Sunum yükleniyor. Lütfen bekleyiniz

Sunum yükleniyor. Lütfen bekleyiniz

Enzimler Canlıda tüm fonksiyonlar ve yapılanma reaksiyon adını verdiğimiz birtakım kimyasal reaksiyonlar aracılığı ile gerçekleşir. Kimyasal reaksiyon:

Benzer bir sunumlar


... konulu sunumlar: "Enzimler Canlıda tüm fonksiyonlar ve yapılanma reaksiyon adını verdiğimiz birtakım kimyasal reaksiyonlar aracılığı ile gerçekleşir. Kimyasal reaksiyon:"— Sunum transkripti:

1 Enzimler Canlıda tüm fonksiyonlar ve yapılanma reaksiyon adını verdiğimiz birtakım kimyasal reaksiyonlar aracılığı ile gerçekleşir. Kimyasal reaksiyon: bir ya da birkaç kimyasal maddenin kendi özelliklerinde farklı yeni kimyasal madde ya da maddeler meydana getirmeleridir. Bu reaksiyonların büyük kısmı katalizör adını verdiğimiz bileşikler aracılığı ile gerçekleşir.

2 Katalizörler Katalizörler kimyasal reaksiyona katılırlar hatta reaksiyon sırasında moleküler yapıları da değişir. Ancak reaksiyon sonunda tekrar eski hallerine dönerler. A + B ↔ ADB ↔ C + E A + B ↔ ADB ↔ C + E D D D D

3 Katalizörler Reaksiyonu başlatabilme özelliğine sahip değillerdir. Denge halindeki sistemlere etki etmezler. Ancak başlamış olan reaksiyonların hızına etki ederler.

4 Kimyasal reaksiyon Kimyasal reaksiyonlara ait “Kinetik çarpışma (collision)” teorisi 2 temel kavram içerir: 1. Reaksiyon vermek için moleküller mutlaka çarpışmalıdırlar (bağ oluşturacak kadar yakın olmalıdırlar). 2. Çarpışmanın ürün oluşturabilmesi için reaksiyona katılan maddelerin biri ya da hepsi o reaksiyona ait enerji engelini yenmeye yetecek kadar enerjiye mutlaka sahip olmalıdırlar.

5 Katalizör olarak bir enzimin fonksiyonu, aktivasyon enerjisini düşürmek suretiyle bir reaksiyonun hızını artırmaktır.

6 Kimyasal reaksiyon Eğer reaksiyona katılan moleküller reaksiyon vermeye yetecek kadar enerjiye sahip iseler moleküller arasındaki çarpışma sıklığını arttıran herhangi bir şey reaksiyon hızını arttıracaktır.

7 Kimyasal reaksiyon Enerji engelinin tepe noktasına transisyon durumu ya da geçit noktası adı verilir. Transisyon durumuna gelebilmek için gerekli enerjiye aktivasyon enerjisi denir. Transisyon durumuna gelmiş A moleküllerinin bir kısmı ürününe dönüşecek bir kısmı A ürünü halinde kalacaktır.

8 Kimyasal reaksiyon Reaksiyon hızını arttırmanın 2 yolu vardır: 1. Sistemin sıcaklığını arttırmak. 2.Sisteme bir katalizör ya da enzim ilave etmek.

9 Kimyasal reaksiyon 2H 2 O 2 → 2H 2 O + O 2 18 KCAL Pt Pt 2H 2 O 2 → “ + “ 11.7 KCAL 2H 2 O 2 → “ + “ 11.7 KCAL Katalaz Katalaz 2H 2 O 2 → “ + “ 2 KCAL 2H 2 O 2 → “ + “ 2 KCAL Enzimler katalizlediği reaksiyonların hızını 10 3 – 10 8 kat artırır. Her enzim molekülü saniyede substrat (S) molekülünü ürüne(P) çevirme yeteneğine sahiptir. Enzimler katalizlediği reaksiyonların hızını 10 3 – 10 8 kat artırır. Her enzim molekülü saniyede substrat (S) molekülünü ürüne(P) çevirme yeteneğine sahiptir.

10 Enzim Biyolojik sistemlerde kimyasal reaksiyonların 20 – 40 derece arasında ve genellikle pH 7.00 civarında gerçekleşmesini sağlayan protein yapıdaki katalizörlere enzim adı verilir. “ENZİMLER, canlıda meydana gelen kimyasal reaksiyonları katalize eden protein yapıda kimyasal bileşiklerdir.”

