Sunum yükleniyor. Lütfen bekleyiniz

Sunum yükleniyor. Lütfen bekleyiniz

Prof. Dr. Kader KÖSE PROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI YAPISI PROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI YAPISI.

Benzer bir sunumlar


... konulu sunumlar: "Prof. Dr. Kader KÖSE PROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI YAPISI PROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI YAPISI."— Sunum transkripti:

1 Prof. Dr. Kader KÖSE PROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI YAPISI PROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI YAPISI

2 PROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI

3 1- Primer Yapı ( 1 o ) 2- Sekonder Yapı ( 2 o ) 3- Tersiyer Yapı ( 3 o ) 4- Kuarterner Yapı ( 4 o ) -Alfa–heliks -Beta–kırmalı tabaka -Beta–bendler (kıvrım, dirsek) -Tesadüfi kıvrılmalar(Random coil)

4 1-Primer Yapı ( 1 o ) H2N (H2N ( ) n COOH Amino asitler Protein yapısında yer alan AA lerin, bir düzen içerisinde peptid bağları ile bağlanması Protein sekansı cins sayı sıra

5 AMİNO ASİT SIRALAMASI Her protein için spesifik DNA’nın nükleotid sekansı (genetik bilgi)’na göre belirlenir Primer Yapı = Protein Sekansı AA dizileri N-terminal C-terminal yönünde okunur

6 2- Sekonder Yapı ( 2 o ) (PAULING ve COREY, 1951) Primer yapıda birbirine yakın olan AAlerin, molekül içindeki düzenli ya da düzensiz ilişkileri sonucunda oluşur

7 Düzenli ilişkiler: periyodik olarak tekrarlanan yapılar Düzensiz ilişkiler: random coil (tesadüfi kıvrılmalar)  -heliks  -kırmalı tabaka

8 Sekonder Yapıyı Oluşturan Bağlar R – CH 2 – S – S – CH 2 – R Cys Disülfid Bağı: Sistein rezidüleri arasında kovalent bağ - Disülfid Bağları - Hidrojen Bağları

9 Hidrojen Bağları Polipeptid zincirleri içinde veya arasında, polar ve yüksüz, -OH, -NH, -NH 2 grupları ile -C=O arasında medana gelir  (+) H atomları ile  (-) O atomları arasındaki elektrostatik çekim gücü Protein yüzeyinde bulunan polar gruplar ile su molekülleri arasında da oluşabilir Düşük enerjili zayıf bağlar ömrü kısa( 1x10 -9 sn) Sayıları çok stabilite

10  -Heliks Yapısı Çubuğa benzer bir yapı Polipeptid zinciri bir ana eksen etrafında kıvrılarak devam eder yan zincir Peptid bağları ve  -Catomu (eksene paralel) polipeptid zincirin iskeletini oluşturur  -C üzerindeki R grupları, heliksin merkezinden dışına doğru yer alır

11 3.6 AA rezidü 5.4 A o H bağı  -Heliks’in Özellikleri AA Rezidü = 1.5 A  Her AA,heliks ekseni boyunca birbirinden 1.5 A  uzaklıkta bulunur Heliks Yüksekliği = 5.4 A  Heliksin bir tam dönüş yapmasıyla gidilen uzaklık 1.5 A  x 3.6 AA = 5.4 A  3.6 AA Rezidü / Dönüş Her AA, 100  açı yapar Heliksin her dönüşünde (360  ), 3.6 AA bulunur

12 Primer yapıda aralarında 3- 4 AA’lik uzaklık bulunan AAler,  -heliks ekseninde birbirine en yakındır  -Heliks Eksenine Üst Bakış 5.4 A  1.5 A 

13 H bağı  -Heliks Yapısında Hidrojen Bağları Hidrojen bağları, zincir içinde oluşur Heliks zincirindeki tüm peptid bağları hidrojen bağı oluşumuna katılır 1.AA rezidü-NH 4.AA rezidü-C=O Ardışık olarak H bağları oluşur O ( - N - C-) H

14 Heliks zincirinin iç kısmında su molekülü yoktur  -Heliks Yapısında Stabilite Bir polipeptid zinciri için: - en düşük enerjili - en kararlı - en dayanıklı yapı H bağları, sayılarının çokluğu nedeniyle, heliksin dayanıklılığını artırır G = negatif  -Heliks ( spontan oluşur)

