Sunum yükleniyor. Lütfen bekleyiniz

Sunum yükleniyor. Lütfen bekleyiniz

Prof. Dr. Kader KÖSE PEPTİDLER Amino asitlerin  - a mino ve  -k arboksil gruplarının peptid bağları ile birbirlerine bağlanmasıyla oluşurlar Peptid.

Benzer bir sunumlar


... konulu sunumlar: "Prof. Dr. Kader KÖSE PEPTİDLER Amino asitlerin  - a mino ve  -k arboksil gruplarının peptid bağları ile birbirlerine bağlanmasıyla oluşurlar Peptid."— Sunum transkripti:

1

2 Prof. Dr. Kader KÖSE PEPTİDLER

3 Amino asitlerin  - a mino ve  -k arboksil gruplarının peptid bağları ile birbirlerine bağlanmasıyla oluşurlar Peptid Bağı O ‖ - C – N -  H Amid Bağı (kovalent bağ) Lineer amino asit polimerleri

4 R1R1 R2R2 R1R1 R2R2 Karboksil grup Amino grup Peptid Bağı Peptid Bağı Oluşumu

5 H 3 N + – C H – COO - H GLİSİN ( Gly ) ALANİN ( Ala) H 3 N + – C H – COO - CH 3 H 3 N + – C H – H – CH – COO - CH 3 O ‖ C _ N  H H2OH2O kondenzasyon reaksiyonu Peptid Bağı Peptid Bağı Oluşumu Glisilalanin (Gly-Ala)

6 DİPEPTİD: GLİSİLALANİN Glisin Alanin N-terminal C-terminal Peptid bağı su Amid grubu düzlemi Glisilalanin

7 PEPTİDLER, peptid bağı sayısına göre değil, AA sayısına göre sınıflandırılırlar polipeptidn-1n pentapeptid 45 tetrapeptid34 tripeptid 2 3 dipeptid 1 2 PeptidBağ sayısı AA sayısı Peptidlerin Sınıflandırılması

8 OLİGOPEPTİD : Birkaç AA(AA sayısı  10) POLİPEPTİD: Birçok AA(AA sayısı  ) PROTEİN : AA sayısı  40 (mol.Ağ: ~5000) Proteinler bir ya da daha çok polipeptid zincirinden oluşabilirler Peptidlerin Sınıflandırılması

9 Peptidlerin Özellikleri Amino-terminal N-terminal (sol) O C – NH - CH -COO - CH 3 HCOH CH 2 O H 3 N + CH – C – NH – CH - (CH 3 ) 2 CH CH 2 Karboksi-terminal C-terminal (sağ) Tripeptid: Fenilalanil – lösil - treonin (Phe-Leu-Thr) Rezidü (amino asit artığı): Peptid/protein yapısına katılan amino asit Adlandırma: N-terminal(1) C-terminal(n)

10 Tetrapeptid: Alanil-tirozil-Aspartil-Glisin (Ala-Tyr-Asp-Gly) Peptidlerin Özellikleri Amino-terminal N-terminal Karboksi-terminal C-terminal

11 Fizyolojik pH’da, Peptid (amid) bağı: yüksüz Peptidler: yüklü Peptidlerin İyonizasyon Davranışları Peptid bağını oluşturan amino ve karboksil grupları, peptidlerin asit-baz özelliklerine katkıda bulunamazlar Peptidlerin asit-baz özelliği : -Amino ve karboksi terminaller -İyonize yan zincirlerin sayısı ve cinsi

12 N-terminal + NH 3 grupları, türedikleri amino asidin amino grubuna göre, daha güçlü asittir (pK  ) Peptidlerde N- ve C-terminal gruplar, aynı  -karbon atomu üzerinde bulunmadıkları için: C-terminal COO - grupları, türedikleri amino asidin karboksil grubuna göre, daha zayıf asittir (pK  )

13 Anyonik form (-1)  10 İzoelektrik form ( 0 ) pI Katyonik form (+1)  3 3 İyonizasyonAlanilalanin pH H 3 N + – CH – CH 3 - CH –COOH CH 3 O ‖ C _ N  H H 3 N + – CH – CH 3 - CH – COO - CH 3 O ‖ C _ N  H HN 2 – CH – CH 3 - CH – COO - CH 3 O ‖ C _ N  H Noniyonize yan zincir taşıyan peptidlerin İyonizasyon şekilleri

14 İyonize yan zincir taşıyan peptidlerin İyonizasyonu CH – COOH CH 2 SH O – C – N – H CH 3 O H 3 N + CH – C – N – CH H COOH (CH 2 ) 2 + NH 3 (CH 2 ) 4 O – C – N – CH H Alanil - glutamil - lizil - sistein   3 Net yük pH

15 O C H N O C H N - + Rezonans yapıları Peptid bağının çift bağ karakteri Kısmi çift bağ karakterine sahip olan peptid bağı düzlemseldir C  C N C  O H C  C N C  OH H Peptid bağı ve  -C atomları aynı düzlemde bulunur C  C N C  O H

