Sunum yükleniyor. Lütfen bekleyiniz

Sunum yükleniyor. Lütfen bekleyiniz

Proteinler Peptit bağı ve özellikleriPeptit bağı ve özellikleri Polipeptitler ve özellikleriPolipeptitler ve özellikleri Proteinlerin yapılarıProteinlerin.

Benzer bir sunumlar


... konulu sunumlar: "Proteinler Peptit bağı ve özellikleriPeptit bağı ve özellikleri Polipeptitler ve özellikleriPolipeptitler ve özellikleri Proteinlerin yapılarıProteinlerin."— Sunum transkripti:

1 Proteinler Peptit bağı ve özellikleriPeptit bağı ve özellikleri Polipeptitler ve özellikleriPolipeptitler ve özellikleri Proteinlerin yapılarıProteinlerin yapıları Proteinlerin denaturasyonuProteinlerin denaturasyonu SınıflandırılmasıSınıflandırılması Globuler proteinler (hemoglobin ve miyoglobin)Globuler proteinler (hemoglobin ve miyoglobin) Fibröz proteinler (kollogen ve keratin)Fibröz proteinler (kollogen ve keratin)

2

3 Peptit Bağı

4 Peptit bağının özellikleri Peptit bağı sınırlı bir konfügrasyona sahiptir.

5 Trans form 8 kj daha kararlı

6 Polipeptitlerin özellikleri Polipeptit içerisindeki aa rezidü denir

7 Polipeptitlerin özellikleri Polipeptit içerisindeki aa rezidü denir

8 Polipeptitlerin özellikleri Amino grubu ile başlar karboksil grubu ile sona bulur Kartal Latrak

9 Polipeptitlerin özellikleri Düzenli tekrarlanan birimlerden oluşmuştur

10 Polipeptitlerin özellikleri Çok büyük polipeptitlerin MA Dalton olarak verilir

11 Polipeptitlerin özellikleri Bazı proteinler disülfür bağları içerirler

12

13 Proteinlerin sekonder yapısı Hidrojen bağlarının etkili olduğu yapılanmadır Alfa Sarmal Beta kırmalı Kollogen sarmal

14 Alfa sarmal yapı Sarmal şekilde R-grupları sarmalın dışına doğrudur Sarmalı hidrojen bağları stabilize eder Prolin, grup halinde apolar ve yüklü gruplar sarmalı destabilize eder

15 Beta kırmalı tabaka Tabaka şeklinde R-grupları tabakanın dışına doğru Hidrojen bağları stabilize eder Prolin, grup halinde apolar ve yüklü gruplar sarmalı destabilize eder Amino asitler genel olarak küçük r gruplarına sahip olmalıdır ( gly ve Ala) İpekte bu reziduler çok yüksek...

16 Paralel ve AntiparalelBeta kırmalı tabaka

17 Proteinlerin Katlanması E. coli de 100 rezidü içeren bir proteinin yapımı 37 o C de yaklaşık 5 s gerçekleşir Her rezidünün yaklaşık 10 farklı konformasyona sahip olacağı düşünüldüğünde, 100 rezidü içeren bir protein için bu sayı farklı konformasyon anlamına gelir. Ayrıca protein doğal aktif yapısını bulana kadar yapısında bulunan her tek bağ etrafında tüm olası konformasyonları deneyerek rasgele kendiliğinden katlandığını düşünelim Eğer her konformasyon mümkün olan en kısa sürede denenseydi ( s molekülün titreşimi için geçen süre) tüm olası konformasyonların denenmesi yıl alırdı

18 Yanlış katlanmalar Prion proteinin yanlış katlanmasısonucu ortaya çıkan bir hastalık

19 Tersiyer Yapı Sekonder yapının aksine birbirinden uzak bölgelerin etkileşmesi ile meydana gelen yapılanmadır. Hidrofobik etkileşme son derece önemlidir.

20

21

22 Tersiyer yapıyı stabilize eden güçler

23 Beta dönüşler Gly ve Pro rezidüleri bulunan bölgelerde gerçekleşir.

24

25 Kuaterner yapı

26

27 Proteinlerin Denaturasyonu Isı, ekstrem pH, alkol ve aseton gibi organik çözücüler, üre ve detarjanlar denatüre edici faktörlerdir. Dönüşümlü ve dönüşümsüz olarak gerçekleşebilir Denaturasyonun dar bir aralıkta aniden gerçekleşmesi katlanmanın kooperatif bir süreç olduğunu gösterir

28

29

30 Proteinlerin sınıflandırılması Konformasyonlarına göre Globuler Sıkı bir yumak şeklinde Suda çözülür hareket kabiliyetleri çok yüksek Dinamik fonksiyonlardan sorumlu Fibröz Lifimsi yapıda Suda çözülmez ve hareket kabiliyetleri yoktur Pasif görev üstlenmişler Bileşimlerine göre Basit Albüminler Globulinler Glutelinler Prolaminler Skleroproteinler Histonlar Bileşik Nükleoproteinler Fosfoproteinler Glıkoproteinler Kromoproteinler Lipoproteinler

31 Globuler Proteinler ve Fonksiyonları Miyoglobin Hemoglobin Enzimler

32 Porfirin halkasının 50 izomeri var ancak biyolojik yapılarda sadece IX izomeri biyolojik sistemlerde mevcut Hem grubunda Fe 4 azotla kompleks yapmış 2 boş koordinasyon var Fe +2 ferro hemoglobin, Fe +3 ise ferri hemoglobin

33 Miyoglobin Yapısı detaylı aydınlatılan ilk protein Sıkı sarılmış bir molekül (45x35x25) Yaklaşık yapısının %75helix ve prolin reziduleri ile sonlanmış Genel olarak, hidrofilik bölgeler molekülün dış tarafında, hidrofobikler ise iç kısımda lokalize olmuştur. Molekülün iç tarafında yer alan his son derece önemlidir. Hem grubu molekülün merkezinde bulunan hidrofobik cepte lokalize olmuştur. proksimal his hem grubu kompleks yaparken distal his hem grubuna çok yakın bir bölgede lokalize olmuştur

34 Miyoglobine oksijen bağlanması Fe Koordinasyonu proksimal his 6. koordinasyonla ise O 2 bağlar Proteinler niçin çok büyüktür

35 CO zehirlenmesi

36 CO hem grubuna, oksijene göre daha güçlü bağlanır ( 25 ooo kat)

37 CO miyoglobine, oksijene göre daha güçlü bağlanır ( 2oo kat)

38 Hemoglobin Eritrositlerde bulunarak dokulara oksijen taşınması Kuaterner yapıya sahiptir İki alfa ve iki beta olmak üzere 4 altbirimden oluşmuştur.

39 Altbirimlerin Etkileşmesi

40

41

42 Orak hücreli hemoglobin

43


"Proteinler Peptit bağı ve özellikleriPeptit bağı ve özellikleri Polipeptitler ve özellikleriPolipeptitler ve özellikleri Proteinlerin yapılarıProteinlerin." indir ppt

Benzer bir sunumlar


Google Reklamları