15  -Heliks Yapısında Stabilite Stabiliteyi artıran AAler Stabiliteyi Azaltan AAler Stabiliteyi sonlandıran AAler Nötral AAler Yüklü/büyük yapılı AAler GLY:küçük yapı ALA ASN ARG VAL PRO: Sert-yarı katı CYS GLN LYS LEU HIS METGLU ILE PHE TRP ASP TYR SER /THR

16 İki ya da daha çok  -heliks zincirinin birbirlerine sarılması Süper-sekonder Yapı Sarılmış Sarmal( Coiled Coil)Protein - Stabil, - Enerjetik olarak protein yapısına uygun

17 Beta–kırmalı tabaka 2 – 5 polipeptid zincirinin paralel ya da antiparalel birleşmesiyle oluşur Zincirler, tabaka/levha halindedir R grupları tabaka düzleminin altında ya da üstünde yer alırlar (  – konfigürasyon)

18 Beta–kırmalı tabaka 7.0 A  AA Rezidü = 3.5 A  Her AA,  -kırmalı tabaka boyunca birbirinden 3.5 A  uzaklıkta bulunur Polipeptid zinciri, gergin-gerilmiş durumdadır.

19 Beta–kırmalı tabaka Stabilite, sayılarının çokluğu nedeniyle, H bağları ile sağlanır HİDROJEN BAĞLARI zincirler arasında oluşur

20 Beta–bendler (kıvrım, dirsek) Proteinlerdeki  -heliks ve  -kırmalı tabaka yapıları,  -bendler ile birbirine bağlanırlar  -bendler, zincirin yönünü değiştirir( menteşe bölgeleri)  -bendlerin varlığı, polipeptidlerin globüler kütleler oluşturmasını sağlar.  -bend bölgelerindeki 1- 4 AA artıkları arasında H bağları oluşur. Pro ve Gly sıklıkla bulunur

21 Tesadüfi kıvrılmalar ((Random coil) Düzlemler arasında belirli bir ilişki ve H bağları yoktur Biyolojik fonksiyon bakımından, diğer s ekonder yapılarla aynı öneme sahiptir Proteinlerin, heliks, kırmalı tabaka veya  -bend yapmayan bölgeleri, gelişi güzel helezonlar, kıvrılmalar şeklindedir.

22 3 - Tersiyer Yapı  -Heliks /  -kırmalı tabaka yapıları, üstüste katlanarak, sarılarak veya kendi etrafında kıvrılarak şekillerde Tersiyer Yapı yı oluşturur yuvarlak elipsoid

23 Tersiyer Yapı Primer yapıda birbirinden uzakta bulunan AAler, tersiyer yapıda komşu olabilirler Tersiyer yapı, proteinin fonksiyonel karakterini belirler Mevcut proteinlerin çok büyük kısmı, tersiyer yapıya sahiptir

24 Polipeptid zincirinin katlanarak tersiyer yapıyı oluşturması 200 x 0.5 nm 90 x 1.1 nm 13 x 3 nm Albumin:  -kırmalı tabaka Albumin:  -heliks Albumin:Tersiyer yapı (gerçek yapı)

25 Hidrojen bağları (12-30 kJ/mol) Disülfid bağları (  460 kJ/mol) İyonik (tuz) bağlar (20 kJ/mol) (elektrostatik etkileşimler) nonpolar etkileşimler (<40 kJ/mol) van der Waals bağları (0.4-4 kJ/mol) Tersiyer yapıyı oluşturan bağlar

26 Polipeptid zincirin hücre içinde (sulu ortamda ) katlanması çok hızlıdır 100 nm x 0.5 nm, ~ 200 nm 2 Su molekülleri primer 3.45 nm ~ 37 nm 2 tersiyer ? minutes dakikalar Çok sayıda hidrojen bağı

27 Elektrostatik Etkileşimler (İyonik Bağlar) Yan zincirde bulunan ve zıt elektrik yükü taşıyan gruplar (asidik ve bazik amino asitler ) arasında oluşan tuz bağları

