ENZİMLER.

... konulu sunumlar: "ENZİMLER."— Sunum transkripti:

1 ENZİMLER

2 Günümüzde aldığımız bilimsel mesafeye rağmen canlı nedir
Günümüzde aldığımız bilimsel mesafeye rağmen canlı nedir? sorusu hala çözülememiş bir sorudur.Ancak çok iyi bildiğimiz bir şey var ki, hücre ve hücrelerden oluşmuş canlılar durup dinlenmeli dinlenmeden reaksiyon gerçekleştiren kimyasal labaratuvarlardır.

3 Bu labaratuvar içerisinde reaksiyonları gerçekleştiren kimyagerler, enzimlerdir.Bu reaksiyonlar sindirim,görme,konuşma....vs.dir. Bu olaylarla beraber organizmada insanı hayrete düşüren reaksiyonlarda vardır.Özellikle ETS tarafından gerçekleştirilen elektron taşıma reaksiyonları.ETS enzimleri H atomunu elektron ve protonlarına ayırarak taşırlar.Elektron ETS tarafından taşırken protonda ayrı yoldan taşınır.

4 Canlı ve enzimler arasındaki ilişkiye biraz değindik
Canlı ve enzimler arasındaki ilişkiye biraz değindik.Buradan şöyle bir sonuç çıkarabiliriz: CANLILIK, ENZİMATİK REAKSYON zincirleriyle gerçekleşmektedir.

5 Enzimin Tanımı Ve Yapısı:
Canlılarda meydana gelen biyokimyasal reaksiyonları gerçekleştiren katalizörlere enzim denir. Enzimler yapı olarak iki kısımda incelenir. Basit enzimler ve bileşik enzimler.

6 Basit Enzimler: Sadece proteinden meydana gelmiş enzimlerdir.Bunlara en iyi örnek sindirim enzimleri ve üreyi parçalayan üreaz enzimleridir.Reaksiyon direk olarak protein kısmı tarafından yürütülür.

7 Bileşik Enzimler: Bileşik enzimler iki kısımdan meydana gelir. Protein + kofaktörler Kofaktörler : İnorganik olabilirler : Metal iyonları (Zn, Cu, Fe Organik olabilirler : Koenzim denir. Vitamin yapısındadırlar. Örn , NAD +, NADP+, Pridoksal fosfat Kofaktörler Ezim molekülünde, integral veya bağlı olarak bulunabilirler. Bağlı koenzimlere PROSTETİK GRUP denir. Bu enzimlerin protein kısmına (sıcağa dayanıksız) apoenzim denirken apoenzimle birlikte kofaktörlere de HOLOENZİM denir. APOENZİM + KOFAKTÖR = HOLOENZİM

8 Bileşik enzimler ayrı ayrı görev yapamazlar
Bileşik enzimler ayrı ayrı görev yapamazlar. Çünkü enzimin etki ettiği maddeyi protein kısmı belirler. Koenzim reaksiyonu gerçekleştirir. Organizmalarda vitamin veya metal iyonları eksik olursa protein kısımları reaksiyonu gerçekleştiremez. Bundan dolayı canlı hastalanır. Mesela gözdeki A vitamini görme reaksiyonlarını gerçekleştiren enzimin bir parçasıdır. Yani koenzimdir. A vitamini olmasa reaksiyon gerçekleşmez ve gece körlüğü ortaya çıkar.

9

10 BİR GEN - BİR ENZİM İLİŞKİSİ:
Canlıda her enzim proteinden yapılmıştır. Her protein bir gen tarafından programlandırılarak görevlendirilmiştir buna bir gen bir enzim hipotezi denir. Genler sentezletmiş olduğu proteine ne yapacağını da şifrelemiştir.

11

12 ENZİM REAKSİYONLARININ ETKİLENDİĞİ FAKTÖRLER:
Enzimler kimyasal reaksiyonları gerçekleştirdiklerinde bazı faktörlerin etkisi altında kalırlar. ISI: Her enzim reaksiyonunun optimal bir ısı seviyesi vardır. İnsanda bu ısı 36,5 derecedir. 0 derecede enzimler pasiftir. Ancak yapıları bozulmaz. Canlılıkta kaybedilmeyebilir. Genel olarak enzimler 60 C de bozulurlar

13 PH: Her reaksiyonun gerçekleşebilmesi ortamın PH ını belirleyen belli oranda H ve OH iyonları konsantrasyonu olmasına bağlıdır. ENZİM VE SUBSTRAT KONSANTRASYONU Ortamda reaksiyon hızını artırıcı yapılardan biride enzim ve substrat miktarıdır.Her ikisinin miktarı belirli oranlarda artırılırsa reaksiyon hızı sürekli artar.

14 SU: Enzim reaksiyonunun gerçekleşebilmesi için ortamda belirli oranda su olması gerekir. Çünkü moleküllerin birbirine çarparak reaksiyonu gerçekleştirebilmesi için hareketi sağlayacak sıvı bir ortamın olması gerekir. Tohumlarda su miktarı az olduğundan reaksiyonlarda minimal seviyede gerçekleşmektedir.

