PROTEİNLER.

Slides:



Advertisements
Benzer bir sunumlar
Amino Asitler.
Advertisements

Yrd. Doç. Dr. M. Emin KAFKAS İnönü Üniversitesi/BESYO 2013
PROTEİNLER.
Proteinler Peptit bağı ve özellikleri Polipeptitler ve özellikleri
Proteinler küçük veya büyük moleküller olabilir
AMİNO ASİTLER ve BİYOSENTEZİ
Doç.Dr. Mustafa ALTINIŞIK ADÜTF Biyokimya AD 2009
EGZERSİZ VE KAN.
AMİNO ASİDLER ve PROTEİNLER
Proteinler.
Doç.Dr. Mustafa ALTINIŞIK ADÜTF Biyokimya AD 2009
DEMİR METABOLİZMASI VE ANEMİLER I
AMİNO ASİTLERİN YAPISAL VE İŞLEVSEL ÖZELLİKLERİ I
YAĞLAR ( Lipidler) Nedir? Lipitlerdir.
AMİNO ASİTLER Prof. Dr. Kader KÖSE
Böbrek İşlevleri Böbrekler metabolizma sonucu oluşan atık ürünlerin vücuttan uzaklaştırılmasını sağlayan sistemdir. En önemli işlevi homeostazı korumaktır.Kan.
BÖLÜM 3 PROTEİNLER Molekül yapısı Fonksiyonları Primer yapı Bağlar
PROTEİN VE AMİNO ASİT METABOLİZMASI IV
PROTEİN VE AMİNO ASİT METABOLİZMASI VII
BİYOKİMYAYA GİRİŞ VE BİYOMOLEKÜLLER
KANIN BİLEŞİMİ VE İŞLEVLERİ
PROTEİNLERİN SİNDİRİM VE EMİLİMLERİ
AMİNO ASİTLER, PEPTİTLER VE PROTEİNLER
PROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI Prof. Dr. Kader KÖSE
BESİN MADDELERİ.
PROTEİNLERDE YAPI VE FONKSİYON
PLAZMA PROTEİNLERİNİN KLİNİK TANIDA ÖNEMİ II
PEPTİDLER Prof. Dr. Kader KÖSE.
AMİNO ASİTLERİN BİYOSENTEZİ VE ANAPLEROTİK REAKSİYONLAR (1 saat)
BİYOKİMYA I (2. DERS).
Amino asid azotunun Metabolizması ve ÜRE SİKLUSU
PROTEİN VE AMİNO ASİT METABOLİZMASI: AZOT DENGESİ
KİMYASAL BAĞLAR VE HÜCRESEL REAKSİYONLAR
Biyokimyaya Giriş ve Biyomoleküller
YAPICI VE ONARICI BESİN ÖGELERİ: PROTEİNLER
PROTEİNLER VE AMİNOASİTLER
AMİNOASİT METABOLİZMASI
PROTEİNLER Öğr.Gör.Sibel Bayıl.
AMİNOASİTLERİN ÖZEL ÜRÜNLERE DÖNÜŞÜMÜ
Proteinlerin ve DNA nın oksidasyonu
PROTEİN KATABOLİZMASI
AMİNO ASİTLER ?Can you give me some examples of what chemicals you think youve used, or how you think chemistry may have impacted your life?
Biyolojik Makromoleküller
PROTE İ NLER Proteinler tüm hayati olayların gerçek temeli olarak çok büyük fizyolojik öneme sahip olan gıda maddeleri bile ş enlerinin bir grubudur.
BAĞ DOKUSU YAPISI VE FONKSİYONU Yrd. Doç. Dr. Mustafa BİLGİ
KİNEZYOLOJİ ÖĞR.GÖR. CİHAN CİCİK.
PROTEİNLER.
PROTEİNLERDEKİ AMİNO ASİT BİLEŞİMİNİN BELİRLENMESİ
Amino asidlerin metabolizması. Transaminasyon.
PROTEİNLERİN GENEL ÖZELLİKLERİ VE FONKSİYONLARI
EKSTRASELÜLER MATRİKS (ECM)= HÜCRELER ARASI MATRİKS
PROTEİNLER
BİYOKİMYASAL TESTLERLE BESLENME DURUMUNUN DEĞERLENDİRİLMESİ
PROTEİNLER. PROTEİNLER PROTEİNLER Karbon,hidrojen,oksijen ve azot elementlerinden oluşmuş organik bileşiklerdir. Yapısında bazen sülfür,fosfor veya.
Amino Asitler ve Proteinler
Amino Asitler ve Proteinler
Amino asit ve Peptid Yapısı
AMİNO ASİTLERİN YAPISAL VE İŞLEVSEL ÖZELLİKLERİ I
PROTEİNLER 2.
Polar Asidik Yan Zincirliler
HÜCRENİN KİMYASAL YAPISI
PROTEİN SENTEZİ.
Amino Asitler ve Proteinler
Amino asitlerin karbon iskeletlerinin yıkılması sonucu şu 7 ara ürün ortaya çıkabilir:
CANLI VE BİYOKİMYA Prof. Dr. Zeliha Büyükbingöl.
Protein Metabolizması 2 -Üre Siklusu-
Protein Metabolizması
PROTEİNLER.
CANLI VE BİYOKİMYA Prof. Dr. Zeliha Büyükbingöl.
CANLI VE BİYOKİMYA Prof. Dr. Zeliha Büyükbingöl.
Sunum transkripti:

PROTEİNLER

AMİNO ASİTLER Amino asitler proteinlerin temel yapısal ünitesidir. Belli bir düzen içinde bir araya gelerek polipeptidleri oluştururlar. 20 kadar amino asidin farklı kombinasyonlarda ve dizilerde bulunmasıyla vücuttaki çok çeşitli proteinler oluşur. Bu amino asitler alanin, arjinin, asparajin, aspartik asit, sistein, glutamin, glutamik asit, glisin, histidin, izolösin, lösin, lizin, metionin, fenil alanin, prolin, serin, treonin, triptofan, tirozin ve valindir.

Bazı Amino Asitler vücut için esansiyeldir: • Arjinin • Histidin • Isolöysin • Löysin • Lizin • Metiyonin • Fenilalanin • Treonin • Triptofan • Valin Non-esansiyel Amino Asitler: • Alanin • Asparajin • Aspartat • Sistein • Glutamat • Glutamin • Glisin • Prolin • Serin • Tirozin

. H O H N C C H OH H amino asid Glisin (En basit yapılı amino asid) asid grup amino grup Glisin (En basit yapılı amino asid) R = H (fonksional olan bir hidrojendir)

C H NH2 COOH R a Genel amino asit yapısı C H NH2 COOH b g d e a Karbonların sıralanması

Amino asitlerin birbirine bağlanmaları Ribozomlarda katalize edilen bir reaksiyonla iki amino asit arasından bir H2O çıkar ve peptid bağı oluşur; birbirine bağlanırlar. Su kaybı Su kaybı Su kaybı Buradaki her bir amino asit yanındakine peptid bağıyla (C-N) bağlanmıştır. Artık bu bir peptiddir ve protein karakterindedir

Proteinler, aminoasitlerin birbirine bağlanması sonucu oluşur Proteinler, aminoasitlerin birbirine bağlanması sonucu oluşur. Bir aminoasidin -COOH ucu ile -NH2 ucu birleşir ve bu arada bir H2O molekülü açığa çıkar. Oluşan bu bağa "peptid bağı" denir. İki aminoasidin birleşmesiyle dipeptid, üç aminosit birleşince tripeptid, çok sayıda aminoasit peptid bağlarıyla bağlanınca polipepetid oluşur. Polipeptidler sülfit bağlarıyla da belli yerlerden birbirine bağlanırlar. Çeşitli kimyasal bağların güçlendirdiği polipeptidler proteinleri oluştururlar.

. Proproteinlere örnek enzimlere bir örnek: Kemotripsinojen. 245 aminoasitten oluşur. Bir proenzimdir. 15 aminoasitlik bir zincir kopmasıyla kemotripsine dönüşür.

b-Plakalı Tabakalı Yapı Modeli Polipeptid zinciri plakalar şeklinde ve gergin bir formda uzanırlar. İki veya daha fazla polipeptid zinciri H bağları ile birbirine bağlanmıştır. Tüm peptid rezüdüleri H bağına katılır ve böylece yapı stabilize edilir.. Bağ, protein omurgasına dik bir yerleşim gösterir.

Proteinlerin Tersiyer Yapısı: Primer yapıda birbirinden uzakta olan bazı amino asitlerin belli bir aktif merkez oluşturmak üzere düzenlenmesidir. Bu yapıda, sekonder yapıya ilaveten bir takım katlanma ve bükülmeler yapılarak, proteinin kendine has üç boyutlu yapısını kazanması sağlanır Tek polipeptid zincirinden oluşan proteinler tersiyer yapıda aktivite kazanmış olurlar. H, disülfit, iyonik bağlar, Van der Waal’s kuvveti ve nonpolar etkileşimler bu yapıyı kuvvetle stabilize ederler.

