BÖLÜM 3 PROTEİNLER Molekül yapısı Fonksiyonları Primer yapı Bağlar

... konulu sunumlar: "BÖLÜM 3 PROTEİNLER Molekül yapısı Fonksiyonları Primer yapı Bağlar"— Sunum transkripti:

1 BÖLÜM 3 PROTEİNLER Molekül yapısı Fonksiyonları Primer yapı Bağlar
2012 Bilim bizlere dünyayı olmasını istediğimiz değil, olduğu şekliyle kavratmayı amaçlayan bir daldır. Çok zor gelmeye başladığı için bilimden uzaklaştığımızda, geleceğimizi yönlendirme yetisinden de vazgeçmiş oluruz. Gelecek için oy hakkımız elimizden alınır ve özgüvenimizi yitirmeye başlarız. BÖLÜM 3 PROTEİNLER Molekül yapısı Primer yapı Sekonder yapı Tersiyer yapı Kuaterner yapı Fonksiyonları Bağlar Peptit bağları Disülfit bağları Hidrojen bağları İyon bağları Apolar bağlar Amino asit sentezi Protein sentezi PROF. DR. SİBEL KARAKAYA TARAFINDAN EGE ÜNİVERSİTESİ GIDA MÜHENDİSLİĞİ BÖLÜMÜ ÖĞRENCİLERİ İÇİN HAZIRLANMIŞ DERS NOTU

2 PROF. DR. SİBEL KARAKAYA TARAFINDAN EGE ÜNİVERSİTESİ GIDA MÜHENDİSLİĞİ BÖLÜMÜ ÖĞRENCİLERİ İÇİN HAZIRLANMIŞ DERS NOTU 2012 Proteinler yapı taşı amino asitler olan azot içeren kompleks organik bileşiklerdir. Yalnızca insan vücudunda farklı protein ve bitkilerde ’den fazla farklı protein olduğu tahmin edilmektedir. Canlı hücrelerdeki yaşamsal tüm kompleks kimyasal fonksiyonlar protein yapısındaki enzimler (katalizörler), hormonlar, sinyal ileten moleküller ve biyolojik sıvılarda materyal taşıyan moleküller tarafından gerçekleştirilir.

3 Proteinler molekül ağırlığı 5000 Da büyük olan makromoleküllerdir.
PROF. DR. SİBEL KARAKAYA TARAFINDAN EGE ÜNİVERSİTESİ GIDA MÜHENDİSLİĞİ BÖLÜMÜ ÖĞRENCİLERİ İÇİN HAZIRLANMIŞ DERS NOTU 2012 Proteinler molekül ağırlığı 5000 Da büyük olan makromoleküllerdir. FONKSİYONLARI: ENZİMATİK KATALİZ İLETİM/TAŞIMA (Hemoglobin) ve DEPOLAMA (Ferritin) MEKANİK FONKSİYONLAR (Kollajen) HAREKET (Aktin-miyosin) KORUMA (Antikorlar) BİLGİLENDİRME (Hormonal sinyaller, rodopsin)

4 Yapı taşı: amino asitler
PROF. DR. SİBEL KARAKAYA TARAFINDAN EGE ÜNİVERSİTESİ GIDA MÜHENDİSLİĞİ BÖLÜMÜ ÖĞRENCİLERİ İÇİN HAZIRLANMIŞ DERS NOTU 2012 Yapı taşı: amino asitler PROTEİNLERİN YAPISINDAKİ BAĞLAR Kovalent (peptit bağları, disülfit bağları) Kovalent olmayan (hidrojen bağları, iyon bağları, apolar bağlar)

5 peptit bağı uzunluğu: 1.32 A°
PROF. DR. SİBEL KARAKAYA TARAFINDAN EGE ÜNİVERSİTESİ GIDA MÜHENDİSLİĞİ BÖLÜMÜ ÖĞRENCİLERİ İÇİN HAZIRLANMIŞ DERS NOTU 2012 PEPTİT BAĞLARI Bir amino asidin karboksil grubu ile amino grubu arasında oluşan C-N bağlarıdır. C-N bağ uzunluğu: 1.49 A° C=N bağ uzunluğu: 1.27 A° peptit bağı uzunluğu: 1.32 A° Peptit bağının uzunluğunun C-N bağının uzunluğundan kısa ve C=N bağının uzunluğundan uzun olması nedeniyle peptit bağı kısmen çift bağ olarak kabul edilmektedir.

