Sunum yükleniyor. Lütfen bekleyiniz

Sunum yükleniyor. Lütfen bekleyiniz

Figure 32-6 Basic structure of the hemoglobin molecule, showing one of the four heme chains that bind together to form the hemoglobin molecule. Downloaded.

Benzer bir sunumlar


... konulu sunumlar: "Figure 32-6 Basic structure of the hemoglobin molecule, showing one of the four heme chains that bind together to form the hemoglobin molecule. Downloaded."— Sunum transkripti:

1 Figure 32-6 Basic structure of the hemoglobin molecule, showing one of the four heme chains that bind together to form the hemoglobin molecule. Downloaded from: StudentConsult (on 1 September :35 PM) © 2005 Elsevier HEMOGLOBİN YAPIMI

2 Kan fizyolojisi (2)2 HEMOGLOBİN YAPIMI Şekil 32-5 Molekül ağırlığı olan subünitelerden (hem) 4 tanesi biraraya gelerek Hb molekülünü oluşturur. Hb = 4 hem polipeptid zinciri: 2 alfa + 2 beta = HbA 1 hem 1 Fe ++ taşır, demire 1 O 2 bağlanır. Hb 4 O 2 molekülü taşır.

3 Figure 32-5 Formation of hemoglobin. Downloaded from: StudentConsult (on 1 September :35 PM) © 2005 Elsevier

4 Figure 32-6 Basic structure of the hemoglobin molecule, showing one of the four heme chains that bind together to form the hemoglobin molecule. Downloaded from: StudentConsult (on 1 September :35 PM) © 2005 Elsevier

5 Figure 27-17: Diagrammatic representation of a molecule of hemoglobin A, showing the four subunits. There are two  and two  polypeptide chains, each containing a heme moiety. These moieties are represented by the disks. (Reproduced, with permission, from Harper HA et al: Physiologische Chemie. Springer, 1975.) (From Ganong W.: Review of Medical Physiology)

6 Kan fizyolojisi (2)6 Orak hücre anemisi: Beta zincirlerinde: glutamik asit (normal)  valin Oksijensiz ortamda kristal oluşumu, hemoliz, kılcal damarlarda tıkanma

7 Figure 7-20: Scanning electron micrograph of normal (A) and sickle (B) red blood cells. The change of the -globin molecule that causes this structural alteration results from a single base mutation in DNA, T to A, which results in the substitution of valine for glutamate in the -globin molecule. (From Harper’s Biochemistry.)

8 Kan fizyolojisi (2)8 Hemoglobin S düşük oksijen basınçlarında polimerize olur. Bu durum eritrositlerin orak şeklini alıp hemolize olmalarına ve kan damarlarını tıkayan kümeler oluşturmalarına neden olur. Sonuç orak hücre anemisi olarak bilinen ciddi hemolitik anemidir.

9 Kan fizyolojisi (2)9 Hemoglobin F deoksijene (oksijenden ayrılmış) hemoglobin S’in polimerize olmasını azaltabilir. Hidroksiüre çocuklarda ve yetişkinlerde hemoglobin F üretimine neden olur. Bu nedenle hidroksiüre orak hücre anemisinin tedavisi için çok değerli bir ajandır. Ağır orak hücre anemili hastalarda, kemik iliği transplantasyonu yapılmakta ve hastalar genellikle bundan yarar görmektedir.

10 Kan fizyolojisi (2)10 Hemoglobinin oksijenle birleşmesi:  gevşek  geri dönüşümlü oksijen Fe +2 atomunun altı koordinasyon değerinden birine gevşek olarak bağlanır. iyonik halde değil, dokulara moleküler O 2 olarak taşınır.

11 Figure 27-18: Reaction of heme with O 2. The abbreviations M, V, and P stand for the groups shown on the molecule on the left. (From Ganong W.: Review of Medical Physiology)

12 Kan fizyolojisi (2)12 Hemoglobin oksijenle bağlanarak oksihemoglobini oluşturur. Oksijen hemdeki Fe 2+ ‘e bağlanır. Hemoglobinin oksijene olan afinitesi pH, sıcaklık ve eritrosit 2,3-difosfogliserat (2,3-DPG) konsantrasyonundan etkilenir. 2,3-DPG ve H + deoksijene hemoglobine bağlanmak için O 2 ile yarışırlar, ve dört peptid zincirinin pozisyonlarında (katerner yapıda) değişiklik yaparak hemoglobinin oksijene olan afinitesini azaltırlar.

13 Figure Shift of the oxygen-hemoglobin dissociation curve to the right caused by an increase in hydrogen ion concentration (decrease in pH). BPG, 2,3-biphosphoglycerate. Downloaded from: StudentConsult (on 1 September :34 PM) © 2005 Elsevier

14 Figure 7-12: Transition from the T structure to the R structure becomes more probable as each heme group of a hemoglobin tetramer is oxygenated. In this model, salt bridges (thin lines) linking the subunits in the T structure break progressively as oxygen is added, and even those salt bridges that have not yet ruptured are progressively weakened (wavy lines). The transition between the two structures is influenced by several factors, including protons, carbon dioxide, chloride, and BPG; the higher their concentration, the more oxygen must be bound to trigger the transition. (Modified and redrawn, with permission, from Perutz MF: Hemoglobin structure and respiratory transport. Sci Am [Dec] 1978;239:92.) (From Harper’s Biochemistry.)

