ELEKTRON TAŞIYICILARI SERİSİ Sitokrom-Ubikinon

Slides:



Advertisements
Benzer bir sunumlar
Sınıflandırma Özellikleri ve Kimyasal Tepkimler
Advertisements

FEN VE TEKNOLOJİ PROJE ÖDEVİ OKAN DEGİRMENCİ 8-H / 571.
Proteinler Peptit bağı ve özellikleri Polipeptitler ve özellikleri
MADDENİN YAPISI VE ÖZELLİKLERİ
Oksijenli Solunum Zafer Zengin Özel Yamanlar Fen Lisesi Biyoloji Öğretmeni twitter/zaferzengin70
Kimyasal tepkimeler.
Piruvat Metabolizması
Aminler.
Redoks Denge Potansiyeli
Ç.Ü.Z.F.Bahçe Bitkileri Bölümü
HEM SENTEZİ.
PORFİRİNLER.
FEN BİLGİSİ ÖĞRETMENLİĞİ(İ.Ö)
Kimyasal ve Fiziksel Bağlar
ALETLİ (ENSTRÜMENTAL) ANALİZ
ELEMENT VE BILESIKLER a) Elementler :
Elementlerin atomlardan oluştuğunu öğrenmiştik.
Moleküller arasındaki çekim kuvvetleri genel olarak zayıf etkileşimlerdir. Bu etkileşimler, molekül yapılı maddeler ile asal gazların fiziksel hâllerini.
Doç. Dr. Ufuk Çakatay Doç. Dr. Hakan Ekmekçi
Maddenin Tanecikli Yapısı
Demir ne iş yapar? DNA, RNA ve protein sentezi Oksijen taşınması
Hücresel Solunum.
KARBONHİDRATLAR.
DEMİR METABOLİZMASI VE ANEMİLER I
MİTOKONDRİ VE SERBEST RADİKAL METABOLİZMASI İLİŞKİSİ
AMİNO ASİTLERİN YAPISAL VE İŞLEVSEL ÖZELLİKLERİ I
Enerjinin Oluşması Vücudun gereksinimi olan enerji besin ögelerinin hücrelerde oksidasyonu ile sağlanır.Besinlerdeki karbonhidrat, yağ ve proteinden belirli.
BİYOKİMYAYA GİRİŞ VE BİYOMOLEKÜLLER
ELEKTRON TAŞIMA SİSTEMİ VE ATP SENTEZİ
ETZ(Elektron Transport Zinciri)
KİMYASAL BAĞLAR İyonik Bağlı Bileşiklerde Kristal Yapı İyonik bağlı bileşiklerde iyonlar birbirini en kuvvetli şekilde çekecek bir düzen içinde.
KİMYASAL BAĞLAR.
SAF MADDELER: ELEMENTLER VE BİLEŞİKLER
ÜÇÜNCÜ HAFTA Asitler ve bazlar. Asit baz tanımları.
CANLILARDA ENERJİ DÖNÜŞÜMÜ
Fotosentez.
Doğadaki Enerji Akışı Güneş enerjisi Kimyasal enerjisi ATP Fotosentez olayı ile enerjisi Hareket enerjisi Isı.
KİMYASAL BAĞLAR.
Atomlar ve Moleküller Her atom, elektrik yükü taşıyan eşit sayıda proton ve elektron ile belli sayıda yüksüz nötron içerir. Proton ve nötronlar.
Konu başlıkları Oluşumu
Maddenin yapısı ve özellikleri
İKİ YADA DAHA FAZLA MADDENİN ÖZELLİKLERİNİ KAYBETMEDEN ÇEŞİTLİ ORANLARDA KARIŞMASI İLE OLUŞAN TOPLULUĞA KARIŞIM DENİR KARIŞIMLAR İKİ SINIFTA İNCELENİR.
MADDENİN YAPISI VE ÖZELLİKLERİ
Fotosentez Reaksiyonları
PROTEİNLER.
Karmaşık Tepkimelerin Kinetiği
GÜNEŞ IŞIĞI VE FOTOSENTEZ PİGMENTLERİ
Yrd. Doç. Dr. Musa KAR.  Giriş Canlı bir organizmanın doku ve hücreleri içinde meydana gelen, canlı maddelerin üretimini ve sürekliliğini sağlayan kimyasal.
KREBS ÇEVRİMİ (SİTRİK ASİT ÇEVRİMİ)
FOTOSENTEZİN IŞIĞA BAĞIMLI REAKSİYONLARI
Biyokimya Anabilim Dalı
Adı ve soyadı: İlayda GÜNEŞ Numarası:
AMİNO ASİTLERİN YAPISAL VE İŞLEVSEL ÖZELLİKLERİ I
FARKLI BESİNLERİN OKSİJENLİ SOLUNUMA KATILIM BASAMAKLARI
KREBS ÇEVRİMİ (SİTRİK ASİT ÇEVRİMİ)
METALİK BAĞLAR   Metallerin iyonlaşma enerjileri ile elektronegatiflikleri oldukça düşüktür. Bunun sonucu olarak metal atomlarının en dış elektronları.
MADDENİN YAPISI VE ATOM
Hem Sentezi.
Kimyasal ve Fiziksel Bağlar
MİTOKONDRİ BİYOLOJİK OKSİDASYON ELEKTRONTAŞIMA ZİNCİRİ OKSİDATİFFOSFORİLASYON Prof. Dr.
B-310 BİYOKİMYA II DERSİ XII.HAFTA.
OKSİJENLİ SOLUNUM. OKSİJENLİ SOLUNUM OKSİJENLİ (AEROBİK) SOLUNUM Oksijenli Solunum, organik besinlerin karbondioksit ve suya kadar yıkılmasıdır. Oksijenli.
Oksidanlar ve Antioksidanlar
Elektron Transport Zinciri
Prof.Dr.Asuman Sunguroğlu
ETS-MİTOKONDRİAL KOMPLEKSLER
Oksidatif Fosforilasyon , Fotofosforilasyon ve Fotosentez
Oksijenin eksik indirgenmesinden doğan zararların giderilmesi
Nikotinamit Adenin Dinükleotit(NADH)
Sunum transkripti:

ELEKTRON TAŞIYICILARI SERİSİ Sitokrom-Ubikinon

Elektronlar Zara-Bağlı Taşıyıcılar Serisinden Geçer Mitokondrideki solunum zinciri, birbiri ardısıra etki gösteren elektron taşıyıcıları serisidir, birçoğu prostetik gruplarıyla bir ya da iki elektron alabilen/verebilen integral proteindir. Oksidatif fosforillenmede 3 tip elektron transferi gözlenir: Elektronların doğrudan transferi, Fe+3’in Fe+2’e indirgenmesi gibi; Hidrojen atomu olarak transfer (H+ + e-); hidrid iyonu olarak transfer (:H-) ile elektron yakalar.

Elektronlar Zara-Bağlı Taşıyıcılar Serisinden Geçer İndirgeyici eşdeğerlik terimi, bir yükseltgenme-ingirgenme tepkimesinde transfer edilen tek bir elektron eşdeğerini tanımlamak için kullanılmıştır. NAD ve flavoproteinlerden başka, solunum zincirinde üç tip daha elektron taşıyan molekül işlevi gözlenir: hidrofobik kinon (ubikinon) ve demir içeren iki farklı tip protein (sitokromlar ve demir-sülfür proteinleri).

Ubikinon Ubikinon (koenzim Q veya kısaca Q da denir) uzun izoprenoid yan zincire sahip yağda eriyen bir benzokinondur. Kendisine çok benzeyen bileşikler: plastokinon (bitki kloroplastlarının) ve menakinon (bakterilerin) ubikinon benzeri olarak rol oynar, zarla ilişkili elektron transfer zincirlerinde elektron taşır.

Ubikinon Ubikinon bir elektron alarak semikinon radikali (QH-) veya iki elektronla ubikinol (QH2) haline gelebilir ve flavoproteinler gibi, iki elektron vericisiyle bir elektron alıcısı arasında kavşak gibi görev yapabilen bir taşıyıcıdır.

Ubikinon Ubikinon, hem küçük hem de hidrofobik olduğundan mitokondri iç zarının lipit çift tabakasından serbestçe geçebilen ve indirgen eşdeğerlikler ile diğerleri arasında mekikleyebilen, zarın az hareketli elektron taşıyıcısıdır. Ayrıca hem elektron hem de proton taşıyabildiğinden, proton faaliyetiyle eşleşen elektron akışında merkezi bir rol oynar.