6 PROF. DR. SİBEL KARAKAYA TARAFINDAN EGE ÜNİVERSİTESİ GIDA MÜHENDİSLİĞİ BÖLÜMÜ ÖĞRENCİLERİ İÇİN HAZIRLANMIŞ DERS NOTU 2012 DİSÜLFİT BAĞLARI İki sistein kalıntısı arasında sülfidril gruplarının (SH) hidrojen kaybetmesi sonucu oluşan S-S bağlarıdır. Sistein-Tirozin-İsolösin-Glisin-Aspartik asit-Sistein-Prolin-Lösin-Glisin-NH2 Disülfit bağları protein molekülünün şeklinin oluşmasında ve korunmasında önemlidir. Disülfit bağları bir polipeptit zinciri içerisinde kurulabildiği gibi polipeptit zincirleri arasında da kurulabilir.

7 PROF. DR. SİBEL KARAKAYA TARAFINDAN EGE ÜNİVERSİTESİ GIDA MÜHENDİSLİĞİ BÖLÜMÜ ÖĞRENCİLERİ İÇİN HAZIRLANMIŞ DERS NOTU 2012 HİDROJEN BAĞLARI Bir polipeptit zincirinde bir peptit düzleminde bulunan oksijen atomu ile bir başka peptit bağı veya düzlemindeki azot atomu arasında, aradaki uzaklık yaklaşık 2.7 A° olduğunda hidrojen köprüsü şeklinde (C=O…H…N) oluşan bağlardır

8 PROF. DR. SİBEL KARAKAYA TARAFINDAN EGE ÜNİVERSİTESİ GIDA MÜHENDİSLİĞİ BÖLÜMÜ ÖĞRENCİLERİ İÇİN HAZIRLANMIŞ DERS NOTU 2012 İYON BAĞLARI Polipeptit zincirindeki asidik ve bazik amino asitlerin fonksiyonel gruplarının fizyolojik pH’da tamamen veya kısmen iyonlaşmış halde bulunmaları nedeniyle elektronegatif ve elektropozitif gruplar arasında oluşan elektrostatik çekim kuvveti ile (COO- ...H3N+) oluşan bağlardır. APOLAR BAĞLAR Polipeptit zincirindeki amino asitlerin metil grubu, alifatik grup, siklik grup gibi apolar kısımlarının birbirlerine yeter derecede yakın olmaları halinde geçici polarite göstermeleri nedeniyle Van der Wals olarak bilinen zayıf çekme kuvveti ile oluşan (CH3…CH3) bağlarıdır. Bu bağlar gerçek bağ değildir. Elektron paylaşımı yoktur.

9 PROF. DR. SİBEL KARAKAYA TARAFINDAN EGE ÜNİVERSİTESİ GIDA MÜHENDİSLİĞİ BÖLÜMÜ ÖĞRENCİLERİ İÇİN HAZIRLANMIŞ DERS NOTU 2012 MOLEKÜL YAPISI Primer yapı: Amino asitlerin düz bir zincir şeklinde birbirine bağlandığı yapıdır.

10 PROF. DR. SİBEL KARAKAYA TARAFINDAN EGE ÜNİVERSİTESİ GIDA MÜHENDİSLİĞİ BÖLÜMÜ ÖĞRENCİLERİ İÇİN HAZIRLANMIŞ DERS NOTU 2012 Sekonder yapı: Amino asitlerin yapısındaki “R” gruplarının heliks veya pli şeklinde yapı oluşturmasıdır. Birçok proteinin yapısında birbirinden bağımsız alanlar bulunmaktadır. Bu alanlar proteinin spesifik fonksiyonlarında etkilidir. Örneğin bir hücre membranı reseptörü hedef molekülü bağlayacak hücre dışı bir alan ve hücre içerisindeki diğer proteinlere bağlanacak hücre içi bir alan içerir. Böylece hücre membranının bir tarafından diğer tarafına sinyal aktarılır. Bir proteindeki alanlar sekonder yapı tarafından belirlenir.

11 PROF. DR. SİBEL KARAKAYA TARAFINDAN EGE ÜNİVERSİTESİ GIDA MÜHENDİSLİĞİ BÖLÜMÜ ÖĞRENCİLERİ İÇİN HAZIRLANMIŞ DERS NOTU 2012 Proteinlerde gelişigüzel oluşan kangalsı yapı, -heliks yapı ve -konformasyonu veya kırmalı tabaka yapısı olmak üzere üç çeşit sekonder yapı görülmektedir. Kangalsı yapı: Bu yapıda polipeptit zincirinin R-uçları -karbonlar etrafında dönüşler yaparlar

12 PROF. DR. SİBEL KARAKAYA TARAFINDAN EGE ÜNİVERSİTESİ GIDA MÜHENDİSLİĞİ BÖLÜMÜ ÖĞRENCİLERİ İÇİN HAZIRLANMIŞ DERS NOTU 2012 -konformasyonu veya kırmalı tabaka yapısı: Bu yapıda molekülün şekli kırmalı tabaka görünümündedir