11 Kimyasal reaksiyon

12

13

14 Enzimler Biyolojik sistemlerin katalizörüdür. Kimyasal dönüşümlerin tipini tayin eden önemli moleküllerdir. Ayrıca bir enerji formunun diğerine dönüşümüne aracılık eder. Enzimlerin en önemli özelliği katalitik gücü ve özgünlüğüdür Enzimlerin en önemli özelliği katalitik gücü ve özgünlüğüdür (spesifikliğidir).

15 Enzimler Mutlak spesifik enzimler. Semispesifik enzimler. (Bağlara etkili enzimler)

16 Enzimler Biyolojik reaksiyonların katalizörleridir. Protein yapıdadırlar. Aktivasyon enerjisini düşürürler. Reaksiyon hızına etki ederler. Denatüre olduğunda aktivitesi durur. Çoğu basit proteindir. Metal iyonu veya organik kofaktör içerebilir.

17 Enzimler Substrat (S): bir enzimin ürün oluşturmak amacıyla geçici olarak tepkimeye girdiği maddedir. Enzimin üzerine etki ettiği ve ürüne dönüştürdüğü maddedir. Bir çok reaksiyon reverzibl olduğundan, ileriye doğru olan bir reaksiyon ürünü ters yöndeki reaksiyonun substratıdır.

18 Enzimler Ürün (P): Reaksiyon sonunda substrattan oluşan yeni maddeye ürün adı verilir.

19 Kofaktör, Koenzim, Apoenzim, Holoenzim, Prostetik gurup

20

21

22

23

24

25 Enzimlerin adlandırılması 1.Geleneksel adlandırma: Önceleri genel bir tanıma uymayan, pityalin ve zimaz gibi karışık bir isimlendirme kullanılmıştır. Daha sonra yapılan adlandırmada enzimlerin adlarının iki kısmı bulunmaktadır. İlki substrat ya da substratların adlarını gösterir. –az eki ile sonlanan ikinci kısmı ise katalizlenen tepkimenin tipini gösterir (laktat dehidrogenaz). Her enzimin ayrıca 4 rakamla ifade edilen bir de kod numarası vardır.

26 Enzimlerin sınıflandırılması IUBMB tarafından yapılan düzenleme ile enzimler 6 büyük guruba ayrılmıştır: 1. Oksidoredüktazlar 2. Transferazlar 3. Hidrolazlar 4. Liyazlar 5. İzomerazlar 6. Ligazlar

27 Enzimlerin adlandırılması 6 grubun 4-13 arasında değişen alt sınıfları bulunmaktadır. Her enzime 4 sayı ile belirlenen bir kod numarası verilmiştir. 1. Sayı tepkimenin tipini 2. Sayı substratın (vericinin) etkilediği grubu 3. Sayı alıcı olarak yararlanılan grup 4. Sayı adlandırılan enzim belirlemektedir.

28 Enzimlerin adlandırılması Alkol dehidrogenaz enziminde 1. 1 rakamı oksidoredüktaz gurubuna ait olduğunu rakamı oksidoredüktaz gurubuna ait olduğunu rakamı elektron vericisinin molekülün alkol gurubu olduğunu rakamı elektronları alan molekülün NAD olduğunu rakamı ise ilk 3 özelliğe sahip enzimlerin sıra numarasını belirler.

29 1-Oksidoredüktazlar Oksidasyon-redüksiyon reaksiyonları elektronların bir molekülden diğerine transferi reaksiyonlarıdır Alkol dehidrogenaz CH 3 -CH 2 -OH + NAD  CH 3 -CHO +NADH Alkol dehidrogenaz ile etil alkol, aset aldehide okside edilir ve NAD redüklenir. R-CH 2 -NH 2 + O 2  R-CHO + NH 3 ---CH 2 ---CH 2 -  ---CH=CH---

30 1.Oksidoredüktazlar Oksidoredüktazlar CH-OH NAD(+) ya da NADP(+) Sitokrom CHO NAD(+) ya da NADP(+) Sitokrom Oksijen

31 1.Oksidoredüktazlar CH-CH CH-NH(2) SH Hem gurubu CH( 2 ).