16 Peptid bağının düzlemsel karakteri Peptid bağları nedeniyle, polipeptid zincirin 2 / 3 ’ ü sabit bir düzlem içinde tutulur  Yarı-katı (sert) yapı  Protein yapısının düzenlenmesi

17 Peptid bağının düzlemsel karakteri Peptid bağının kısmi çift bağ karakteri Bağ açıları ve uzunluklar

18  C C N C C O H C N C C O H Düzlemsel (hareketsiz) peptid bağının etrafındaki atom grupları cis/trans izomerizm gösterirler, Trans ( Tercih edilen konfigürasyon ) Cis (x-pro sıralanışı) Komşu  -C atomları arasındaki uzaklık: 0.3 nm

19 Peptid bağı düzlemi hareketsiz olmasına rağmen,  - karbon etrafındaki rotasyon polipeptid zincirine esneklik kazandırır  -karbon Amid düzlemi Alfa - Karbon Etrafında Rotasyon Protein iskeleti boyunca rotastonu sağlayan bağlar

20 Peptid/Protein Serbest Amino Asitler 6 M HCl 110°C, 24 h Peptidlerin Kimyasal Reaksiyonları Asit / Baz Hidrolizi AA 1 AA 2 Peptid bağı hidrolizi, proteinlerin AA dizisinin belirlenmesi için gerekli bir basamaktır

21 Enzim Hidrolizi: Proteazlar - Endoproteazlar Tripsin, Kimotripsin, pepsin - Ekzoproteazlar Aminopeptidaz, Karboksipeptidaz - Papain ( in vitro şartlar ) Peptidlerin Kimyasal Reaksiyonları

22 Fizyolojik Olarak Aktif Peptidler Peptid AA sayısı AA Dizisi Karnozin dipeptid Histidil-ß-alanin Anserin dipeptidMetilhistidil-ß-alanin Glutatyon (GSH) tripeptid  -Glutamil-sisteinil-glisin Bradikininnanopeptid Kallidin (Lizil-bradikinin) dekapeptid Kas yapısı Plazma proteinlerinin hidrolizi ile açığa çıkarlar -Düz kasları gevşetir -Antienflamatuvar

23 GLUTATYON  -Glutamil – sisteinil - glisin GSH

24 PEPTİD YAPILI HORMONLAR HORMON PEPTİD AA Sayısı TRHTripeptid 3 AA EnkefalinlerPentapeptid 5 AA GlukagonPolipeptid 29 AA ACTHPolipeptid 39 AA İnsülinPolipeptidA zinciri: 21 AA B zinciri: 30 AA

25 Dipeptid: Aspartam (Suni tatlandırıcı) Aspartil-fenilalanin metil ester (Asp – Phe - OCH 3 ) SENTETİK PEPTİDLER H 3 N-CH-C-NH-CH-C-OCH 3 O O CH 2 COO - CH Polipeptid: Farmakolojik preparatlar - Antibiyotikler - Antitümör ajanlar - Bazı hormonlar(İnsülin) ( amino asitlerin D-enantiomeri )

26 PROTEİNLER

27 Organizmada en yüksek oranda bulunan makromoleküller % 70 su % 15 protein % 15 diğer Total hücre ağırlığı Amino asitlerin lineer polimerleri Farklı Cins Sayı sıralanma (n tane) 20 St AA PROTEİN

28 Standart AAlerin peptid bağı aracılığıyla lineer dizilişi Birbirinden farklı cok sayıda peptid zincirleri Dipeptid: AA 1 AA 2 20 x 20 Protein (100 AA) 400 farklı molekül Tripeptid: AA 1 AA 2 AA 3 20 x 20 x 20 Evrendeki total atom sayısı 8000 farklı molekül

29 . PROTEİNLER Sınırsız sayıda farklı protein yapıları AA sekansı: 20 n AA sayısı: n H2N (H2N ( ) n COOH Amino asitler lineer polimerler :

30 PROTEİNLER 3 boyutlu yapı, lineer polimerlerin çok farklı şekillerde katlanması ve kıvrılmasıyla oluşur Her proteinin spesifik bir fonksiyonu vardır Biyolojik fonksiyonlar, 3 boyutlu yapıya bağlıdır H2N (H2N ( ) n COOH (lineer polimer) (polipeptid zincir)

31 Kompleks Molekül ağırlığı büyük Birden çok polipeptid zincir içerebilir Nitrojen miktarı (amino asitlerin NH 2 grupları) sabit (Proteinin%17’si) 3 boyutlu protein yapıları

32 Protein Molekül Ağ AA sayısı Zincir sayısı İnsülin Miyoglobin Albümin glutamat dehidrojenaz (GDH) Bazı Protein Yapıları

33 AAlerin ortalama mol ağ : 128 Peptid bağı için su çıkışı : 18 Protein - AA mol ağ: 110 Protein yapısına katılan AAlerin Ortalama Molekül Ağırlığı H 2 O mw:18 protein AA sayısı = protein mol Ağırlığı 110

34 -Şekil -Yapı -Çözünürlük -Biyolojik fonksiyon Sınıflandırmada kullanılan özellikler Proteinlerin Sınıflandırılması