13 PROF. DR. SİBEL KARAKAYA TARAFINDAN EGE ÜNİVERSİTESİ GIDA MÜHENDİSLİĞİ BÖLÜMÜ ÖĞRENCİLERİ İÇİN HAZIRLANMIŞ DERS NOTU 2012 -heliks yapı: Polipeptitler olası tüm hidrojen bağlarının oluşumunu sağlayacak şekilde kıvrımları sağa dönerek bükülür ve heliks yapı oluşur

14 PROF. DR. SİBEL KARAKAYA TARAFINDAN EGE ÜNİVERSİTESİ GIDA MÜHENDİSLİĞİ BÖLÜMÜ ÖĞRENCİLERİ İÇİN HAZIRLANMIŞ DERS NOTU 2012 TERSİYER YAPI Sekonder yapıdan sonra proteinin uzayda katlanması veya lifler halinde yeniden düzenlenmesi ile oluşan globüler veya fibriler yapıdır. Tersiyer yapının oluşmasına primer ve sekonder yapıyı oluşturan bağların dışında Van der Waals ve iyon bağları da katkı sağlar. Böylece üç boyutlu konformasyonu tamamlanmış ve yoğunlaşmış protein molekülü meydana gelir

15 PROF. DR. SİBEL KARAKAYA TARAFINDAN EGE ÜNİVERSİTESİ GIDA MÜHENDİSLİĞİ BÖLÜMÜ ÖĞRENCİLERİ İÇİN HAZIRLANMIŞ DERS NOTU 2012 KUATERNER YAPI Yapı taşı polipeptitlerdir. Polipeptitlerin bir araya toplanmasıyla oluşmuş kompleks yapıdır. Her proteinin kuaterner yapısı olmayabilir. Ancak molekül ağırlığı ’in üzerinde olan proteinler genellikle kuaterner yapıya sahiptir

16 Denatürayon ve renatürasyon:
PROF. DR. SİBEL KARAKAYA TARAFINDAN EGE ÜNİVERSİTESİ GIDA MÜHENDİSLİĞİ BÖLÜMÜ ÖĞRENCİLERİ İÇİN HAZIRLANMIŞ DERS NOTU 2012 Denatürayon ve renatürasyon: Proteinler ısıtıldıklarında, asit, baz veya yüksek tuz konsantrasyonlarına maruz kaldıklarında tersiyer ve kuaterner yapıyı oluşturan zayıf bağlar bozulur ve proteinin yapısı açılır. Denatüre proteinde aktif bölge özelliğini yitirmiştir, bu nedenle proteinin biyolojik fonksiyonu kaybolmuştur. Yapıdaki açılma sekonder yapının bozulmasına kadar ilerleyebilir. Denatürasyon geri dönüşümsüz veya geri dönüşümlü olabilir. Denatürasyonun geri dönüşümünde açılmış olan protein yapısı yeniden düzenlenerek doğru şekilde katlanır ve böylece protein biyolojik aktivitesini geri kazanabilir. Bu işlem renatürasyon olarak bilinir.

17 2012 PROF. DR. SİBEL KARAKAYA TARAFINDAN EGE ÜNİVERSİTESİ GIDA MÜHENDİSLİĞİ BÖLÜMÜ ÖĞRENCİLERİ İÇİN HAZIRLANMIŞ DERS NOTU

18 PROF. DR. SİBEL KARAKAYA TARAFINDAN EGE ÜNİVERSİTESİ GIDA MÜHENDİSLİĞİ BÖLÜMÜ ÖĞRENCİLERİ İÇİN HAZIRLANMIŞ DERS NOTU 2012

19 PROF. DR. SİBEL KARAKAYA TARAFINDAN EGE ÜNİVERSİTESİ GIDA MÜHENDİSLİĞİ BÖLÜMÜ ÖĞRENCİLERİ İÇİN HAZIRLANMIŞ DERS NOTU 2012 AMİNO ASİT SENTEZİ Bitkilerde proteinlerin yapı taşı olan amino asitler vücut gereksinimine göre sentezlenirler ve daha sonra sabit bir hızla yıkılırlar. 20 tane amino asit vardır ve diğer amino asitler bu amino asitlerden hidroksilasyon (OH- eklenmesi) ve fosforilasyon (PO4) reaksiyonlarıyla elde edilirler. Bitkilerdeki amino asit sentezinin yaşamsal önemi vardır. Bitkiler karbonhidrat metabolizmasındaki ara ürünleri amino asit sentezinde kullanırlar. Bu nedenle bakteriler, küfler, mayalar ve bitkiler tüm amino asitleri kendi kendilerine sentezleyebilme özellikleri bakımından tektirler.

20 PROF. DR. SİBEL KARAKAYA TARAFINDAN EGE ÜNİVERSİTESİ GIDA MÜHENDİSLİĞİ BÖLÜMÜ ÖĞRENCİLERİ İÇİN HAZIRLANMIŞ DERS NOTU 2012 PROTEİN SENTEZİ