15

16 ENZİMLERİN ÖZELLİKLERİ:
Biyolojik reaksiyonların aktivasyon enerjisini düşürürler. Enzim daima bir çeşit reaksiyonu gerçekleştirir. Enzimler aynı tür reaksiyonu bozulmadan tekrar tekrar yapabilirler Enzimler gerçekleşecek reaksiyonun çabuk dengeye ulaşmasını sağlar Enzimler cansız ortamda da görev yaparlar. Enzimler reaksiyonlarını daima etki ettiği maddenin dış yüzeyinden başlatırlar.

17 Çarpışma Teorisi Tepkimenin gerçekleşmesi için moleküllerin birbirine belli bir doğrultuda ve belli bir enerjiye sahip olarak çarpmaları gerekir. Bir tepkimenin gerçekleşmesi için moleküllerin sahip olması gereken minimum enerjiye aktivasyon enerjisi denir. Tepkime gerçekleşir Tepkime gerçekleşmez

18 (geri) (ileri) Reaktifler Potansiyel enerji (kJ) Ürünler
Reaksiyonun gelişimi Potansiyel enerji (kJ) Reaktifler Ürünler Geçiş durumu (ileri) (geri)

19 Katalizörün Hıza Etkisi
Katalizörler tepkimeye girerek aktifleşme enerjisini düşürürler. Tepkime sonunda değişmeden elde edilirler. Katalizörler: Reaksiyon ısısını değiştirmezler. Tepkimenin yönünü ve verimini değiştirmezler. Tepkimeyi başlatmak için değil, başlamış tepkimeyi hızlandırmak için kullanılırlar. Hız sabitini değiştirirler. Tepkimenin izlediği yolu ve mekanizmasını değiştirerek aktifleşme enerjisini düşürürler. Tepkimenin denge konumunu değiştirmezler.

20 Katalizlenmemiş tepkime
Katalizlenmiş tepkime Potansiyel enerji Reaksiyonun gelişimi

21 Mesela sindirim esnasında eğer besinler ağızda ve midede fiziksel olarak parçalanmasaydı sindirim çok az gerçekleşirdi. Çünkü enzimler dış yüzeyden reaksiyonu başlatırlar.

22 ENZİM SPESİFİKLİĞİ Enzimler, hem katalizledikleri reaksiyonlarda, hem de substrat seçiminde oldukça spesifiktir.. Örn; proteolitik enzimler, peptid bağlarının hidrolizini katalizlerler, ancak substrat seçiminde spesifiktirler. Aktif yer ve özellikleri : Bir enzimin aktif yeri, substratını bağlayan ve katalizde işe karışan aminoasitleri içeren bölgedir. Bağlanma çok sayıda zayıf bağlarla olur. Substratın enzime bağlanma tarzını açıklayan iki model mevcuttur.

23 A- Anahtar –kilit modeli : Bu modele göre enzimin aktif yerinin biçimi substratın biçimine uygundur.
B- Sonradan uygunluk : Bu modele öre, aktif yer ancak substrat bağlandıktan sonra ona uygun bir şekil alır. Geçerli olan model budur.

24 ENZİMLERİN SINIFLANDIRILMASI
1. OKSİDOREDÜKTAZLAR (Oksidasyon-redüksiyon reaksiyonlarını katalizler) Alkol + NAD+  Aldehid veya Keton + NADH + H Alkol dehidrogenaz 2. TRANSFERAZLAR (Fonksiyonel grupların transferi:C,N veya P taşıyan grupların transferini katalizler. ) Asetil-CoA + Kolin  CoA + O- Asetil-kolin Kolin açil transferaz

25 3. HİDROLAZLAR Ester, eter, peptid, glikozid gibi bağların bir su molekülü katılması ile hidrolizini katalizleyen enzimlerdir. Üre + H2O  CO2 + 2NH3 üreaz 4. LİYAZLAR Çift bağ oluşturmak üzere grup eliminasyonu.C-C,C-S,ve belli C-N bağlarının yıkımını katalizler.) CH3-C-COO  CH3-CH +CO2

26 5. İZOMERAZLAR İzomerizasyon Optik ve geometrik izomerlerin birbirine dönüştürülmesini katalizleyen enzim gruplarıdır. Metil malonil CoA  süksinil CoA Metil malonil CoA mutaz 6. LİGAZLAR ATP hidrolizi ile kenetlenen bağ oluşumu.Yüksek enerjili fosfatların hidroliziyle beraber yürüyen C ve O,S,N arasında bağ oluşumunu katalizler. Pirüvat + CO2+ATP  Oksaloasetat+ADP+ pirüvat karboksilaz

27 İZOENZİMLER=İZOZİMLER
Enzimin, aynı katalitik aktivite gösteren fiziksel olarak ayrı formlarıdır. İzoenzimlerin çoğu aynı reaksiyonu katalizleyen fakat a.a. dizilerindeki farklılık nedeniyle fiziksel özellikleri ayrı olan enzimlerdir. İzoenzimler farklı sayıda yüklü a.a. Taşıyabilirler ve elektroforezde birbirlerinden ayrılabilirler.Farklı organlar genellikle farklı izoenzimleri belli oranlarda içerirler.