32 2-Transferazlar Alıcı ve verici arasında grup transferini yapan enzimlerdir. TRANSFERAZLAR Alıcı ve verici arasında grup transferini yapan enzimlerdir. Moleküllerin arasındaki fonksiyonel grup transferini de sağlarlar. Transaminasyon R1-CO-COOH + R2 CH(NH 2 )-COOH  – –keto asit Amino asit R1-CH(NH 2 )-COOH + R2-CO-COOH – –Amino asit Keto asit Bu reaksiyon Vit B 6 ya (pridoksal fosfat) ihtiyaç duyar.

33 2-Transferazlar Amino, açil, fosfat, tek karbon, glikozil gruplarını transfer ederler. Kinazlar: ATP ve diğer nükleosid trifosfatlardan labil fosfatı alkol veya amino grubu alıcısına transferini katalize ederler. Bu alıcılar, glukoz gibi küçük organik moleküller veya protein gibi makromoleküllerdir.

34 2-Transferazlar Transferazlar Tek karbon gurubu Metil gurubu Hidroksimetil, formil ve benzeri guruplar Aldehit ya da keton gurupları Acil gurupları Sülfürlü guruplar Glikozil transferazlar Heksozil transferazlar Pentozil transferazlar

35 3- Hidrolazlar Bu grup enzimler, transferazların özel bir sınıfı olarak kabul edilebilir. Genelde reaksiyon C-O,C-N,O-P ve C-S bağlarının hidrolitik yıkımını ilgilendirmektedir. Fosfatazlar, fosfat gruplarını, suyun OH ı ile yer değişmesini katalize eder. Ayrıca amit bağları, ester bağları ve glikozidik bağların hidrolizini sağlarlar Esterler özel adı esterazlarla hidroliz edilir Trigliseridler  Gliserol + yağ Asitleri (bu enzimler lipazlar olarak da isimlendirilir)

36 3- Hidrolazlar Peptid bağının kırılması, bu reaksiyonlara iyi bir örnektir. Peptidazlar olarak isimlendirilen proteolitik enzimler, hidrolazların özel bir sınıfıdır. Amitler ve peptidler proteazlar veya peptidazlar tarafından hidrolize edilir. – –Amitler  Asit + Amonyak – –Polipeptitler  küçük peptitler – –Sukrozu oluşturan glukoz ve fruktoz, glikozidaz tarafından hidroliz edilir.

37 3- Hidrolazlar Ester bağına etki edenler Karboksilik ester bağı tiyo ester bağı Glikozidazlar Eter bağına etki edenler Fosfor-nitrojen bağına etki edenler Sülfür-nitrojen “ “ “ Karbon-fosfor “ “ “ Sülfür-sülfür “ “ “.

38 4. Liyazlar Hidrolizden farklı bir yolla geride çift bağ bırakarak bir gurubun substrattan ayrılması ya da transferini katalize eden enzimlerdir. Su, amit ve CO 2 moleküllerini ekler veya uzaklaştırır. Dekarboksilazlar, CO 2 ’yi  veya  -keto asit veya amino asitlerden uzaklaştırır. Dehidratazlar, dehidrasyon reaksiyonunda suyu uzaklaştırır.

39

40 4. Liyazlar Liyazlar Karbon-karbon liyazlar Karboksil-liyazlar Karbon-oksijen liyazlar Hidro-liyazlar Karbon-nitrojen liyazlar Karbon-sülfür liyazlar Karbon-halojen liyazlar Fosfor-oksijen liyazlar Diğer liyazlar

41 5-izomerazlar Bu heterojen enzimler farklı tip izomerizasyonları katalize ederler. Bunlar cis-trans, aldoz-ketoz etkileşimleri içerir. Asimetrik C atomlarının izomerizasyonunu katalize eden izomerazlar, ya epimeraz ya da rasemaz dır. İzomeraz İzomeraz D-ksililoz 5-fosfat ←----→ D-ribuloz-5 fosfat

42

43 5-izomerazlar Rasemaz D-laktik asit  L-Laktik asit Mutazlar, fosforil gibi grupların intramoleküler transferini ilgilendirir. Fosfogliserat mutaz Fosfogliserat mutaz 3-fosfogliserat  2-fosfogliserat dönüşümünü katalize eder 3-fosfogliserat  2-fosfogliserat dönüşümünü katalize eder

44 5-izomerazlar

45 5-izomerazlar İzomerazlar Rasemazlar ve epimerazlar Amino asit ve türevlerinde etkili olanlar Hidroksi asit ve türevlerinde etkili olanlar Cis-trans-izomerazlar Molekül içi oksidoredüktazlar Aldozları ketozlara dönüştürenler Keto- ve enol- guruplarını dönüştürenler

46 6-ligazlar Ligate; bağlatma demektir. Bu gurup enzimler, ATP ‘enerjisini kullanarak iki molekülün birleşmesi (sentez) reaksiyonlarını katalizlerler. Sentetazlar da denir.