35 Proteinler, eksen oranları (uzunluğun genişliğe oranı)’ na göre,2 grubu ayrılırlar: Globuler proteinler: Eksen oranı  10 ; genelde: 3-4 Fibröz Proteinler:Eksen oranı  10 Proteinlerin Şekli

36 Sıkıca katlanmış helezon şeklinde polipeptid zincirlerden oluşur Örnek: Albumin, Miyoglobin (Proteinlerin büyük kısmı, bu gruptadır) Globüler proteinler:

37 Spiral veya heliks şeklinde kıvrılmış,(kovalent ve H bağlarıyla çapraz bağlanmış) zincirlerden oluşurlar Bitkilerde bulunmazlar. Örnek: Bağ dokusu proteinleri: Kollajen, Elastin, Keratin Miyozin: Kas proteini Fibrinojen:pıhtılaşma proteini Fibröz Proteinler:

38 Proteolitik enzimlere karşı dirençlidir Kollajen:Birbirine sarılmış 3 polipeptid zinciri (üçlü heliks)’nden oluşur Memelilerde total proteinin %30’unu teşkil eder Gly,Ala,Pro,Lys’den zengindir A B C

39 Proteinler yapılarına göre, 3 grupta toplanırlar Basit proteinler Konjuge proteinler Türev proteinler Proteinlerin Yapısı

40 Basit proteinler Hidroliz edildiklerinde sadece L-  - amino asitleri veren,saf proteinler Ör: Albümin Türev proteinler Isıtma, hidroliz, asidifikasyon, vb işlemlerle modifiye olan proteinler Ör: bazı pepton ve peptidler

41 Konjuge proteinler L-  - amino asitlerin yanı sıra,başka kimyasal grupları (prostetik grup)da içerirler Glikoproteinler : protein + COH grup Karbohidrat(oligosakkarit) ünitelerini içerirler Örnek: membran proteinleri plazma proteinleri(globulinler), : Nükleoproteinler : protein+nükleik asit (histonlar) (DNA,RNA)

42 Lipoproteinler: protein + lipid Protein:Apo(lipo)protein (Apo A,B,C...) Lipid:Kolesterol,fosfolipid, gliserid Örnek:Plazma Lp.leri ( HDL,LDL,VLDL) Fosfoproteinler: Fosfatlarla ester yapmış AAleri içeren proteinler örnek: Kazein-süt Vitellin-yumurta sarısı) Konjuge proteinler

43 Hemoproteinler:protein+hem (ferroporfirin) Ör:hemoglobin,miyoglobin,katalaz Metalloproteinler: protein + metal Cu- seruloplazmin Fe-transferrin, ferritin Ca-kalmodulin Zn-karbonik anhidraz Konjuge proteinler

44 Proteinler Çözünürlük Fibröz  Globüler  AlbüminlerSu ve tuz çözeltileri Globulinler Su: sınırlı çözünürlük Dilüe tuz çözeltileri  Doymuş tuz çözeltileri:  (Salting-out) Histonlar Su ve tuz çözeltileri  Proteinlerin Çözünürlüğü

45 Enzimler: Metabolizmayı düzenleyen ve etkileyen globuler proteinler( geniş bir protein sınıfı) Biyokimyasal reaksiyonları katalizlerler Substrat spesifiteleri vardır..... az şeklinde adlandırılır Eksiklikleri pek çok metabolik hastalıkla sonuçlanır Proteinlerin Biyolojik Fonksiyonu

46 Düzenleyici proteinler: Fizyolojik aktivitenin düzenlenmesinden sorumludurlar Ör: Hormonlar ( insülin eksiklliği  diabet) G-proteinler  Hücre içi haberleşme, b Yapısal proteinler: Kas, bağ dokusu proteinleri, membran proteinleri Ör: Kollajen(tendon and ligamentlerde) keratin (saç ve tırnakta)

47 Proteinlerin Biyolojik Fonksiyonu Transport proteinleri: Plazmada ve membranlarda spesifik maddelerin veya iyonların taşıyıcısıdırlar Ör:Hb-O 2, miyoglobin-O 2 Lipoprotein-lipid, Transferrin-Fe Seruloplazmin-Cu, vb Besin ve Depo proteinler: Ovalbumin, laktalbumin, kazein, ferritin

48 Proteinlerin Biyolojik Fonksiyonu Kontraktil proteinler: Kasılmayı ve hareketi sağlayan proteinler Ör:Miyozin - kalın filament Aktin - İnce filament Tübilin - membran iskeleti

49 Reseptörler:Hücre içi haberleşmede rol oynarlar Ö r:adrenalin için ß-adrenerjik reseptor Savunma proteinleri: Ö r:İmmünoglob ü linler: Patojenlere karşı organizmayı korurlar Fibrinojen: (Pıhtılaşma mekanizması) Proteinlerin Biyolojik Fonksiyonu


"Prof. Dr. Kader KÖSE PEPTİDLER Amino asitlerin  - a mino ve  -k arboksil gruplarının peptid bağları ile birbirlerine bağlanmasıyla oluşurlar Peptid." indir ppt

Benzer bir sunumlar


Google Reklamları