Sunum yükleniyor. Lütfen bekleyiniz

Sunum yükleniyor. Lütfen bekleyiniz

ENZİMLER. Hayat için temel 2 koşul Canlı kendi kendini kopya etmeli, –Hücre bölünmesi. Organizma kimyasal reaksiyonları etkin ve seçici bir şekilde katalize.

Benzer bir sunumlar


... konulu sunumlar: "ENZİMLER. Hayat için temel 2 koşul Canlı kendi kendini kopya etmeli, –Hücre bölünmesi. Organizma kimyasal reaksiyonları etkin ve seçici bir şekilde katalize."— Sunum transkripti:

1 ENZİMLER

2 Hayat için temel 2 koşul Canlı kendi kendini kopya etmeli, –Hücre bölünmesi. Organizma kimyasal reaksiyonları etkin ve seçici bir şekilde katalize etmeli. –Enzimatik reaksiyonlar

3 Birçoğumuz şekeri; enerji için, tatlandırıcı olarak yiyecek ve içeceklerde, veya şekerin kendisini direkt olarak kullanırız. Şekerin H 2 O ve CO 2 ye çevrilmesi, oksijenli ortamda ve oldukça ekzergonik bir işlemdir. Oluşan serbest enerjiyi düşünmek, hareket, tatmak ve görmek için kullanırız. Bir paket şeker rafta H 2 O ve CO 2 ye dönüştürülmeden yıllarca kalabilir. Oysa organizmalarda saniyeler içerisinde kimyasal enerjisini salar. Fark kataliz edilmeleridir. Kataliz haricinde şeker oksidasyonu uygun zaman periyodu içinde meydana gelmez. Canlılara bu özelliği kazandıran olağanüstü katalitik güce sahip olan ENZİM’lerdir.

4 Enzimler; Katalik güçleri çoğu zaman sentetik ve inorganik katalistlerden daha yüksektir. Her biyokimyasal reaksiyonun merkezinde yer alır. Moleküllerin parçalanması, kimyasal enerjinin korunması ve dönüştürülmesi sağlar Basit öncüllerden biyolojik makromoleküllerin yapılmasında görev alırlar. Eksiklikleri veya aşırı aktiviteleri bazı genetik hastalıkların sorumlusu olabilir. Bazı enzimlerin aktivitelerinin ölçülmesi, yine bazı hastalıkların tanısında önemlidir. Birçok ilaç enzimler üzerinden etkisini gösterir. Ayrıca kimya endüstrisi, yiyecek işlenmesi ve tarımda önemli kullanıma sahiptir. Protein yapıları farklı ama katalizledikleri reaksiyonlar aynı olan enzimlere izoenzim denir. Kalp ve kas Laktat dehidrogenaz enzimi örnektir. Enzimler E.C. (= Enzyme Comission) ye göre sınıflandırılırlar. E.C gibi.

5 1700 lü yıllarda ilk enzimin varlığından söz edilmeye başlamıştır. Mide salgıları ile etin parçalanması çalışmalarını, 1800 lü yıllarda çeşitli bitki ve tükrük ile nişastanın parçalanması çalışmaları izlemiştir li yıllarda Pasteur mayalar tarafından şekerin alkole fermente olduğunu buldu de Eduard Bucher fermentasyonun hücreler uzaklaştırıldığında bazı moleküllerce gerçekleştirildiğini saptadı. Frederick W. Kühne bu molekülleri Enzim olarak adlandırdı. Bundan sonraki çalışmalar yeni enzimlerin keşfi ve bunların biyokimyasal özelliklerinin araştırılması ile devam etti.

6 1926 yılında James Sumner, üreaz enzimini izole ederek kristal halde elde etti ve bütün enzimlerin protein olduğunu idda etti ve bu görüş 1930’lar da kabul gördü. Üreazı tripsin, pepsin ve diğer sindirim enzimlerinin keşfi ve biyokimyasal çalışmaları takip etti. Haldane’nin ilgi çekici önerisi; enzim ve substratı arasında kataliz reaksiyonunu mümkün kılan zayıf bağlanma etkileşimleridir. Bu bugünkü enzim anlayışımızın temelini oluşturmuştur. Bundan sonra binlerce enzim keşfi ve biyokimyasal çalışmaları devam etmiştir.