47 6-ligazlar LIGAZLAR Yüksek enerjili fosfatların hidrolizi ile birlikte yürüyen C, S, N arasında bağ oluşumunu katalizlerler. Piruvat karboksilaz;

48 6-ligazlar Ligazlar Karbon-oksijen bağı oluşturanlar Aminoaçil-tRNA ve benzeri bileşikler oluşturanlar Karbon-sülfür bağı oluşturanlar Asit-tiyol ligazlar Karbon-nitrojen bağı oluşturanlar Karbon-karbon bağı oluşturanlar

49 Enzimlerin özellikleri 1.Katalitik yer (Aktif merkez): Substratların bağlandığı, var ise kofaktörler ile gevşek ya da sıkı bağlar yapan amino asitlerden oluşan bir bölgedir. Enzimler yapı, özgüllük ve katalizleme yöntemi ile birbirlerinden çok büyük farklılık göstermesine karşın hepsinin aktif merkezleri ile ilgili olarak birkaç genelleme yapılabilir.

50 Aktif merkezlerin özellikleri Toplam enzim hacminin oldukça küçük bir kısmını içerir. 3 boyutlu bir kavramdır. Bağlanım özgüllüğü atom ya da moleküllerin belirli bir düzen içinde bulunmasına bağlıdır. Substrat bu bölgeye uyabilecek bir yapıda olmalıdır.

51

52 Aktif bölgenin kimyasal yapısı Aktif bölge, substratın ürüne dönüşünü hızlandıran ve bir çok metobolizmayı yürüten, karmaşık bir moleküler yapıdır. Aktif bölge, substratı yapısal olarak aktive olmuş ve geçiş durumuna benzeyen geometride bağlayan esnek bir kalıp gibi davranır. Buna geçiş durumu stabilizasyonu adı verilir.

53 Aktif bölgenin kimyasal yapısı Tepkimelerin gerçekleşmesi için bir enzim geçiş durumuna çıkarılmalıdır. Substrat ve enzim arasındaki optimal etkileşimler yalnız geçiş durumunda gerçekleşir. Bu etkileşimlerin oluşumu sırasında salınan enerji ( Bağlanma enerjisi = ∆G) enerji pikinin tepesine ulaşmak için gerekli enerjiyi kısmen karşılar.

54 Anahtar Kilit Modeli Enzim substrata aktif merkez denilen yerde bağlanır. Aktif merkeze sadece bilinen substratlar uyar. Aktif merkezdeki amino asitlerin R gurupları substratların bağlanmasına yardım eder. Enzim-substrat kompleksi oluşur. Substrat reksiyonla ürünü oluşturur. Ürün (Product) ayrılır.

55

56 Induced Fit Modeli Enzim yapısı katı değil esnektir. Enzim ve aktif merkez enzim bağlandıktan sonra şekillenir. Substarat özgünlük oranı artar Şekil değişiklikleri reaksiyon sırasında düzenlenir.

57

58 Birimler Enzimlerin varlıklarını açıklamada birtakım birimler kullanılır. Enzim ünitesi: Standart koşullarda 1 dakikada 1 mikromol substratı ürüne çeviren enzimin miktarıdır. Spesifik aktivite: 1 mg. enzim proteini başına 1 dakikada oluşan ürün ya da kullanılan substratın mg. cinsinden miktarıdır. Katalitik merkez aktivitesi (Molar Aktivite, Turnover Number): Tek bir enzim molekülü aktif merkezi tarafından 1 dakikada dönüşüme uğratılan substrat molekülü sayısıdır.

59 Enzim aktivitesine etki eden faktörler : pH, Isı veya sıcaklık, enzim konsantrasyonu, substrat konsantrasyonu, zaman, ışık ve diğer fiziksel faktörler, iyonların doğası ve konsantrasyonu, hormonlar ve diğer biyokimyasal faktörler, reaksiyon ürünleri.