Sitokromlar Sitokromlar, demir-içeren hem prostetik gruplarından dolayı görünür ışıkta karakteristik kuvvetli absorbsiyon gösteren proteinlerdir. Mitokondri, ışık absorbsiyon spektrumundaki fark ile ayırdedilebilen a, b ve c olarak tanımlanmış üç sınıf sitokrom bulundurur.

Elektronlar Zara-Bağlı Taşıyıcılar Serisinden Geçer Sitokromlar Elektronlar Zara-Bağlı Taşıyıcılar Serisinden Geçer Sitokromların prostetik grupları. Her biri, beş-üyeli, azot-içeren dört halkadan oluşan, porfirin siklik yapı bulundurur. Dört azot atomu merkezdeki demir atomuyla ilişkidedir, Fe+2 veya Fe+3 olabilir. Demir protoporfirin IX, tipb sitokromlarda bulunur, hemoglobin ve miyoglobin yapısında yer alır. Hem C, tiyoester bağıyla sistin uçlarından sitokrom c’nin proteinine kovalent bağlanır.

Elektronlar Zara-Bağlı Taşıyıcılar Serisinden Geçer Sitokromlar Elektronlar Zara-Bağlı Taşıyıcılar Serisinden Geçer Hem A, tip-a sitokromlarda bulunur, uzun izoprenoid kuyruğuyla beş-üyeli halkalardan birine tutunmuştur. Porfirin halkasının konjuge çift-bağ sistemi (kırmızı gölgeli) bu hemlerin görünür ışığı absorblamasını sağlar.

Sitokromlar Sitokromlar indirgenmiş hallerinde (Fe+2), görünür bölgede üç absorbsiyon bandı verir. En uzun dalga boyuna sahip bant, yaklaşık 600 nm civarında sitokrom a tipinindir, 560 nm civarında da tip c’nin bandı yer alır. Bir sitokrom tipini tam olarak ayırt etmek için, bazen sitokrom b562 gibi, maksimum absorbsiyon dalga boyunun adıyla kullanılabilir.

Sitokromlar Sitokrom c’nin okside (kırmızı) ve redükte (mavi) formlarının absorbsiyon spektrumu. Redükte formun karakteristik α, β ve γ bantları da gösterilmiştir.

Sitokromlar Sitokrom a ve b’nin hem kofaktörleri, sıkı ancak kovalent olmayacak şekilde, birlikte çalıştıkları proteinlere bağlıdır; tip c sitokromların hemleri sistin uçlarına kovalent bağlanmıştır. Bir sitokromun hem demir atomunun standart redüksiyon potansiyeli, flavoproteinlerdeki gibi, kendisinin protein yan zinciriyle etkileşimine bağlıdır ve bundan dolayı her sitokrom için farklıdır.

Sitokromlar Sitokrom tip a, b ve tip c’nin bazıları iç mitokondri zarının integral proteinleridir. Çarpıcı bir istisna mitokondrinin sitokrom c’sidir, bu protein iç zarın dış yüzeyindeki elektrostatik etkileşimlerde yer alan eriyebilen bir proteindir.

Demir-Sülfür Proteinleri İlk olarak Helmut Beinert tarafından tanımlanan demir-sülfür proteinlerde, demir hem yapısında bulunmaz, ama inorganik sülfür atomlarıyla proteindeki sistinin sülfür atomlarıyla veya her ikisiyle ilişkili olabilir. Bu demir-sülfür (Fe-S) merkezleri, dört sistin -SH grubu ile ilişkili tek bir Fe atomu şeklindeki basit yapılardan, iki veya dört Fe atomu olan daha karmaşık Fe-S merkezlere kadar değişken yapıda olabilir.

Demir-Sülfür Proteinleri Rieske demir-sülfür proteinler bu konuda bir istisnadır, bir Fe atomu iki sistin ucu yerine iki histidin ucuyla ilişkilidir. Demir-sülfür proteinlerin hepsi, demir-sülfür grubunun bir demir atomu okside/redükte olarak, bir elektron transferi yapar. Mitokondrideki elektron transferinde en az sekiz Fe-S protein işlevi vardır. Fe-S proteinlerin redüksiyon potansiyelleri demir ile proteinin mikroortamına bağlı olarak -0,65 V’la +0,45 V arasında değişir.

Demir- sülfür merkezler Demir- sülfür merkezler. Demir-sülfür proteinlerin Fe-S merkezleri (a) daki gibi basit olabilir, (a) dört sistin ucunun S atomları tarafından çevrelenmiş tek bir Fe atomu vardır. Diğer merkezlerde hem inorganik S, hem de sistin S atomları bulunur, 2Fe-2S (b) veya 4Fe-4S (c) merkezler gibi.