15 Kan fizyolojisi (2)15 Fetusta hemoglobin İnsan fetusu normalde fetal hemoglobin (hemoglobin F) taşır. Yapısı hemoglobin A’ya benzerdir, ancak zincirlerinin yerini zincirleri almıştır ( 2  2 ).  zincirleri de 146 amino asit içerir fakat bunlardan 37 tanesi zincirindekinden farklıdır. Fetal hemoglobin normalde doğumdan sonra yetişkin hemoglobini ile yer değiştirir (Şekil 27-19). Bazı kişilerde bu fetal hemoglobin kaybolmayıp ömür boyu varlığını sürdürebilir.

16 Figure 27-19: Development of human hemoglobin chains. (From Ganong W.: Review of Medical Physiology)

17 Kan fizyolojisi (2)17 Vücutta, belli bir PO 2 ‘da fetal hemoglobinin oksijen içeriği hemoglobin A’dan daha yüksektir. Bunun nedeni fetal hemoglobinin 2,3-DPG’a daha zayıf bağlanmasıdır. Bu oksijenin anne dolaşımından fetal dolaşıma geçişini kolaylaştırır.

18 Kan fizyolojisi (2)18 demir içeren bileşikler: hemoglobin myoglobin sitokrom sitokrom oksidaz peroksidaz katalaz vücuttaki toplam demir, 4 gram: Hb %65 miyoglobin %4 oksidasyon hızlandırıcı hem bileşikleri %1 plazmadaki transferrin % 0,1 ferritin, transferrin, (depo halde, başlıca kc’de) %15-30 DEMİR METABOLİZMASI

19 Figure 32-7 Iron transport and metabolism. Downloaded from: StudentConsult (on 1 September :35 PM) © 2005 Elsevier

20 Kan fizyolojisi (2)20 Demirin taşınması ve depolanması ince barsakda emilim, apotransferrine gevşekçe bağlanma (transferrin oluşur) Kc de fazla demirin %60’ı depo edilir. apoferritin ile birleşip ferritini (depo demiri) oluşturur. apoferritin kapasitesi aşılırsa çözünmesi çok zor olan hemosiderin oluşur. transferrin: kemik iliğinde eritroblast membranındaki reseptörlerine bağlanır. endositoz mitokondride hem sentezinde kullanılmak üzere demiri serbest bırakır,

21 Kan fizyolojisi (2)21 Günlük demir kaybı: 1 mg/gün, feçesle 2 mg/gün, adet gören kadında Demirin gastrointestinal kanaldan emilimi: gıdalardaki Hb ve myoglobin pinositozla emilir. lizozomlarda sindirilir ve demir serbestler. transferrine bağlanıp dolaşıma geçer. absorbsiyon hızı yavaş: 1-2 mg/gün

22 Kan fizyolojisi (2)22 Absorbsiyon hızının değişmesiyle total vücut demirinin düzenlenmesi Demir absorbsiyonunu düzenleyen mekanizma: Transferrin normalde 1/3 oranında doymuştur. Tam doyarsa barsak mukoza hücrelerinden demiri alamaz. Barsak epiteli dökülür, fazla demir atılmış olur. Kc hücreleri demirle doyduğunda apoferritin yapımı da azalır.

23 Kan fizyolojisi (2)23 ALYUVARLARIN HARAPLANMASI ortalama yaşam süresi 120 gün nukleus, mitokondri ve endoplazmik retikulum yok heksozmonofosfat yoluyla az miktarda ATP oluştururlar. eritrositlerdeki ATP nin görevleri: membran fleksibilitesini devam ettirmek membran iyon transportunu sürdürmek Hb deki demiri ferro (+2) durumda tutmak. (ferri, +3, methemoglobin, oksijeni taşımaz) proteinlerin oksidasyonunu önlemek

24 Kan fizyolojisi (2)24 eritrositler yaşlandıkça daha frajil olurlar. dalak kırmızı pulpasında trabeküller arası 3  m eritrosit çapı 8  m Hemoglobinin haraplanması: Parçalanan eritrositler kc, dalak ve kemik iliğindeki makrofajlar tarafından fagosite edilir. Demir Hb’den kana serbestler, transferrin şeklinde kemik iliğine, yeni eritrosit yapımı kc ve diğer dokulara, ferritin şeklinde depolanma Hb’in porfirin bölümü, makrofajlar tarafından önce biliverdine daha sonra bilüribine çevrilir (Şekil 27-20). Kana geçen bilirubin kc. tarafından alınıp safraya salınır.

25 Figure 27-20: Bilirubin. The abbreviations M, V, and P stand for the groups shown on the molecule on the left. Bilirubin

26 Kan fizyolojisi (2)26 Derinin beyaz ışığa maruz bırakılması bilirübini yarı ömrü daha kısa olan lumirubine dönüştürür. Fototerapi (ışığa maruz bırakma) hemoliz nedeniyle sarılığı olan bebeklerin tedavisinde önemli bir yöntemdir. Demir hemoglobin sentezi için mutlaka gereklidir; eğer vücuttan kan kaybı varsa ve demir eksikliği düzeltilmezse, bu durum demir eksikliği anemisi ile sonuçlanır.

27 Kan fizyolojisi (2)27 Dikkatle dinlediğiniz için teşekkürler.


"Figure 32-6 Basic structure of the hemoglobin molecule, showing one of the four heme chains that bind together to form the hemoglobin molecule. Downloaded." indir ppt

Benzer bir sunumlar


Google Reklamları