60 Enzim Hızına Etki Eden Faktörler: pH Optimum pH da maksimum aktivite Amino asitlerin R gurupları uygun şarja sahiptir. Enzimin tersiyer yapısı uygundur. Bir aktivite aralığı vardır. En çok kayıp yüksek ya da düşük pH da ortaya çıkar.

61

62 Enzim AktivitesiniEtkileyen Faktörler: Isı Düşük ısıda aktivite azdır Isı ile hız artar En yüksek aktivite optimum ısıda (insanda genellikle 37°C) Yüksek ısıda denaturasyon nedeniyle aktivite biter

63

64 Enzim AktivitesiniEtkileyen Faktörler: Enzim konsantrasyonu Enzim katalizli tepkimelerin hızı enzim konsantrasyonu ile doğru orantılıdır. Ortamda yeterince substrat varsa enzim konsantrasyonu arttıkça enzimin hızı artar.

65 Enzim Hızına Etki Eden Faktörler: Substrat Konsantrasyonu Substrat konsantrasyonundaki artış reaksiyon hızını arttırır (enzim konsantrasyonu sabit) Enzimlerin tamamı substratla bağlandığında maksimum aktivite ortaya çıkar

66 hiperbolik eğri

67 Michaelis-Menten Denklemi hiperbolik eğri

68 Michaelis-Menten Denklemi Michaelis-Menten denklemi reaksiyon hızının substrat konsantrasyonu ile nasıl değiştiğini gösterir.

69 Michaelis-Menten Denklemi Km; her enzim ve substrata özeldir ve o enzimin substrata ilgisini gösterir. Reaksiyon hızının 1/2Vmax’a eşit olduğu substrat konsantrasyonu değerine eşittir. Km küçük ise enzimin ilgisi fazla, Km büyük ise ilgi azdır. Km küçük ise enzimin ilgisi fazla, Km büyük ise ilgi azdır. Karaciğerde glukokinaz Km= 10mM tüm hücrelerdeki hexokinaz Km=0.1 mM

70 Lineweaver-Burke grafiği 1/V 0 = Km/Vmax[S] + 1/Vmax 1/V 0 = Km/Vmax[S] + 1/Vmax 1/V 0, 1/[S] ye karşı reaksiyon hızı grafiğidir ve michaelis- menten grafiğindeki hiperbolik eğri yerine düz bir eğri elde edilir. 1/V 0, 1/[S] ye karşı reaksiyon hızı grafiğidir ve michaelis- menten grafiğindeki hiperbolik eğri yerine düz bir eğri elde edilir.

71 Diğer faktörler: zaman, ışık ve diğer fiziksel faktörler, iyonların doğası ve konsantrasyonu, hormonlar ve diğer biyokimyasal faktörler, reaksiyon ürünleri.

72 Enzim aktivitesinin inhibisyonu: Geri dönüşümlü (reversibl) inhibisyon ve geri dönüşümsüz (irreversibl) inhibisyon şeklinde olabilir. Geri dönüşümlü inhibisyonda inhibitör, enzimle non kovalent bağlarla bağlanır. Geri dönüşümsüz inhibisyonda enzim aktivitesi yeniden kazanılamaz. Çoğu geri dönüşümsüz inhibisyonda inhibitör enzimle kovalent bağlar oluşturur.

73 Enzim İnhibisyonu Inhibitorler Katalitik aktivite kaybına neden olurlar Enzimin protein yapısını değiştirir Etkileri reversibl ya da irreversibldir. Reversibl inhibisyon kompetitif, nonkompetitif veya ankompetitif olabilir.

74 Enzim Aktivitesinin inhibisyonu Bazı ilaçlar ve bir kısım kimyasal maddeler enzimlerin katalitik etkilerine engel olurlar. Reversibl enzim inhibisyonları –Nonkompetitf (yarışmasız) enzim inhibisyonu –Kompetitif (yarışmalı) enzim inhibisyonu –Ankompetitif enzim inhibisyonu İrreversibl enzim inhibisyonları. Nonkompetitif (yarışmasız) enzim inhibisyonu Nonkompetitif (yarışmasız) enzim inhibisyonu

75 Kompetitif İnhibisyon Kompetitif inhibitor Substrata benzer yapıya sahiptir Aktif merkeze bağlanır Aktif merkez için substratla yarışır Substrat konsantrasyonu artırılarak etki ortadan kaldırılabilir.