7 Çoğu enzim proteindir Katalitik RNA molekülleri dışında bütün enzimler proteindir. Katalitik aktiviteleri doğal protein konformasyonlarına bağlıdır. Eğer denatüre edilir (3 boyutlu yapısının bozulması) veya alt üniteleri ayrılırsa, katalitik aktivitelerini kaybederler. Eğer enzim aminoasit birimlerine ayrılırsa katalitik aktiviteleri yok edilir. Primer, sekonder, tersiyer ve kuarterner yapıları katalitik aktiviteleri için önemlidir.

8 Enzimler 12,000 ila 1,000,000 molekül ağırlığı arasındadır. Bazı enzimler aktiviteleri için sahip oldukları a.asitlerin dışında herhangi bir kimyasal gruba ihtiyaç duymazlar. Bazıları ise kofaktör olarak adlandırılan bir veya daha fazla Fe +2 Mg +2 Mn +2 veya Zn +2 gibi inorganik iyon veya koenzim olarak adlandırılan kompleks organik veya metalloorganik moleküllere ihtiyaç duyar.

9 TABLE 6-1 Some lnorganic Elements That Serve as Cofactors tor Enzymes Cu 2 + Fe 2 + or Fe 3 + K+ Mg2+ Mn 2 + Mo Ni 2 + Se Zn 2 + Cytochrome oxidase Cytochrome oxidase, catalase, peroxidase Pyruvate kinase Hexokinase, glucose 6-phosphatase, pyruvate kinase Arginase, ribonucleotide reductase Dinitrogenase Urease Glutathione peroxidase Carbonic anhydrase, alcohol dehydrogenase, carboxypeptidases A and B TABLE 6-2 Coenzyme Some Coenzymes That Serve as Transient Carriers of Specific Atoms or Functional Groups Examples of chemica/ groups transferred Dietary precursor in mammals Biocytin Coenzyme A 5'-Deoxyadenosylcobal amin (coenzyme B12) Flavin adenine dinucleotide Lipoate Nicotinamide adenine dinucleotide Pyridoxal phosphate Tetrahyd rofolate Thiamine pyrophosphate C02 Acyl groups H atoms and alkyl groups Electrons Electrons and acyl groups Hydride ion (:H-) Amino groups One-carbon groups Aldehydes Biatin Pantothenic acid and other compounds Vitamin B12 Riboflavin (vitamin 8 2 ) Not required in diet Nicotinic acid (niacin) Pyridoxine (vitamin 8 6 ) Folate Thiamine (vitamin 8 1 )

10 Suda Çözünür VitaminlerYağda Çözünür Vitaminler 1.Thiamin (B 1 ) 2.Riboflavin (B 2 ) 3.Niacin (B 3 ) 4.Pantothenic Acid (B 5 ) 5.Pyridoxal, Pyridoxamine, Pyridoxine (B 6 ) 6.Biotin 7.Cobalamin (B 12 ) 8.Folic Acid 9.Ascorbic Acid 1.Vitamin A 2.Vitamin D 3.Vitamin E 4.Vitamin K

11 Enzimler katalizledikleri reaksiyonlara göre adlandırılır Bir çok enzim –az eki alır. Üreaz veya DNA Polimeraz gibi. No. SınıfKatalizlediği reaksiyon tipi 1Oksidoredüktazlar 2Transferazlar 3Hidrolazlar elektron transferi (hidrid iyonları veya H atomları) Grup transfer reaksiyonları Hidroliz reaksiyonları (suya fonsiyonel grupların suya transferi) 4LiyazlarÇift bağlara grupların ilavesi, veya grupların uzaklaştırılmasıyla çift bağların oluşturulması. 5İzomerazlarMolekül içine grupların transferi ile izomerik formların oluşturulması. 6.LigazlarATP hidrolizi ile C-C, C-S, C-O, ve C-N bağlarının oluşumu.

12 Enzimler nasıl çalışır? Biyolojik reaksiyonlar besinlerin parçalanması, sinir uyarılarının gönderilmesi, kas kasılması gibi olaylarda gereklidir. Aksi durumda bu reaksiyonlar çok yavaş ilerler. Biyolojik ortamlarda reaksiyonlar çok hızlıdır ve enzim, substrat ve ürün için uygun koşulları sağlar. Enzimin substratı ile reaksiyon verdiği bölge aktif bölge (aktif merkez) ve aktif bölgeye bağlanan molekül de substrat olarak adlandırılır. Aktif merkezdeki a.asitler ve bunların grupları substrat ile bağlanır ve kimyasal dönüşümü gerçekleştirir.

