 Enzimler katalizledikleri tepkime tipine göre sınıflandırılır  Uluslar arası enzim komisyonu enzimlerin sistematik fonksiyonel sınıflandırması ve adlandırılmasına ilişkin bir şema geliştirmiş  Bu sistem ile enzimler katalizledikleri tepkime tipi esas alınarak 6 temel gruba ayrılmış  Her enzime katalizlediği tepkimeyi tanımlayan 4 sayıdan oluşan sınıflandırma numarası ve sistematik bir isim verilmiş

31 Enzimler 1. Oksidoredüktazlar 2. Transferazlar 3. Hidrolazlar 4. Liyazlar 5. İzomerazlar 6. Ligazlar

32

33

34 ATP + Glukoz → ADP + Glukoz 6-Fosfat  Heksokinaz  ATP:glukoz fosfotransferaz  EC (2): Transferaz (7): Fosfat transferi (1): -OH grubunun alıcı olduğu (1): fosforil grubu alıcısının glukoz olduğu

35  Laktat Dehidrogenaz  Laktat: NAD oxidoredüktaz  EC (1): Oksidoredüktaz (1): Bir alkol grubunun H verici olduğunu (1): NAD + nin H alıcısı olduğunu (27): Özel seri numarası

36 Oxidoredüktazlar  Elektron transferi (hidrit iyonları ve H atomları) ve moleküler oksijen katılım reaksiyonlarını katalizler  Dehidrogenazlar, Oksijenazlar, Peroksidaz bu grupta  2. rakam: H veya e- vericisi grubu tanımlar  3. rakam: Alıcı grubu tanımlar

37  Dehidrogenazlar en yaygın oksidoredüktazlar  Bir substrat ve bir koenzim (NAD, NADP, FAD, FMN) arasında hidrojen transferi  Oksijenazlar substrat olarak moleküler oksijeni kullanır  Çoğu hidroksilazlar monooksijenaz  Peroksidazlar substrat olarak hidrojen peroksit veya organik bir peroksidi kullanır

38 Transferazlar  Bir fonksiyonel grubu bir bileşikten diğerine transfer (amino, karboksil, karbonil, metil, açil, glikozil, fosforil)  Kinazlar, Fosforilazlar, Transaminazlar gibi.  2. rakam transfer olan grubu tanımlar (C transferi)  3. rakam ise ayrıntılı grup transferini gösterir (CH 3 transferi)

39 Hidrolazlar  Bir karbon atomu ile bir başka atom arasındaki bağı su ekleyerek kıran, hidroliz eden enzimler  Sindirim enzimleri ve lizozomal enzimler gibi  Substratlarına göre gruplandırılır (peptidazlar, esterazlar, lipazlar, fosfolipazlar, glikozidazlar, fosfatazlar gibi).  2. rakam hidrolize olan bağı tanımlar (ester, peptid bağı gibi)  3. rakam ise hidrolize olan bağı ayrıntılı tanımlar (karboksilikester, tiolester gibi)

40 Liyazlar  Substrattaki bir grubun, hidrolitik olmayan, bir çift bağ oluşturarak ayrılmasını katalizler  Çift bağlara grupların ilavesi ve yer değiştirmesiyle çift bağların oluşması  Bu enzimler sıklıkla synthase (sentaz) olarak adlandırılır  Karbon-karbon, karbon-sülfür ve karbon- azot bağı kırılmasını katalizler  2. rakam kırılan bağı tanımlar (C-C, C-O, C- S, C-N)  3. rakam uzaklaştırılan grubu tanımlar (Karboksil, Aldehid, Ketoasid gibi)

41 İzomerazlar  Pozisyonal, geometrik ya da optik izomerlerin birbirine dönüşümü ve molekül içi grup transferi  Epimeraz, Rasemaz, Mutaz gibi  2. rakam reaksiyon tipini tanımlar (epimerizasyon, cis-trans izomerizasyon gibi)  3. rakam izomerizasyona giden molekülü tanımlar (amino asid, karbonhidrat gibi)

42 Ligazlar  ATP den sağlanan enerjiyle, karbon atomu ile oksijen, kükürt, azot gibi atomlar arasında bağ oluşumu  Sentetazlar olarak bilinirler  2. rakam hangi atomlar arasında bağ kurulduğunu tanımlar (C-O, C-S, C-N, C-C)  3. rakam oluşan bağ tipini tanımlar

43 Aşağıdakilerden hangisi enzimlerin genel özelliklerinden değildir? a)Ribozimler dışında protein yapıdadırlar. b)Biyolojik reaksiyonların hızını arttırırlar. c)Reaksiyon sonunda değişime uğrayabilirler. d)Substrat özgünlüğü gösterirler. e)Reaksiyonu gerçekleştiren aktif bölgeleri vardır.


"Enzimlerin Genel Özellikleri Dr. G. Eskandari. Amaç  Enzimler hakkında bilgi sahibi olmak." indir ppt

Benzer bir sunumlar


Google Reklamları