76

77 K ompetitif İnhibisyon

78

79 Kompetitif inhibisyon

80 Kompetitif İnhibisyon Kompetitif İnhibisyon

81 Ankompetitif inhibisyon Nonkompetitif inhibitör gibi bu inhibitör de enzim aktif merkezinden başka bir yere ancak reversibl olarak bağlanır. Ancak inhibitör ES kompleksi oluştuktan sonra da aktif merkez dışında bir yere bağlanır. Enzimin hem Km hem de Vmax değeri değişir.

82

83

84 Ankompetitif inhibisyon

85 Nonkompetitif İnhibisyon Nonkompetitif inhibitor Yapısı substrata benzemez Aktif merkez dışında bir yere bağlanır Enzimin ve aktif merkezin şeklini değiştirir Substrat oluşan aktif merkeze uymaz Reaksiyon oluşmaz Substrat ilavesi reaksiyonu geri döndürmez

86

87 Nonkompetitif İnhibisyon

88

89 Vmax üzerine olan etki tipiktir ve Vmax azalır. Km substratın bağlanması etkilenmediği için değişmez.

90 Nonkompetitif İnhibisyon

91 Enzim aktivitesinin kontrolü allosterik regülasyon * Allosterik enzimler, aktif bölge dışında bir yere nonkovalent bağlanan effektör moleküller tarafından düzenlenir. * Hız kısıtlayıcı basamakları kataliz ederler ve irrevelsbl reaksiyonlardır. * Genellikle birden fazla polipeptit zinciri içerirler. * Michaelis-menten kinetiği göstermezler.

92 allosterik regülasyon

93 Allosterik effektörler, enzimin substrata ilgisini değiştirir, katalitik aktiviteyi negatif veya pozitif yönde değiştirebilir ( negatif ve pozitif effektörler) Homotropik effektör: substratın kendisi effektör görevi yapar. Genellikle pozitif effektördürler ve sigmoid eğri verirler. Heterotropik effektör: effektör substrattan farklı bir moleküldür. Genellikle bu reaksiyonun son ürünüdür.

94 Allosterik enzimler sigmoid eğri verir

95

96 Koenzim ve Kofaktörler Birçok enzim aktiviteleri için koenzim yada kofaktörlere ihtiyaç duyar. Bunlar enzimin aktif bölgesinde konformasyonel (yapısal) değişiklik yaparlar. Kofaktörler Zn, Fe,Cu, Mn, Mg gibi metal iyonları olabilirler. Bir kofaktör kompleks organik bir molekül ise koenzim adını alır. Koenzimlerin hemen hepsi vitamin türevleridir (FAD, NAD, koenzim A).

97 Koenzimler Apoenzim + Koenzim = Holoenzim Hidrolaz ve liyazların dışında tüm enzimler koenzime (ya da kofaktöre) ihtiyaç duyarlar.

98 Koenzimler Koenzimi ikinci bir substrat olarak kabul etmek gerekir. Bunun 2 nedeni vardır: 1. Koenzimin ortamda substrata eşit konsantrasyonda bulunması gerekir. 1. Koenzimin ortamda substrata eşit konsantrasyonda bulunması gerekir.

99 Koenzimler 2. Meydana gelen koenzim katalizli reaksiyon substratın ürüne çevrilmesi amacıyla değil farklı formatta Koenzim elde etmek amacıyla da yapılabilir.

100 Koenzimler Enzimler genellikle bir substrat ile bir koenzim arasındaki reaksiyonu katalizlerler. Reaksiyon sonunda enzimler değişmeden açığa çıktıkları halde koenzimler yapısal değişikliğe uğrarlar. Koenzimlerin eski hallerine dönebilmeleri için 2. bir reaksiyon gerekir.

101

102 Hidrojen ve elektron transfer eden koenzimler NAD + - NADH NADP + - NADPH FAD - FADH 2 FMN - FMNH 2 Koenzim Q Demir porfirinler Demir-kükürt proteinleri  -Lipoik asit

103 Fonksiyonel grup transfer eden koenzimler Piridoksal-5-fosfat (PLP) Tiamin pirofosfat (TPP) Koenzim A (CoA  SH) Biotin (vitamin H) Tetrahidrofolat (H 4 folat) Koenzim B 12 (5 ' -deoksiadenozil kobalamin)

104 İzoenzimler (izozimler) Hepsi aynı reaksiyonu katalize ederler. Farklı dokularda bulunurlar. Isı, inhibitör ve aktivatörlere yanıtları farklı olabilir. Bu birbirinden bazı özellikleri ile farklı ancak aynı görevi yapan formlarına o enzimin izoenzimleri (izozimleri) denir.