28 G = negatif Elektrostatik Etkileşimler (İyonik Bağlar)

29 Nonpolar yan zincirli AA ler, tersiyer yapının iç kısmında bulunurlar ve su ile temas etmezler Ala Val Ala C H H H H H C H H H C H H H C H H H C van der Waals ve nonpolar etkileşimler

30 van der Waals bağları: Birbirine yakın iki atom a rasında Nonpolar etkileşimler: Nonpolar yan zincirler arasında Birbirine yaklaşan 2 nötr atomun etrafındaki e - bulutları bir diğerini etkiler  zıt elektrik dipolü

31 Nükleuslar yaklaşırken, atomların kendi e - bulutları birbirini iter  Çekim ve itim gücü dengelenir  2 nükleus daha fazla yaklaşamaz van der Waals etkileşimi: Zıt dipollerin birbirini çekerek nükleusları yaklaştırması

32 -- Tersiyer yapıyı oluşturan bağlar

33 4 - Kuarterner Yapı Primer, sekonder ve tersiyer yapıları bulunan polipeptid zincirlerinin non- kovalent bağlarla bir arada tutulması Proteinlerin polimerizasyonu Protein-protein kompleksi: OLİGOMER

34 monomer protomer subünite Oligomer multimer oligomeri oluşturan polipeptidlerin her biri dimer 2 polipeptid içeren oligomer homodimer aynı 2 polipeptid heterodimer farklı 2 polipeptid tetramer 4 polipeptid içeren oligomer (homo- veya hetero-) kuarterner yapıda protein

35 Ör: Hemoglobin Kuarterner Yapıda Protein dış görünüş modeli protein-protein bağlanma bölgesi zincir modeli 4 Globin Zinciri (tetramer) Hem

36 aynı 2 alfa globin zinciri aynı 2 beta globin zinciri     Hb’ i oluşturmak üzere globin kompleksi bağlanır          Tetramer

37 Kuarterner Yapıyı Oluşturan Bağlar 4 monomer Protein-Protein kompleksi Non-kovalent bağlar Hidrofobik etkileşimler hidrojen bağları iyonik bağlar

38 Asidik ve bazik AAler nedeniyle, AMFOTERİK PROTEİNLERİN FİZİKSEL VE KİMYASAL ÖZELLİKLERİ Proteinlerin İyonizasyonu OH - Asidik pH Net yük + Bazik pH Net yük - pH = pI Net yük 0 Tüm özellikler minimal seviyede Proteinler presipite edilebilir

39 Proteinlerin Titrasyon Eğrileri 3 pH bölgesinde incelenebilir pH : Karboksil (  - COOH, R- COOH) pH : Histidin ve  -NH 3 grubu pH  8.5 : Lys’de  -NH 3 grubu Tyr’de fenolik OH grubu Cys’de SH grubu Arg’de guanido grubu Proteinler fizyolojik şartlarda tamponlayıcı özelliğini His (imidazol) ile gösterir

40 Proteinlerin Titre edilebilen Grupları grup pKpH 7’de yük  - COOH R - COOH  - + NH İmidazol Guanido  12 + Tiyol Fenol

41 DENATURASYON Proteinlerin primer yapısı değişmez ( peptid bağları mevcut ) Diğer yapılar bozulur( nonkovalent bağlar kopar) Biyolojik aktivite kaybolur Kuarterner Yapıda denaturasyon: Subüniteler birbirinden ayrılır Subünitelerin tersiyer yapıları bozulur, tesadüfü kıvrılmalar, bükülmeler meydana gelir

42 Denaturasyona neden olan faktörler 50-60º C’ nin üstünde sıcaklık pH  4 ve pH  10 ; asitler, bazlar Alkol, aseton, eter gibi organik çözücüler Üre, guanidin HCl, vb kaotropik maddeler (H bağları kopar) Ağır metaller u.v. fiziksel etkenler İyonik deterjanlar (SDS) RENATURASYON: Reversibl Denaturasyon Biyolojik aktivitenin yeniden kazanılması KOAGÜLASYON : İrreversibl Denaturasyon


"Prof. Dr. Kader KÖSE PROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI YAPISI PROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI YAPISI." indir ppt

Benzer bir sunumlar


Google Reklamları