Demir-Sülfür Proteinleri Elektronlar Zara-Bağlı Taşıyıcılar Serisinden Geçer Demir-Sülfür Proteinleri Mitokondri solunum zinciri tarafından katalizlenen tüm tepkimelerde elektronlar, NADH, süksinat veya diğer bazı birincil elektron vericilerden flavoproteinlere, ubikinona, demir-sülfür proteinlere, sitokromlara ve sonuçta O2’e doğru akar. Sıralanmayı saptamak için taşıyıcı davranışlarına bakılarak kullanılan metodlar bilgi vericidir, bu genel yaklaşım diğer elektron transfer zinciri çalışmalarında da (kloroplastlar da olduğu gibi) kullanılmaktadır.

Elektronlar Zara-Bağlı Taşıyıcılar Serisinden Geçer Önce elektron taşıyıcılarının kendi standart redüksiyon potansiyelleri deneysel olarak saptanmıştır.

Elektronlar Zara-Bağlı Taşıyıcılar Serisinden Geçer Taşıyıcıların, işlevsel olarak artan şekilde bu redüksiyon potansiyeline göre sıralanması beklenir, çünkü elektronlar daha düşük E '° 'a sahip olan taşıyıcıdan, daha yüksek E '° sahip olan taşıyıcıya kendiliğinden akmaya eğilimlidir.

Elektronlar Zara-Bağlı Taşıyıcılar Serisinden Geçer Bu yöntem ile ortaya çıkan taşıyıcıların sıralanması NADH —» Q —» sitokrom b —» sitokrom c1—» sitokrom c —» sitokrom a —» sitokrom a3 —» O2 şeklindedir.

Elektronlar Zara-Bağlı Taşıyıcılar Serisinden Geçer Bununla beraber, standart redüksiyon potansiyellerine göre sıralanma, hücre içi koşullarda önemli değildir, hücre koşullarında okside ve redükte formların derişimlerine bağlı olarak güncel redüksiyon potansiyellerine göre sıralanma daha önem kazanır.

Elektronlar Zara-Bağlı Taşıyıcılar Serisinden Geçer Elektron taşıyıcıların dizisini saptamak için uygulanan ikinci bir yöntemde; elektron kaynağı mevcut olup, elektron alıcısı olmayan (O2 yok) deneysel bir ortamda zincir taşıyıcıların tümü indirgenir, O2 sisteme aniden dahil edilince, her bir elektron taşıyıcısının okside hale gelme hızı (spektroskopik olarak ölçülür), taşıyıcıların işlevsel sıralanışını gösterir.

Elektronlar Zara-Bağlı Taşıyıcılar Serisinden Geçer O2’e en yakın taşıyıcı (zincirin sonunda) elektronlarını ilk verendir, ardından, sondan ikinci taşıyıcı okside olur ve devam eder. Bu gibi deneyler standart redüksiyon potansiyellerinden elde edilen sıralanmayı kanıtlamaktadır.

Elektronlar Zara-Bağlı Taşıyıcılar Serisinden Geçer Sıralanmanın sonuncu kanıtı olarak da, her bir taşıyıcının oksidasyon derecesinin ölçümüyle değerlendirilen, zincirde elektronların akışını inhibe eden maddeler kullanılır. O2 ve bir elektron vericisinin varlığında, inhibe edilen basamağın öncesindeki taşıyıcılar tam indirgenmiş, sonrasındaki taşıyıcılar tamamen yükseltgenmiştir. Değişik inhibitörler kullanılarak zincirde farklı basamaklar bloke edilir, sıralanma tümüyle ortaya çıkarılır; buradan elde edilen sıralanma da, ilk iki yaklaşımdaki gibidir.

Elektronlar Zara-Bağlı Taşıyıcılar Serisinden Geçer Elektron taşıyıcıların sıralanmasını saptayan metod. Bu metod, taşıyıcıların oksidasyon durumunda, elektron-transfer inhibitörlerinin etkisini ölçer. 02 ve bir elektron vericisi bulunan bir ortamda, her bir inhibitor okside/redükte taşıyıcıların karakteristik bir durumuna neden olur: taşıyıcılar blok öncesinde indirgenmiş (mavi), sonrasında yükseltgenmiştir (kırmızı).