Proteinlerin Kuaterner Yapısı Birden fazla polipeptid zincirinden oluşan proteinler tersiyer yapıda fonksiyonel değildirler. Bu tip proteinlerin fonksiyonel olabilmeleri, kuaterner yapıyı kazanmalarına bağlıdır. Birden fazla polipeptid zinciri tersiyer yapılarını kazanmalarından sonra kendi aralarında biraraya gelirler ve proteini aktif hale getirirler. Enzimlerin tamamına yakını kuaterner yapıdadır H, disülfit, iyonik bağlar ve hidrofobik etkileşimler bu yapıyı stabilize ederler.

Üç boyutlu yapılarına göre proteinler fibriler veya globuler yapıdadır Üç boyutlu yapılarına göre proteinler fibriler veya globuler yapıdadır. Deri, kemik, tendon, kıkırdak ve dişlerin kollajen proteini, tırnak, tüy ve derideki a-keratin, elastik bağ dokusu yapısındaki ve kan damarı duvarındaki elastin fibriler yapılı proteinlere örnektir. Enzimlerin hemen hepsi, antikorlar, hemoglobin, miyoglobin pek çok hormon, transfer görevi yapan pek çok protein, serum globulinleri ve serum albuminleri globuler yapıdadır.

Proteinler biyolojik fonksiyonlarını yerine getirebilmek için metal iyonları, karbonhidratlar, lipidler, koenzimler, porfirin halkaları v.s. gibi kimyasal birimlerle birleşir. Örneğin, Hb yapısında 4 polipeptid zinciri, porfirin halkaları ve demir iyonu içerir. Protein yapısında olmayan bu kısımlara prostetik grup denir.

Proteinler, hücrenin ana yapısında ve ana fonksiyonlarında yapı maddeleri, hormonlar, taşıyıcı moleküller, enzimler, pıhtılaşma proteinleri, vücut savunması, homeostatik denge sağlayan maddeler ve nükleik asitlerin yapısının korunması gibi bazı önemli görevleri vardır. Vücuttaki biyokimyasal reaksiyonların hemen hepsi enzimlerle katalize edilirler.

PROTEİNLERİN ÖDEVLERİNE GÖRE SINIFLANDIRILMASI Enzimler Depo proteinleri Kazein, Ferritin Ovalbumin Gliadin Zein Transport proteinleri Hemoglobin Miyoglobin Serum albumini b-Lipoprotein Transferrin Seruloplazmin Kontraksiyon proteinleri Miyozin Aktin Dinein Tubulin Toksinler

PLAZMA PROTEİNLERİ 300 kadar plazma proteini tanımlanmıştır. Fizyolojik ve patolojik şartlara göre proteinlerin lokalizasyonları ve konsantrasyonları değişir. Plazma proteinleri analizi için kan serumu kullanılır. Ayrıca plazma, idrar, amniyon sıvısı, beyin omurilik sıvısı, tükrük, gaita, periton sıvısı, plevra sıvısı da vücuttaki çeşitli proteinlerin analizinde kullanılır. Böbrek hastalıkları nedeniyle idrara karışabilir. İdrara protein çıkmasına proteinüri denir.

PLAZMA PROTEİNLERİ Total protein:Kandaki total protein düzeyi 6-8 gr/dl kadardır. Kanda protein azalmasına hipoproteinemi denir. Bunun % 40-60 kadarı albumindir. Diğer % 40-60’ının çoğu globulin yapısındadır. Kan serumunda incelenir Albumin: Total kan proteininin yaklaşık yarısını oluşturur. Karaciğerde sentez edilir, çeşitli dokularda yıkılır. Beslenmeye bağlı olarak değişir. Kan albumin düzeyi beslenmenin bir indeksi olarak kullanılır. Prealbumin: Malnutrisyon hakkında albumin ve transferrinden daha hassas bilgi verir. Negatif bir akut faz reaktantıdır

PLAZMA PROTEİNLERİ a1-antitripsin: Akut faz reaktanlarındandır. Neonatal distres sendromu, pulmonar amfizem gibi bazı hastalıklarda azalır. a-feto protein: Amniyon sıvısı ve möaternal serumda analizi yapılarak nöral tüp defekti olasılığı belirlemeye çalışılır. Seruloplazmin: Plazmada bakır taşır. Enfeksiyonlarda, malinitede, retiküloendoteliyal hastalıklarda, enflamasyonda artar. Transferrin: Kanda demir taşır. C reaktif protein: stres, travma, enfeksiyon ve malinitede artar

PLAZMA İLE SERUM FARKI NEDİR ? Kan sade tüpe alınır, pıhtılaşma süresi kadar maksimum 20 dakika beklenir, santrifüj edilir, üstte kalan sıvı kısım alınır. Bu serumdur. Fibrin ve/veya fibrinojen içermez. Antikoagulanlı kan santrifüj edilir, üstteki sıvı kısım alınır. Bu plazmadır. İçinde fibrinojen ve pıhtılaşma faktörleri vardır, fibrin yoktur.