105 İzoenzimler(izozimler) İzoenzimlerin çoğu aynı reaksiyonu katalizleyen fakat farklı aminoasit dizeleri ile farklı genetik yapıları ile fiziksel olarak farklı olan enzimlerdir. İzoenzimler faklı sayıda yüklü aminoasit taşıyabilirler ve elektroforezle birbirlerinden ayrılabilirler. Farklı organlar farklı izoenzimleri belli oranda içerirler. Bu özellikleri ile tanıda yol göstericidir. İzoenzimlerin çoğu farklı subünitleri (polipeptit zincirlerini) çeşitli kombinasyonlarda içerirler.

106 İzoenzimler(izozimler) Çok sayıda dehidrogenaz, oksidaz, transaminaz, fosfataz ve proteolitik enzimlerin izozimleri bilinmektedir. Farklı dokular, farklı izozimler içerebilir ve bu izozimler, substratlara olan afiniteleri yönünden farklılık arz edebilir. CK1=BB(beyin), CK2=MB(kalp), CK3=MM(kas) LDH1=HHHH(kalp), LDH2=HHHM, LDH3=HHMM, LDH4HMMM, LDH5=MMMM(karaciğer) ALP, Plesental, kemik, germ hücresi, intestinal, karaciğer,böbrek

107 Klinik tanıda enzimler Plazma enzimleri iki ana gurupta sınıflandırılabilir: 1- Plazmaya belirli organlar tarafından salgılanan az sayıdaki enzim grubu. 2- Normal hücre metabolizması sırasında hücrelerden serbest kalabilen çok sayıda enzim grubu. Bu enzimler normalde intrasellülerdir. Sağlıklı kişilerde oldukça sabittir. Plazmadaki artışları hücre hasarı ile birlikte hücre içi enzimlerin plazmaya salındığını gösterir. (Hepatitde AST, ALT nin artışı, miyokard infarktüsünde CK, LDH, AST,ALT artışı)

108 Klinik tanıda enzimler Klinikte enzimler; Kalp hastalıkları, karaciğer hastalıkları, kas hastalıkları, kemik hastalıkları, maligniteler, pankreas hastalıkları, akciger hastalıkları, genetik hastalıklar, zehirlenmeler, gibi durumlarda tanıda yönlendirici olarak kullanılmaktadır. Enzim ünitesi: optimal şartlarda (optimum pH,optimum ısı) bir µmol substratı 1 dk da ürüne dönüştüren enzim aktivitesidir. Buna internasyonel ünite (IU) denir ve günümüzde ölçüm birimi olarak bu IU kullanılır. Enzim ünitesi: optimal şartlarda (optimum pH,optimum ısı) bir µmol substratı 1 dk da ürüne dönüştüren enzim aktivitesidir. Buna internasyonel ünite (IU) denir ve günümüzde ölçüm birimi olarak bu IU kullanılır.

109 Klinik tanıda enzimler Amilaz Akut pankreatit Akut pankreatitAminotransferazlar Aspartat aminotransferaz (AST SGOT) Alanin aminotransferaz (ALT SGPT) Miyokard infarktusu, Viral hepatit Fosfataz, alkalin (ALP) (izoenzimleri). Çeşitli kemik hastalıkları, tıkanmalı karaciğer hastalıkları Fosfataz, asit Prostatın metastatik kanseri

110 Klinik tanıda enzimler  -Glutamil transferaz Çeşitli karaciğer hastalıkları Kreatin kinaz(CK) Kas bozuklukları ve miyokard infarktusu Laktat dehidrogenaz (LDH) (izozimleri) Miyokard infarktusu Lipaz Akut pankreatit

111


"Enzimler Canlıda tüm fonksiyonlar ve yapılanma reaksiyon adını verdiğimiz birtakım kimyasal reaksiyonlar aracılığı ile gerçekleşir. Kimyasal reaksiyon:" indir ppt

Benzer bir sunumlar


Google Reklamları