13 S (substrat) ve P (ürün) arasında bir enerji bariyeri vardır: geçici stabil olmayan yüklerin oluşumu, fonksiyonel grupların aktarılması, bağların yeniden düzenlenmesi her iki yönlü olarak enerji gerektirir. Molekülün bu yüksek enerji bariyerini geçmesi gerekir. Bu yüksek enerji seviyesi transisyon durumu (geçis durumu) dur. Bu bağ oluşumu ve yıkılması için gerekli olan enerji seviyesidir. Moleküllerin geçmesi gerekli olan bu enerji aktivasyon enerjisi olarak adlandırılır. Yüksek aktivasyon enerjisi reaksiyon hızının yavaş olmasına nedendir. Reaksiyon hızı sıcaklık artırılarak da hızlandırılabilir. Ancak biyolojik sistemler buna elverişli değildir.

14 Enzimler reaksiyon eşitliğini etkilemezler. Sadece reaksiyonu hızlandırırlar. Reaksiyon sırasında ara ürünler oluşabilir. Reaksiyon denge durumu K ile gösterilir. K ve serbest enerji arasındaki ilişki yandaki formül ile gösterilir. R=8.315 J/mol dür. T= mutlak sıcaklık

15 latinshiplatinship n s Note: The relmlonshlpcıalcul ted fram = -Rr in lleq {Eqn nAnA

16 TABLE6-5Some Rate Enhancements Produced by Enzymes Cyc lophilin Carbonic anhydrase Triose phosphate isomerase Carboxypeptidase A Phosphoglucomutase Succ inyl-CoA transferase Urease Orotidine monophosphate decarboxylase O O

17 Enzim substratına nonkovalent olarak bağlanır (zayıf bağlarla). Bu bağlanma için gerekli enerji bağlanma enerjisidir. Bu enzim substrat etkileşimini stabilize eder ve reaksiyon aktivasyon enerjisini düşürür. Bu aynı zamanda enzim substrat özgüllüğünüde sağlar.

18 enzyme comı>lement:aey to trınııition ııtate + E p

19 Substrate concentration, [S] (m l\ı )

20 Enzim reaksiyonu Michaelis-Menten eşitliği ile ifade edilir. Turnover sayısı enzim substratı ile doygun olduğunda ürüne dönüştürülen substrat miktarıdır.

21 Enzim İnhibisyonu Geri Dönüşümlü

22 Geri Dönüşümsüz inhibisyon

23 Reaksiyon hızını etkileyen etkenler Sıcaklık pH Substrat konsantrasyonu İnhibitor varlığı Bazı iyonların varlığı ve konsantrasyonu Enzim konsantrasyonu Zaman Fiziksel etkenler

24 Allosterik enzimler: Regülatör bölge içerirler. Substrata karşı enzim aktivitesi grafiklendiğinde sigmoidal eğri gösterir. Çoğu zaman metabolizmada düzenleyici noktalarda görev görürler. Feed-back inhibisyonu ile kontrol edilebilirler. Bir metabolik yoldaki enzimin aynı metabolik yoldaki bir substrat tarafından inhibe edilmesidir.

25 Bazı enzimler inaktif öncüller halinde sentezlenir. Bu inaktif öncüllere zimojen denir. Tripsin Tripsinojen olarak bulunur. Bazı enzimler sürekli aynı miktarda sentezlenirken (konstitutif enzimler) bazıları bir hücresel uyarı ile(indüklenen enzimler) sentezlenir.

26 Enzim aktivitesi tanımları Ünit aktivite bir mikromol substratı optimal şartlarda bir dakikada ürüne çeviren enzim miktarıdır. Spesifik aktivite, bir miligram protein başına enzim ünite sayısıdır.


"ENZİMLER. Hayat için temel 2 koşul Canlı kendi kendini kopya etmeli, –Hücre bölünmesi. Organizma kimyasal reaksiyonları etkin ve seçici bir şekilde katalize." indir ppt

Benzer bir sunumlar


Google Reklamları