28 Birbiri ile yakın ilişkili genlerin ürünleridir
Substratlara olan afiniteleri farklıdır Değişik dokularda, değişik hücre tiplerinde ya da hücre kompartmanlarında bulunurlar Elektroforetik olarak ayrımlanabilirler

29

30 KATALİTİK GÜÇ Enzimler, katalizledikleri reaksiyonları katalizlenmemiş duruma göre 10 ve16 kez hızlandırabilirler.Tipik olarak,her enzim molekülü saniyede 100 ila 1000 subsrat molekülünü ürüne çevirme yeteneğine sahiptir. Enzim başına düşen ürüne çevrilmiş subsrat molekülü sayısına turnover sayısı denir. Enzimler bir veya birkaç belirli subsratla etkileşerek ve sadece tek tip kimyasal reaksiyon katalizleyerek oldukça spesifiktir. Birçok enzim hücre içindeki spesifik organellerde lokalizedir.(örneğin;nukleus:DNA ve RNA sentezi,mitokondri:TCA siklusu ,y.a.oksidasyonu,sitozol:glikoliz ,y.a.sentezi.

31 Üreaz örneği: Katalizlenmiş hız: 3x104/sn
Katalizlenmemiş hız: 3x10 -10/sn Hız artışı oranı: 1 x 1014 !

32 Enzimin bir dokudaki ya da biyolojik sıvıdaki miktarı, katalizlediği reaksiyonun hızı ile ölçülür.
Sonuçlar, “enzim birimi” olarak verilir. International Unit = IU : Standart koşullar altında, 25 C ‘de dakikada 1µmol ürün üretebilen enzim miktarıdır.

33 Enzim Kinetiği Reaksiyon hızı: Moleküllerin reaksiyona girmeleri için geçiş durumunun enerji bariyerini aşmaya yetecek kadar enerjiye sahip olmaları gerekir.Reaksiyon hızı böyle enerjili moleküllerin sayısı ile belirlenir.Genel olarak serbest aktivasyon enerjisi ne kadar düşükse,o kadar molekül geçiş durumunu aşmaya yeterli enerjiye sahiptir ve böylece reaksiyonun hızı o kadar fazladır.

34 Maksimum hız: Bir reaksiyonun hızı (v) birim zamanda ürüne çevrilen subsrat molekülü sayısıdır ve genelikle dk da oluşan mikromol ürün olarak ifade edilir.Enzim katalizli bir reaksiyonun hızı bir maksimum hıza (Vmax) ulaşana kadar subsrat konsantrasyonuyla artar.Reaksiyon hızının dengeye ulaşması enzimin bütün uygun bölgelerinin subsratla doyduğuna işaret eder.

35 ENZİM AKTİVİTESİNİ ETKİLEYEN FAKTÖRLER
1- pH:Maksimum enzim aktivitesinin eriştiği Ph enzimlere göre değişir ve geneliikle enzimin vücud da fonksiyon gösterdiği H konsantrasyonunu yansıtır.Örneğin mideddeki pepsin Ph 2 de aktivite gösterir.Buna optimum Ph denir.

36

37 2- TEMPERATÜR (sıcaklık): Reaksiyon hızı Vmax a erişilinceye kadar ısının artırılmasıyla artar.Isının daha da artırılması sonucu enzimin denatürasyonuna bağlı olarak reaksiyon hızında bir azalma meydana gelir

38 3- SÜBSTRAT KONSANTRASYONU:Reaksiyon hızının dengeye ulaşması enzimin bütün uygun bölgelerinin subsratla doyduğuna işaret eder

39 4- ENZİM KONSANTRASYONU : Ortamda bol miktarda S bulunuyorsa, enzim artırıldıkça hız (S) ile doğru orantılı olarak artar.

40 ENZİM AKTİVİTELERİNİN DÜZENLENMESİ
1-Allosterik Düzenlenme : Allosterik enzimler, modülatör denilen ve aktif bölge dışında bir yere non-kovalen olarak bağlanan moleküllerle regüle edilirler. Bu modülatörler, enzimin substrata ilgisini veya katalitik aktivitesini ya da her ikisini birden değiştirebilirler.

41 Modülatör madde, enzimin etkili olduğu reaksiyonlar dizisinin son ürünü ise, yani substrattan farklı bir madde ise, modülatöre heterotropik modülatör ve olaya da feed-back inhibisyon denir. Örn; ALA sentetazın hem ile inhibisyonu

42 2- Kovalan Modifikasyon : Birçok enzim bu yolla regüle edilir
2- Kovalan Modifikasyon : Birçok enzim bu yolla regüle edilir. Bu tip regülasyon, enzimin spesifik serin, treonin veya trozin bakiyelerinin OH grubuna, fosfat grublarının eklenmesi veya ayrılması yolu ile olur. Yani fosforilasyon enzim aktivitesini azaltır ya da artırır.